WikiDer > Трансаминаза
| Аминотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Аспартат трансаминаза из Кишечная палочка с пиридоксалем 5 'фосфатным кофактором | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Аминотрансфераза | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004839 | ||||||||
| Мембранома | 273 | ||||||||
| |||||||||
Трансаминазы или же аминотрансферазы находятся ферменты который катализировать а трансаминирование реакция между аминокислота и α-кетокислота. Они важны в синтезе аминокислот, которые образуют белки.
Функция и механизм
Аминокислота содержит амин (NH2) группа. Кетокислота содержит кето (= O) группа. В трансаминирование, NH2 группа на одной молекуле заменяется группой = O на другой молекуле. Аминокислота становится кетокислотой, а кетокислота - аминокислотой.
Большинство трансаминаз белок ферменты. Однако некоторые активности трансаминирования рибосома было обнаружено, что катализируется рибозимы (Ферменты РНК). Примерами являются рибозим-молот, то VS рибозим и шпилька рибозим.
Трансаминазам необходим кофермент пиридоксальфосфат, который преобразуется в пиридоксамин в первой полуреакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. Связанный с ферментами пиридоксамин в свою очередь реагирует с пируват, оксалоацетат, или же альфа-кетоглутарат, давая аланин, аспарагиновая кислота, или же глютаминовая кислота, соответственно. В тканях происходят многие реакции трансаминирования, катализируемые трансаминазами, специфичными для конкретной пары аминокислота / кетокислота. Реакции легко обратимы, причем направление определяется тем, какие из реагентов находятся в избытке. Эта обратимость может быть использована в синтетической химии для получения ценных хиральных аминов. Конкретные ферменты названы, например, по одной из пар реагентов; Реакция между глутаминовой кислотой и пировиноградной кислотой с образованием альфа-кетоглутаровой кислоты и аланина называется глутамино-пировиноградной трансаминазой или сокращенно GPT.[нужна цитата]
Активность тканевых трансаминаз можно исследовать, инкубируя гомогенат с различными парами амино / кетокислот. Трансаминирование демонстрируется, если образуются соответствующие новые аминокислота и кетокислота, как показывает бумажная хроматография. Обратимость демонстрируется при использовании комплементарной пары кето / аминокислота в качестве исходных реагентов. После того, как хроматограмма снята с растворителя, хроматограмма обрабатывается нингидрин найти пятна.[нужна цитата].
Аминокислотный обмен у животных
Животные должны метаболизировать белки аминокислотам за счет мышечной ткани, когда содержание сахара в крови низкий. Предпочтение печень трансаминазы для оксалоацетат или же альфа-кетоглутарат играет ключевую роль в отводе азота из аминокислота метаболизм в аспартат и глутамат для преобразования в мочевину для выведения азота. Подобным образом в мышцах используется пируват для трансаминирования дает аланин, который переносится кровотоком в печень (общая реакция называется глюкозо-аланиновый цикл). Здесь другие трансаминазы регенерируют пируват, который является ценным прекурсором для глюконеогенез. Этот цикл аланина аналогичен циклу Цикл Кори, который позволяет анаэробный метаболизм мышцами.
Диагностическое использование
Ферменты трансаминазы важны в производстве различных аминокислот и измерении концентрации различных трансаминаз в крови важно для диагностики и отслеживания многих болезни.[нужна цитата] Например, наличие повышенные трансаминазы может быть индикатором поражения печени и сердца. Два важных фермента трансаминазы: аспартат трансаминаза (AST), также известная как сывороточная глутаминовая щавелевоуксусная трансаминаза (SGOT); и аланин трансаминаза (ALT), также называемая аланинаминотрансферазой (ALAT) или сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой (SGPT). Эти трансаминазы были открыты в 1954 году.[1][2][3] и их клиническое значение в 1955 г.[4][5][6][7]
Смотрите также
- Вальпроевая кислота - а ГАМК трансаминаза ингибитор
Рекомендации
- ^ Кармен А., Вроблевски Ф, Ладуэ Дж. С. (январь 1955 г.). «Активность трансаминаз в крови человека». Журнал клинических исследований. 34 (1): 126–31. Дои:10.1172 / jci103055. ЧВК 438594. PMID 13221663.
- ^ Кармен А. (январь 1955 г.). «Заметка о спектрометрическом анализе глутамино-щавелевоуксусной трансаминазы в сыворотке крови человека». Журнал клинических исследований. 34 (1): 131–3. Дои:10.1172 / JCI103055. ЧВК 438594. PMID 13221664.
- ^ Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A (сентябрь 1954 г.). «Сывороточная активность глутаминовой щавелевоуксусной трансаминазы при остром трансмуральном инфаркте миокарда человека». Наука. 120 (3117): 497–9. Дои:10.1126 / science.120.3117.497. PMID 13195683.
- ^ "Biblioteca Nazionale di Napoli. Новости: Серата в оноре Марио Колторти и Джузеппе Джусти". vecchiosito.bnnonline.it. Получено 2017-09-10.
- ^ "E 'morto il prof. Coltorti: scoprì le transaminasi". notizie-segreteria-liver-pool.blogspot.it. Получено 2017-09-10.
- ^ "Кампания су Колторти". www.istitutobioetica.org. Получено 2017-09-10.
- ^ MonrifNet. "Il Resto Del Carlino - Macerata - E 'morto Mario Coltorti: scoprì la transaminasi". www.ilrestodelcarlino.it (на итальянском). Получено 2017-09-10.
дальнейшее чтение
- Гани М., Хуфнэгл Дж. Х. (2005). «Подход к пациенту с заболеванием печени». В Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона (16-е изд.). Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. С. 1814–5.
- Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. С. 628–31, 634, 828–30.
внешняя ссылка
- Трансаминазы в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
