WikiDer > Белок промиелоцитарного лейкоза

Promyelocytic leukemia protein
PML
Протеин ПМЛ PDB 1bor.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыPML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19, белок промиелоцитарного лейкоза, промиелоцитарный лейкоз, каркас ядерного тела вероятного фактора транскрипции PML
Внешние идентификаторыOMIM: 102578 MGI: 104662 ГомолоГен: 13245 Генные карты: PML
Расположение гена (человек)
Хромосома 15 (человек)
Chr.Хромосома 15 (человек)[1]
Хромосома 15 (человек)
Геномная локализация PML
Геномная локализация PML
Группа15q24.1Начинать73,994,673 бп[1]
Конец74,047,827 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5371

18854

Ансамбль

ENSG00000140464

ENSMUSG00000036986

UniProt

P29590

Q60953

RefSeq (мРНК)

NM_008884
NM_178087
NM_001311088

RefSeq (белок)

NP_001298017
NP_032910
NP_835188

Расположение (UCSC)Chr 15: 73.99 - 74.05 МбChr 9: 58.22 - 58.25 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок промиелоцитарного лейкоза (PML) (также известный как MYL, RNF71, PP8675 или TRIM19[5]) является белковым продуктом гена PML. Белок PML является супрессором опухолей белок требуется для сборки ряда ядерных структур, называемых PML-ядерными телами, которые образуют среди хроматин[5] ядра клетки. Эти ядерные тела присутствуют в ядрах млекопитающих, примерно от 1 до 30 на ядро ​​клетки.[5] Известно, что PML-NB выполняют ряд регуляторных клеточных функций, включая участие в запрограммированная гибель клеток, стабильность генома, противовирусные эффекты и контроль деление клеток.[5][6] Мутация или потеря PML и последующее нарушение регуляции этих процессов были причастны к множеству видов рака.[5]

История

PML был плохо изучен, пока не был описан в выводах Гриньяни. и другие в своем исследовании 1996 г. пациентов с острым промилоцитарным лейкозом (APL). Было обнаружено, что кариотип 90% пациентов с APL включал реципрокную транслокацию, что привело к слиянию гена рецептора ретиноевой кислоты (RARalpha) хромосомы 17 и гена PML хромосомы 15, которые ранее не были охарактеризованы. Было показано, что образующийся в результате онкофузионный ген PML / RARalpha нарушает нормальную функцию PML и RARalpha, таким образом ингибируя терминальную дифференцировку клеток-предшественников крови и позволяя поддерживать резерв недифференцированных клеток для прогрессирования рака.[7] Это участие гена PML в патологическом контексте привело к тому, что в будущем этот ген будет уделяться больше внимания.

Структура

Ген PML имеет длину около 53 тысяч пар оснований и расположен на q плече хромосомы 15. Он состоит из 10 экзонов, которые могут быть перетасованы. альтернативное сращивание, давая более 15 известных PML изоформы белка.[8][9] Хотя изоформы различаются по своему c-концевой домен, все они содержат Трехсторонний мотив кодируется первыми тремя экзонами гена.[10] Мотив TRIpartite состоит из цинкового Безымянный палец, два цинковых связующих домены, называемые блоками B1 и B2, и RBCC димеризация домен состоит из двух альфа спиральный спиральные домены.[9]

Ген PML находится под контролем транскрипции, трансляции и посттрансляции. Промоторная область гена содержит мишени для Преобразователь сигналов и активатор транскрипции (STAT), факторы регуляции интерферона, и белок p53, что указывает на сложность его участия в клеточных функциях.[11] Помимо регулирования с помощью альтернативного сплайсинга, белковый продукт подвергается посттрансляционные модификации такие как ацетилирование и фосфорилирование. В c-конец содержит остатки серина, которые фосфорилированный казеинкиназами, и есть несколько остатков тирозина и треонина, которые также могут быть мишенями фосфорилирования.[9] Фосфорилирование PML вызывает дальнейшую модификацию за счет присоединения СУМО белки в RING домен к UBC9 SUMO-конъюгированный фермент,[5] что происходит в зависимости от клеточного цикла. PML содержит SUMO-связывающий домен, необходимый для его взаимодействия с другими SUMOилированными белками, такими как он сам и многие другие.[9] Обе убиквитинирование и СУМОилирование белка PML может вызвать его деградацию в протеасома, тем самым обеспечивая средства модуляции лабильности белка PML в клетке.[11]

ПМЛ транслируется в цитоплазму клетки, но ее N-конец содержит сигнал ядерной локализации что вызывает его импорт в ядро.[9] Внутри ядра сумоилированные белки PML мультимеризуются друг с другом посредством взаимодействий в домене RBCC, образуя кольцеобразную структуру, которая связывается с ядерным матриксом, образуя PML-Ядерное тело (PML-NB). Край кольцеобразного мутимера белка имеет белковые нити, которые выходят из кольца и контактируют с волокнами хроматина.[5] Это поддерживает положение PML-NB в ядре, а также стабильность белка. Когда хроматин подвергается стрессу, например, во время апоптоза, PML-NB становится нестабильным, и тельца PML перераспределяются в микроструктуры. Эти микроструктуры содержат белок PML, но не многие взаимодействующие белки, обычно связанные с PML-NB.[5][12]

PML-NB не распределены случайным образом по ядру, но обнаруживаются внутри ядра и обычно связаны с другими ядерными телами, такими как спеклы сращивания и ядра, а также регионы, богатые генами и активно записано . В частности, было показано, что PML-NB ассоциируется с такими генами, как MHC I кластер генов, а также ген р53. Точное значение этой ассоциации неясно, однако данные свидетельствуют о том, что PML-NBs могут влиять на транскрипцию на этих конкретных участках генов.[13]

Функция

PML-NB выполняют широкий спектр функций и играют большую роль в регуляции клеток. Они проявляют свой широкий спектр действий через взаимодействия с различными белками, локализованными в PML-NB. Считается, что специфическая биохимическая функция, выполняемая PML-NB, может служить E3 лигаза для сумоилирования других белков.[5] Однако истинная функция остается неясной, и было предложено несколько возможных моделей для функции PML-NB, включая хранение белков в ядре, служащую док-станцией, где накапливаются другие белки для посттрансляционной модификации, прямое участие в транскрипции и хроматин. регулирование.[5]

PML-NB также играют роль в транскрипционная регуляция. Было показано, что PML-NB увеличивают транскрипцию некоторых генов, подавляя транскрипцию других генов.[5] Было высказано предположение, что механизм, с помощью которого PML-NBs делают это, осуществляется посредством процессов ремоделирования хроматина, хотя это неясно.[5]

Из-за этого очевидного противоречия, возможно, что PML-NB могут быть гетерогенными структурами, которые имеют разные функции в зависимости от их местоположения в ядре, белков, с которыми они взаимодействуют в определенной области ядра, или конкретных изоформ белка PML, из которых они составлены.

В дополнение к этой регуляции транскрипции, наблюдения за PML-NB убедительно свидетельствуют о том, что белковый комплекс играет роль в опосредовании Ответы на повреждение ДНК. Например, количество и размер PML-NB увеличивается по мере того, как активность датчиков повреждения ДНК Банкомат и ATR увеличивать. Ядерные тельца располагаются в месте повреждения ДНК, где белки, связанные с ремонт ДНК и остановка клеточного цикла затем совместная локализация.[5][13] Функциональная цель взаимодействия между PML-NB и механизмами репарации ДНК остается неясной, но кажется маловероятным, что они играют роль в репарации ДНК напрямую из-за совместной локализации белков репарации ДНК и PML-NB через некоторое время после ДНК повреждена. Скорее, считается, что PML-NB могут регулировать ответы на повреждение ДНК, действуя как место хранения белков, участвующих в репарации ДНК, напрямую регулируя репарацию или являясь посредником между репарацией ДНК и ответами контрольных точек.[5] Однако очевидно, что PML-NB играют роль в опосредовании ответов контрольных точек, в частности, в возникновении апоптоза.

ПМЛ играет важную роль в обоих p53 зависимые и независимые от р53 пути апоптоза. PML активирует p53, рекрутируя белок на сайт PML-NBs и способствуя его активации, одновременно ингибируя регуляторы белка, такие как MDM2 или же HAUSP.[5] Было показано, что в путях, которые не используют p53 для индукции апоптоза, PML взаимодействует с CHK2 и побудить его к аутофосфорилированию стать активным.[5] В дополнение к этим двум путям апоптоза, Фас-индуцированный апоптоз зависит от PML-NB для высвобождения FLICE-ассоциированный огромный белок, который затем локализуется в митохондриях, способствуя активации Каспаза-8.[5]

Помимо апоптоза, другие исследования выявили участие PML-NB в клеточном старение, особенно его индукция.[5] Было показано, что он участвует в формировании определенных особенностей хроматина клеток, испытывающих старение, таких как связанные со старением гетерохроматиновые фокусы (SAHF), которые, как полагают, подавляют экспрессию факторов и генов, способствующих росту. Формирование этих особенностей является результатом гистоновых шаперонов, HIRA и ASF1, чьи ремоделирование хроматина деятельность здесь осуществляется при посредничестве PML-NB. HIRA локализуется в PML-NB до того, как произойдет какое-либо другое взаимодействие с ДНК.[5]

Роль в раке

Мутации с потерей функции белка PML, особенно в результате слияния гена PML с геном RARα при острых промиелоцитарных лейкозах, вовлечены в несколько подавляющих опухоль апоптотических путей, особенно тех, которые зависят от p53, как указано выше.[5][14] Таким образом, потеря функции PML дает преимущество клеточной выживаемости и пролиферации, препятствует клеточному старению за счет потери SAHFs и блокирует клеточную дифференцировку.[14]

Было обнаружено, что как люди, так и мыши демонстрируют повышенную склонность к образованию опухолей при потере функции PML. Нарушение ПМЛ происходит при самых разных типах рака и приводит к большему количеству метастатических опухолей и, соответственно, к ухудшению прогнозов.[14] Считается, что помимо важности, которую он играет в апоптотической роли, инактивация PML может способствовать развитию опухоли в клетках, позволяя клетке накапливать дополнительные генетические повреждения. Многие белки, участвующие в поддержании стабильности генома, полагаются на PML-NB для нацеливания, и потеря PML, таким образом, приводит к снижению эффективности репарации внутри клетки.[14]

Роль клеточного цикла

Распределение и концентрация PML-NB изменяются по мере продвижения клетки через клеточный цикл. В фазе G0 присутствует немного сумоилированных PML-NBs, но их количество увеличивается по мере продвижения клетки от стадий G1 к S и G2. Во время конденсации хроматина, происходящей во время митоза, десумоилирование PML вызывает диссоциацию многих ассоциированных факторов, и белки PML самоагрегируются с образованием нескольких крупных агрегатов, называемых митотическими скоплениями белков PML (MAPP).[5] Помимо изменений в количестве, PML-NB также связываются с различными белками в течение жизни цикла и претерпевают значительные биохимические изменения в составе.[5]

Во время S-фазы клеточного цикла комплексы PML-NB распадаются, так как их хроматиновый каркас изменяется во время репликации. Физическое разделение PML-NB на более мелкие фрагменты способствует созданию большего количества PML-NB, существующих в G2, однако уровни экспрессии белка PML не увеличились.[5] Считается, что это может служить для сохранения ориентации хроматид, с которыми связаны PML-NB, или для контроля целостности вилки репликации.[5]

Противовирусные функции

Транскрипция ПМЛ увеличивается при наличии интерферона α / β и γ. Считается, что повышенное количество PML-NB, которое является результатом этого увеличения экспрессии белка PML, может привести к секвестрированию вирусных белков в PML-NB. Таким образом, вирус не может их использовать. Белки, удерживаемые PML-NB, затем сумоилированный, навсегда инактивируя вирионы.[6]

Взаимодействия

Было показано, что белок промиелоцитарного лейкоза взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000140464 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036986 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s т ты v ш Икс Бернарди Р., Пандольфи П.П. (декабрь 2007 г.). «Структура, динамика и функции ядер промиелоцитарного лейкоза». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология. 8 (12): 1006–16. Дои:10.1038 / nrm2277. PMID 17928811.
  6. ^ а б Sahin U, Lallemand-Breitenbach V, de Thé H (ноябрь 2014 г.). «Ядерные тела PML: регуляция, функции и терапевтические перспективы». Журнал патологии. 234 (3): 289–91. Дои:10.1002 / path.4426. PMID 25138686.
  7. ^ Гриньяни Ф., Теста Ю., Рогая Д., Ферруччи П. Ф., Самоджа П., Пинто А., Алдинуччи Д., Гельметти В., Фаджиоли М., Алкалай М., Зеелер Дж., Гриньяни Ф., Николетти И., Пешле С., Пеличчи П. Г. (сентябрь 1996 г.). «Воздействие на дифференциацию с помощью белка PML / RARalpha при промиелоцитарном лейкозе зависит от слияния димеризации белка PML и доменов связывания ДНК RARalpha». Журнал EMBO. 15 (18): 4949–58. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00875.x. ЧВК 452232. PMID 8890168.
  8. ^ «Промиелоцитарный лейкоз ПМЛ [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2016-12-06.
  9. ^ а б c d е Пирсон М., Пеликчи П.Г. (2001). «Взаимодействие PML с p53 и его роль в апоптозе и репликативном старении». Онкоген. 20 (49): 7250–6. Дои:10.1038 / sj.onc.1204856. PMID 11704853.
  10. ^ Тан МК, Лян Й.Дж., Чан Дж.Й., Вонг С.В., Чен Э, Яо Й, Ган Дж., Сяо Л., Люн Х.С., Кунг Х.Ф., Ван Х., Ли К.К. (21 марта 2013 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза (PML) играет важную роль в регулировании клеточной адгезии, морфологии, пролиферации и миграции». PLOS ONE. 8 (3): e59477. Дои:10.1371 / journal.pone.0059477. ЧВК 3605454. PMID 23555679.
  11. ^ а б Чжоу В., Бао С. (март 2014 г.). «PML-опосредованная передача сигналов и ее роль в раковых стволовых клетках». Онкоген. 33 (12): 1475–84. Дои:10.1038 / onc.2013.111. PMID 23563177.
  12. ^ Чинг Р.В., Деллер Дж., Эскив СН, Базетт-Джонс Д.П. (март 2005 г.). "Тела PML: место встречи геномных локусов?". Журнал клеточной науки. 118 (Pt 5): 847–54. Дои:10.1242 / jcs.01700. PMID 15731002.
  13. ^ а б Деллер Г., Базетт-Джонс Д.П. (сентябрь 2004 г.). «Ядерные тела PML: динамические сенсоры повреждения ДНК и клеточного стресса». BioEssays. 26 (9): 963–77. Дои:10.1002 / bies.20089. PMID 15351967.
  14. ^ а б c d Гурриери К., Каподиечи П., Бернарди Р., Скаглиони П. П., Нафа К., Раш Л. Дж., Вербель Д. А., Кордон-Кардо С., Пандольфи П. П. (февраль 2004 г.). «Потеря опухолевого супрессора PML при раке человека множественного гистологического происхождения». Журнал Национального института рака. 96 (4): 269–79. Дои:10.1093 / jnci / djh043. PMID 14970276.
  15. ^ Kojic S, Medeot E, Guccione E, Krmac H, Zara I, Martinelli V, Valle G, Faulkner G (май 2004 г.). «Белок Ankrd2, связующее звено между саркомером и ядром скелетных мышц». Журнал молекулярной биологии. 339 (2): 313–25. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.03.071. PMID 15136035.
  16. ^ а б Чжун С., Дельва Л., Рашез К., Ченчарелли С., Гандини Д., Чжан Х., Калантри С., Фридман Л. П., Пандольфи П. П. (ноябрь 1999 г.). «RA-зависимый комплекс транскрипции, подавляющий рост опухоли, является мишенью для онкопротеинов PML-RARalpha и T18». Природа Генетика. 23 (3): 287–95. Дои:10.1038/15463. PMID 10610177.
  17. ^ а б Мацудзаки К., Минами Т., Тодзё М., Хонда И., Сайто Н., Нагахиро С., Сая Н., Накао М. (март 2003 г.). «PML-ядерные тельца участвуют в клеточном сывороточном ответе». Гены в клетки. 8 (3): 275–86. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2003.00632.x. PMID 12622724.
  18. ^ Дукас В., Тини М., Иган Д.А., Эванс Р.М. (март 1999 г.). «Модуляция функции CREB-связывающего белка промиелоцитарным (PML) онкопротеином предполагает роль ядерных тел в передаче сигналов гормона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (6): 2627–32. Дои:10.1073 / pnas.96.6.2627. ЧВК 15819. PMID 10077561.
  19. ^ Марчелло А, Феррари А, Пеллегрини В, Пегораро Джи, Лусик М, Белтрам Ф, Джакка М (май 2003 г.). «Рекрутирование человеческого циклина Т1 в ядерные тела посредством прямого взаимодействия с белком PML». Журнал EMBO. 22 (9): 2156–66. Дои:10.1093 / emboj / cdg205. ЧВК 156077. PMID 12727882.
  20. ^ Ишов А.М., Сотников А.Г., Негорев Д., Владимирова О.В., Нефф Н., Камитани Т., Йе Е.Т., Штраус Дж.Ф., Маул Г.Г. (октябрь 1999 г.). «PML имеет решающее значение для образования ND10 и рекрутирует PML-взаимодействующий белок daxx в эту ядерную структуру при модификации с помощью SUMO-1». Журнал клеточной биологии. 147 (2): 221–34. Дои:10.1083 / jcb.147.2.221. ЧВК 2174231. PMID 10525530.
  21. ^ Ли Х, Лео С., Чжу Дж., Ву Х, О'Нил Дж., Пак Э. Дж., Чен Дж. Д. (март 2000 г.). «Секвестрация и ингибирование Daxx-опосредованной репрессии транскрипции с помощью PML». Молекулярная и клеточная биология. 20 (5): 1784–96. Дои:10.1128 / mcb.20.5.1784-1796.2000. ЧВК 85360. PMID 10669754.
  22. ^ Лехембр Ф., Мюллер С., Пандольфи П.П., Дежан А (январь 2001 г.). «Регулирование транскрипционной активности Pax3 с помощью SUMO-1-модифицированного PML». Онкоген. 20 (1): 1–9. Дои:10.1038 / sj.onc.1204063. PMID 11244500.
  23. ^ Чжун С., Саломони П., Рончетти С., Го А., Руджеро Д., Пандольфи П. П. (февраль 2000 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза (PML) и Daxx участвуют в новом ядерном пути апоптоза». Журнал экспериментальной медицины. 191 (4): 631–40. Дои:10.1084 / jem.191.4.631. ЧВК 2195846. PMID 10684855.
  24. ^ Цузуки С., Товатари М., Сайто Х., Энвер Т. (сентябрь 2000 г.). «Усиление активности GATA-2 посредством взаимодействия с белком промиелоцитарного лейкоза (PML) и t (15; 17) -генерированным PML-рецептором ретиноевой кислоты альфа-онкопротеином». Молекулярная и клеточная биология. 20 (17): 6276–86. Дои:10.1128 / mcb.20.17.6276-6286.2000. ЧВК 86102. PMID 10938104.
  25. ^ а б c d е Хан М.М., Номура Т., Ким Х., Каул С.К., Вадхва Р., Синагава Т., Итикава-Ивата Э., Чжун С., Пандольфи П.П., Исии С. (июнь 2001 г.). «Роль PML и PML-RARalpha в Mad-опосредованной репрессии транскрипции». Молекулярная клетка. 7 (6): 1233–43. Дои:10.1016 / с1097-2765 (01) 00257-х. PMID 11430826.
  26. ^ а б Ву В.С., Валлиан С., Сето Е., Ян В.М., Эдмондсон Д., Рот С., Чанг К.С. (апрель 2001 г.). «Супрессор роста PML подавляет транскрипцию, функционально и физически взаимодействуя с гистоновыми деацетилазами». Молекулярная и клеточная биология. 21 (7): 2259–68. Дои:10.1128 / MCB.21.7.2259-2268.2001. ЧВК 86860. PMID 11259576.
  27. ^ Topcu Z, Mack DL, Hromas RA, Borden KL (ноябрь 1999 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза PML взаимодействует с богатым пролином гомеодоменным белком PRH: RING может связывать гематопоэз и контроль роста». Онкоген. 18 (50): 7091–100. Дои:10.1038 / sj.onc.1203201. PMID 10597310.
  28. ^ Шин Дж, Пак Би, Чо С., Ли С., Ким И, Ли СО, Чо К, Ли С., Джин Б.С., Ан Дж. Х., Чой Э., Ан К. (сентябрь 2004 г.). «Промиелоцитарный лейкоз является прямым ингибитором митоген-активируемой протеинкиназы SAPK2 / p38». Журнал биологической химии. 279 (39): 40994–1003. Дои:10.1074 / jbc.M407369200. PMID 15273249.
  29. ^ Дале Ø, Бакке О., Габриэльсен О.С. (июль 2004 г.). «c-Myb связывается с PML в ядерных тельцах кроветворных клеток». Экспериментальные исследования клеток. 297 (1): 118–26. Дои:10.1016 / j.yexcr.2004.03.014. PMID 15194430.
  30. ^ а б Курки С., Латонен Л., Лайхо М. (октябрь 2003 г.). «Клеточный стресс и повреждение ДНК вызывают временно разные комплексы Mdm2, p53 и PML и специфичную для повреждений ядерную релокализацию». Журнал клеточной науки. 116 (Pt 19): 3917–25. Дои:10.1242 / jcs.00714. PMID 12915590.
  31. ^ а б Бернарди Р., Скаглиони П. П., Бергманн С., Хорн Х. Ф., Вусден К. Х., Пандольфи П. П. (июль 2004 г.). «PML регулирует стабильность p53 путем связывания Mdm2 с ядрышком». Природа клеточной биологии. 6 (7): 665–72. Дои:10.1038 / ncb1147. PMID 15195100.
  32. ^ Чжу Х., Ву Л., Маки К.Г. (декабрь 2003 г.). «MDM2 и промиелоцитарный лейкоз противостоят друг другу за счет прямого взаимодействия с p53». Журнал биологической химии. 278 (49): 49286–92. Дои:10.1074 / jbc.M308302200. PMID 14507915.
  33. ^ Вэй X, Ю. З. К., Рамалингам А., Гроссман С. Р., Ю. Дж. Х., Блох Д. Б., Маки К. Г. (август 2003 г.). «Физические и функциональные взаимодействия между PML и MDM2». Журнал биологической химии. 278 (31): 29288–97. Дои:10.1074 / jbc.M212215200. PMID 12759344.
  34. ^ Wu WS, Xu ZX, Ran R, Meng F, Chang KS (май 2002 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза PML ингибирует транскрипцию, опосредованную Nur77, посредством специфических функциональных взаимодействий». Онкоген. 21 (24): 3925–33. Дои:10.1038 / sj.onc.1205491. PMID 12032831.
  35. ^ Хун Ш., Ян З., Привальский М.Л. (ноябрь 2001 г.). «Триоксид мышьяка - мощный ингибитор взаимодействия корепрессора SMRT с его партнерами по факторам транскрипции, включая альфа-онкопротеин рецептора PML-ретиноевой кислоты, обнаруживаемый при остром промиелоцитарном лейкозе человека». Молекулярная и клеточная биология. 21 (21): 7172–82. Дои:10.1128 / MCB.21.21.7172-7182.2001. ЧВК 99892. PMID 11585900.
  36. ^ Фогал В., Гостисса М., Сэнди П., Закки П., Стернсдорф Т., Йенсен К., Пандольфи П.П., Уилл Х., Шнайдер С., Дель Сал Дж. (Ноябрь 2000 г.). «Регулирование активности p53 в ядерных тельцах с помощью конкретной изоформы PML». Журнал EMBO. 19 (22): 6185–95. Дои:10.1093 / emboj / 19.22.6185. ЧВК 305840. PMID 11080164.
  37. ^ Гуо А., Саломони П., Ло Дж., Ши А., Чжун С., Гу В., Пандольфи П. П. (октябрь 2000 г.). «Функция PML при p53-зависимом апоптозе». Природа клеточной биологии. 2 (10): 730–6. Дои:10.1038/35036365. PMID 11025664.
  38. ^ Алкалай М., Томассони Л., Коломбо Е., Штольдт С., Гриньяни Ф., Фаджиоли М., Секели Л., Хелин К., Пеличчи П. Г. (февраль 1998 г.). «Продукт гена промиелоцитарной лейкемии (ПМЛ) образует стабильные комплексы с белком ретинобластомы». Молекулярная и клеточная биология. 18 (2): 1084–93. Дои:10.1128 / mcb.18.2.1084. ЧВК 108821. PMID 9448006.
  39. ^ Кавасаки А., Мацумура И., Катаока Ю., Такигава Е., Накадзима К., Канакура И. (май 2003 г.). «Противодействующие эффекты PML и PML / RAR alpha на активность STAT3». Кровь. 101 (9): 3668–73. Дои:10.1182 / кровь-2002-08-2474. PMID 12506013.
  40. ^ Лин ДЙ, Ши Х.М. (июль 2002 г.). «Существенная роль белка микросфер весом 58 кДа в модуляции Daxx-зависимой репрессии транскрипции, что выявлено секвестрацией ядрышек». Журнал биологической химии. 277 (28): 25446–56. Дои:10.1074 / jbc.M200633200. PMID 11948183.
  41. ^ Камитани Т., Нгуен Х.П., Кито К., Фукуда-Камитани Т., Йе ET (февраль 1998 г.). «Ковалентная модификация ПМЛ семейством сентринов убиквитиноподобных белков». Журнал биологической химии. 273 (6): 3117–20. Дои:10.1074 / jbc.273.6.3117. PMID 9452416.
  42. ^ Валлиан С., Чин К.В., Чанг К.С. (декабрь 1998 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза взаимодействует с Sp1 и ингибирует его трансактивацию промотора рецептора эпидермального фактора роста». Молекулярная и клеточная биология. 18 (12): 7147–56. Дои:10.1128 / MCB.18.12.7147. ЧВК 109296. PMID 9819401.
  43. ^ Сюй ZX, Тиманова-Атанасова А., Чжао RX, Чанг К.С. (июнь 2003 г.). «ПМЛ совместно с белком TopBP1, отвечающим на повреждение ДНК, стабилизирует его». Молекулярная и клеточная биология. 23 (12): 4247–56. Дои:10.1128 / mcb.23.12.4247-4256.2003. ЧВК 156140. PMID 12773567.
  44. ^ Такахаши Х., Хатакеяма С., Сайто Х., Накаяма К.И. (февраль 2005 г.). «Нековалентная SUMO-1 связывающая активность тиминовой ДНК-гликозилазы (TDG) необходима для ее модификации SUMO-1 и совместной локализации с белком промиелоцитарного лейкоза». Журнал биологической химии. 280 (7): 5611–21. Дои:10.1074 / jbc.M408130200. PMID 15569683.
  45. ^ Koken MH, Reid A, Quignon F, Chelbi-Alix MK, Davies JM, Kabarowski JH, Zhu J, Dong S, Chen S, Chen Z, Tan CC, Licht J, Waxman S, de Thé H, Zelent A (сентябрь 1997 г. ). «Связанные с лейкемией партнеры слияния рецепторов ретиноевой кислоты, PML и PLZF, гетеродимеризуются и совместно локализуются с ядерными телами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (19): 10255–60. Дои:10.1073 / пнас.94.19.10255. ЧВК 23349. PMID 9294197.
  46. ^ а б c Miki T, Zhao Z, Lee CC (июль 2016 г.). «Интерактивная организация основных регуляторов циркадного ритма PER2, BMAL1, CLOCK и PML». Научные отчеты. 6: 29174. Дои:10.1038 / srep29174. ЧВК 4935866. PMID 27383066.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка