WikiDer > Катепсин B

Cathepsin B
Для канадского агентства см. Совет по безопасности на транспорте.
CTSB
PDB 1csb EBI.jpg
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCTSB, APPS, CPSB, катепсин B, RECEUP
Внешние идентификаторыOMIM: 116810 MGI: 88561 ГомолоГен: 37550 Генные карты: CTSB
Расположение гена (человек)
Хромосома 8 (человек)
Chr.Хромосома 8 (человек)[1]
Хромосома 8 (человек)
Геномное расположение CTSB
Геномное расположение CTSB
Группа8p23.1Начинать11,842,524 бп[1]
Конец11,869,448 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CTSB 213274 s в формате fs.png

PBB GE CTSB 200838 в fs.png

PBB GE CTSB 200839 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1508

13030

Ансамбль

ENSG00000164733
ENSG00000285132

ENSMUSG00000021939

UniProt

P07858

P10605

RefSeq (мРНК)

NM_007798

RefSeq (белок)

NP_031824

Расположение (UCSC)Chr 8: 11.84 - 11.87 МбChr 14: 63.12 - 63.15 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Катепсин B принадлежит семье лизосомный цистеиновые протеазы и играет важную роль во внутриклеточном протеолизе.[5] У человека катепсин B кодируется CTSB ген.[6][7] Катепсин B активируется при некоторых формах рака, предзлокачественных новообразованиях и различных других патологических состояниях.[8][9][10][11]

Структура

Ген

В CTSB ген находится в хромосома 8p22, состоящий из 13 экзоны. Промотор гена CTSB содержит GC-богатую область, включающую множество сайтов SP1, которая похожа на гены домашнего хозяйства.[12] Для этого гена было найдено по крайней мере пять вариантов транскрипта, кодирующих один и тот же белок.[13]

Протеин

Катепсин B синтезируется на шероховатой эндоплазматической сети как препрофермент 339 аминокислоты с сигнальным пептидом из 17 аминокислот.[14][15] Прокатепсин B 43/46 кДа затем транспортируется в аппарат Гольджи, где образуется катепсин B. Зрелый катепсин B состоит из тяжелой цепи 25-26 кДа и легкой цепи 5 кДа, которые связаны димером дисульфида.

Функция

Катепсин B может усиливать активность других протеаз, включая матричная металлопротеиназа, урокиназа (сериновая протеаза, активатор плазминогена урокиназы), и катепсин D,[16][17] и, таким образом, он играет важную роль в протеолизе компонентов внеклеточного матрикса, нарушении межклеточной коммуникации и снижении экспрессии ингибитора протеазы.[11] Он также участвует в аутофагия и катаболизм, что является преимуществом при злокачественных новообразованиях и, возможно, участвует в специфических невосприимчивый сопротивление.[18]

Клиническое значение

Катепсин B был предложен в качестве потенциально эффективного биомаркера для различных раки.[16][19][20][21][22][23] Избыточная экспрессия катепсина B коррелирует с инвазивным и метастатическим раком.[24]Катепсин B вырабатывается в мышечной ткани во время метаболизма.[25] Способен пересекать гематоэнцефалический барьер[26] и связан с нейрогенезом, особенно у мышей зубчатые извилины. Широкий спектр заболеваний приводит к повышению уровня катепсина B, который вызывает множество патологических процессов, включая смерть клетки, воспаление, и производство токсичных пептидов. Сосредоточившись на неврологических заболеваниях, исследования нокаута гена катепсина B на модели эпилептических грызунов показали, что катепсин B вызывает значительную часть апоптотической гибели клеток, которая происходит в результате индуцирования эпилепсия.[27] Лечение ингибитором катепсина В крыс, у которых был вызван припадок, привело к улучшению неврологических показателей, способности к обучению и значительному снижению гибели нейрональных клеток и проапоптотических пептидов гибели клеток.[28] Аналогичным образом, исследования нокаута гена катепсина B и лечения ингибитором катепсина B на моделях мышей с черепно-мозговой травмой показали, что катепсин B играет ключевую роль в возникновении результирующей нервно-мышечной дисфункции, потери памяти, гибели нейрональных клеток и увеличения выработки про-некротических и проапоптотических пептиды клеточной смерти.[29][30] На ишемических моделях приматов и грызунов лечение ингибитором катепсина B предотвращало значительную потерю нейронов головного мозга, особенно в гиппокамп.[31][32][33] В Пневмококк менингит на модели грызунов, лечение ингибитором катепсина B значительно улучшило клиническое течение инфекции и уменьшило воспаление головного мозга и воспалительные процессы Интерлейкин-1β (IL1-β) и фактор некроза опухоли-α (TNF-α).[34] В трансгенном Болезнь Альцгеймера (AD) животная модель, экспрессирующая человека белок-предшественник амилоида (APP), содержащий последовательность сайта бета-секретазы дикого типа, обнаруженную у большинства пациентов с БА или у морских свинок, которая является естественной моделью процессинга АРР дикого типа человека, генетически удаляет ген катепсина B или химически ингибирует активность мозга катепсина B в значительном улучшении дефицита памяти, который развивается у таких мышей, и снижении уровней нейротоксичного полноразмерного Abeta (1-40 / 42) и особенно пагубного пироглутамата Abeta (3-40 / 42), которые, как считается, вызывают заболевание .[35][36][37][38][39][40][41] В нетрансгенном штамме мышей с ускоренным старением, который также имеет АРР, содержащий последовательность сайта бета-секретазы дикого типа, обработка билобалидом, который представляет собой экстракт Гинкго билоба листья, также снижает уровень Аба в мозге за счет ингибирования катепсина B.[42] Более того, миРНК подавление или химическое ингибирование катепсина B в первичных клетках гиппокампа грызунов или крупного рогатого скота хромаффинные клетки, которые обладают активностью бета-секретазы дикого типа человека, снижают секрецию Abeta регулируемым секреторным путем.[43][44]Мутации в CTSB ген были связаны с тропическим панкреатитом, формой хронический панкреатит.[45]

Взаимодействия

Катепсин B показал взаимодействовать с:

Катепсин B - это подавленный к:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ENSG00000285132 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000164733, ENSG00000285132 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021939 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Слоан Б.Ф. (апрель 1990 г.). «Катепсин B и цистатины: данные о роли в прогрессировании рака». Семинары по биологии рака. 1 (2): 137–52. PMID 2103490.
  6. ^ Чан С.Дж., Сан-Сегундо Б., Маккормик МБ, Штайнер Д.Ф. (октябрь 1986 г.). «Нуклеотидные и предсказанные аминокислотные последовательности клонированных кДНК препрокатепсина B человека и мыши». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 83 (20): 7721–5. Дои:10.1073 / pnas.83.20.7721. ЧВК 386793. PMID 3463996.
  7. ^ Цао Л., Таггарт Р.Т., Берквин И.М., Мойн К., Фонг Д., Слоан Б.Ф. (февраль 1994 г.). «Катепсин B аденокарциномы желудка человека: выделение и секвенирование полноразмерных кДНК и полиморфизмов гена». Ген. 139 (2): 163–9. Дои:10.1016/0378-1119(94)90750-1. PMID 8112600.
  8. ^ Тонг Би, Ван Би, Вэй З., Ван Т, Чжао П, Доу Й, Ур З, Ся Й, Дай Й (сентябрь 2014 г.). «Роль катепсина B в регулировании миграции и инвазии фибробластоподобных синовиоцитов в воспаленную ткань у пациентов с ревматоидным артритом». Клиническая и экспериментальная иммунология. 177 (3): 586–97. Дои:10.1111 / cei.12357. ЧВК 4137842. PMID 24749816.
  9. ^ Лай В.Ф., Чанг СН, Тан И, Бронсон Р., Тунг СН (март 2004 г.). «Ранняя диагностика остеоартрита с использованием чувствительных к катепсину B флуоресцентных зондов в ближней инфракрасной области». Остеоартрит и хрящ. 12 (3): 239–44. Дои:10.1016 / j.joca.2003.11.005. PMID 14972341.
  10. ^ Ха С.Д., Хэм Б., Могридж Дж., Сафтиг П., Лин С., Ким СО (январь 2010 г.). «Катепсин В-опосредованный поток аутофагии способствует опосредованной рецептором 2 сибирской язвы доставке летального фактора сибирской язвы в цитоплазму». Журнал биологической химии. 285 (3): 2120–9. Дои:10.1074 / jbc.M109.065813. ЧВК 2804368. PMID 19858192.
  11. ^ а б Ян ВЕ, Хо CC, Ян С.Ф., Линь Ш, Йе К.Т., Лин Ч.В., Чен МК (2016). «Экспрессия катепсина B и корреляция с клиническими аспектами плоскоклеточной карциномы полости рта». PLOS ONE. 11 (3): e0152165. Дои:10.1371 / journal.pone.0152165. ЧВК 4816521. PMID 27031837.
  12. ^ Цянь Ф., Франкфитер А., Чан С.Дж., Штайнер Д.Ф. (апрель 1991 г.). «Структура гена катепсина B мыши и его предполагаемый промотор». ДНК и клеточная биология. 10 (3): 159–68. Дои:10.1089 / dna.1991.10.159. PMID 2012677.
  13. ^ "Entrez Gene: CTSB катепсин B".
  14. ^ Киршке Х, Барретт А.Дж., Роулингс Н.Д. (1995). «Протеиназы 1: лизосомальные цистеиновые протеиназы». Белковый профиль. 2 (14): 1581–643. PMID 8771190.
  15. ^ Mort JS, Buttle DJ (май 1997 г.). «Катепсин В». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 29 (5): 715–20. Дои:10.1016 / с 1357-2725 (96) 00152-5. PMID 9251238.
  16. ^ а б Алапати К., Кесанакурти Д., Рао Дж. С., Дасари В. Р. (май 2014 г.). «uPAR и катепсин B-опосредованная компартментализация JNK регулирует миграцию клеток, инициирующих глиому». Исследования стволовых клеток. 12 (3): 716–29. Дои:10.1016 / j.scr.2014.02.008. ЧВК 4061617. PMID 24699410.
  17. ^ Виньесваран Н., Чжао В., Дассанаяке А., Мюллер С., Миллер Д.М., Захариас В. (август 2000 г.). «Вариабельная экспрессия катепсина B и D коррелирует с высокоинвазивным и метастатическим фенотипом рака полости рта». Патология человека. 31 (8): 931–7. Дои:10.1053 / hupa.2000.9035. PMID 10987253.
  18. ^ Фейс С. (декабрь 2007 г.). «Каннибализм: способ питаться метастатическими опухолями». Письма о раке. 258 (2): 155–64. Дои:10.1016 / j.canlet.2007.09.014. PMID 17977647.
  19. ^ Миркович Б., Маркелц Б., Бутинар М., Митрович А., Сосич И., Гобец С., Васильева О., Тюрк Б., Чемажар М., Серша Г., Кос Ю. (август 2015 г.). «Нитроксолин замедляет прогрессирование опухоли in vitro и in vivo, регулируя активность катепсина B». Oncotarget. 6 (22): 19027–42. Дои:10.18632 / oncotarget.3699. ЧВК 4662473. PMID 25848918.
  20. ^ Биан Б., Монгрейн С., Каньол С., Ланглуа М.Дж., Буланже Дж., Бернатчез Дж., Карриер Дж. К., Будро Ф., Ривард Н. (май 2016 г.). «Катепсин B способствует колоректальному онкогенезу, клеточной инвазии и метастазированию». Молекулярный канцерогенез. 55 (5): 671–87. Дои:10.1002 / mc.22312. ЧВК 4832390. PMID 25808857.
  21. ^ Bengsch F, Buck A, Günther SC, Seiz JR, Tacke M, Pfeifer D, von Elverfeldt D, Sevenich L, Hillebrand LE, Kern U, Sameni M, Peters C, Sloane BF, Reinheckel T (сентябрь 2014 г.). «Зависимые от клеточного типа патогенные функции сверхэкспрессированного человеческого катепсина B в прогрессировании рака груди у мышей». Онкоген. 33 (36): 4474–84. Дои:10.1038 / onc.2013.395. ЧВК 4139469. PMID 24077280.
  22. ^ Бао В, Фан Кью, Ло Х, Ченг У.В., Ван Й.Д., Ли ЗН, Чен XL, Ву Д. (август 2013 г.). «Отключение катепсина B подавляет распространение и инвазию рака эндометрия». Отчеты онкологии. 30 (2): 723–30. Дои:10.3892 / или 2013.2496. PMID 23708264.
  23. ^ Yin M, Soikkeli J, Jahkola T., Virolainen S, Saksela O, Hölttä E (декабрь 2012 г.). «Передача сигналов TGF-β, активированные стромальные фибробласты и цистеиновые катепсины B и L управляют инвазивным ростом клеток меланомы человека». Американский журнал патологии. 181 (6): 2202–16. Дои:10.1016 / j.ajpath.2012.08.027. PMID 23063511.
  24. ^ Жуань Дж., Чжэн Х., Ронг Х, Ронг Х, Чжан Дж., Фанг В., Чжао П, Ло Р (20 февраля 2016 г.). «Избыточная экспрессия катепсина B в гепатоцеллюлярной карциноме предсказывает плохой прогноз для пациентов с ГЦК». Молекулярный рак. 15: 17. Дои:10.1186 / s12943-016-0503-9. ЧВК 4761221. PMID 26896959.
  25. ^ Вивар К., Поттер М.С., ван Прааг Х (2012). «Все о беге: синаптическая пластичность, факторы роста и нейрогенез гиппокампа взрослых». Нейрогенез и нейропластичность. Актуальные темы поведенческой нейронауки. 15. С. 189–210. Дои:10.1007/7854_2012_220. ISBN 978-3-642-36231-6. ЧВК 4565722. PMID 22847651.
  26. ^ Moon HY, Becke A, Berron D, Becker B, Sah N, Benoni G, Janke E, Lubejko ST, Greig NH, Mattison JA, Duzel E, van Praag H (июнь 2016). «Вызванная бегом секреция системного катепсина B связана с функцией памяти». Клеточный метаболизм. 24 (2): 332–40. Дои:10.1016 / j.cmet.2016.05.025. ЧВК 6029441. PMID 27345423.
  27. ^ MK Houseweart, Pennacchio LA, Vilaythong A, Peters C, Noebels JL, Myers RM (сентябрь 2003 г.). «Катепсин B, но не катепсины L или S, вносят вклад в патогенез прогрессирующей миоклонической эпилепсии Унверрихта-Лундборга (EPM1)». Журнал нейробиологии. 56 (4): 315–27. Дои:10.1002 / neu.10253. PMID 12918016.
  28. ^ Ni H, Ren SY, Zhang LL, Sun Q, Tian T, Feng X (февраль 2013 г.). «Профили экспрессии генов, связанных с регенеративным прорастанием гиппокампа, и их регуляция с помощью E-64d в онтогенетической модели рецидивирующего эпилептика, индуцированного пенициллином на крысах». Письма токсикологии. 217 (2): 162–9. Дои:10.1016 / j.toxlet.2012.12.010. PMID 23266720.
  29. ^ Крюк Г.Р., Ю.Дж., Сайпс Н., Пиршбахер М.Д., Крюк В., Кинди М.С. (март 2014 г.). «Цистеиновая протеаза катепсин B является ключевой лекарственной мишенью, а ингибиторы цистеиновой протеазы - потенциальные терапевтические средства при черепно-мозговой травме». Журнал нейротравмы. 31 (5): 515–29. Дои:10.1089 / neu.2013.2944. ЧВК 3934599. PMID 24083575.
  30. ^ Луо CL, Чен XP, Ян Р., Сунь YX, Ли QQ, Бао Х.Дж., Цао QQ, Ни Х, Цинь Чж, Тао LY (октябрь 2010 г.). «Катепсин B способствует гибели клеток, вызванной травматическим повреждением головного мозга, через митохондриально-опосредованный путь апоптоза». Журнал неврологических исследований. 88 (13): 2847–58. Дои:10.1002 / jnr.22453. PMID 20653046. S2CID 2977933.
  31. ^ Йошида М., Ямашима Т., Чжао Л., Цучия К., Кохда Ю., Тончев А.Б., Мацуда М., Коминами Э. (сентябрь 2002 г.). «Нейроны приматов показывают различную уязвимость к временной ишемии и реакции на ингибирование катепсина». Acta Neuropathologica. 104 (3): 267–72. Дои:10.1007 / s00401-002-0554-4. PMID 12172912. S2CID 10913622.
  32. ^ Цучия К., Кохда Й, Йошида М., Чжао Л., Уэно Т., Ямасита Дж., Йошиока Т., Коминами Э., Ямашима Т. (февраль 1999 г.). «Постиктальная блокада ишемической гибели нейронов гиппокампа у приматов с использованием селективных ингибиторов катепсина». Экспериментальная неврология. 155 (2): 187–94. Дои:10.1006 / exnr.1998.6988. PMID 10072294. S2CID 22548769.
  33. ^ Цубокава Т., Ямагути-Окада М., Калверт Дж. В., Солароглу И., Шимамура Н., Ята К., Чжан Дж. Х. (сентябрь 2006 г.). «Нейроваскулярная и нейрональная защита с помощью E64d после очаговой церебральной ишемии у крыс». Журнал неврологических исследований. 84 (4): 832–40. Дои:10.1002 / jnr.20977. PMID 16802320. S2CID 24194809.
  34. ^ Hoegen T, Tremel N, Klein M, Angele B, Wagner H, Kirschning C, Pfister HW, Fontana A, Hammerschmidt S, Koedel U (ноябрь 2011 г.). «Инфламмасома NLRP3 способствует повреждению головного мозга при пневмококковом менингите и активируется посредством АТФ-зависимого высвобождения лизосомального катепсина B». Журнал иммунологии. 187 (10): 5440–51. Дои:10.4049 / jimmunol.1100790. PMID 22003197.
  35. ^ Крюк В.Ю., Кинди М., Крюк G (март 2008 г.). «Ингибиторы катепсина B улучшают память и снижают уровень бета-амилоида у трансгенных мышей с болезнью Альцгеймера, экспрессирующих бета-секретазный сайт дикого типа, но не мутантный сайт шведского мутанта белка-предшественника амилоида». Журнал биологической химии. 283 (12): 7745–53. Дои:10.1074 / jbc.m708362200. PMID 18184658.
  36. ^ Крюк V, Кинди М., Крюк G (февраль 2007 г.). «Ингибиторы цистеиновых протеаз эффективно снижают in vivo уровни бета-амилоида в мозге, связанные с болезнью Альцгеймера». Биологическая химия. 388 (2): 247–52. Дои:10.1515 / bc.2007.027. PMID 17261088. S2CID 34617103.
  37. ^ Hook G, Hook VY, Kindy M (сентябрь 2007 г.). «Ингибиторы цистеиновой протеазы снижают активность бета-амилоида и бета-секретазы мозга in vivo и являются потенциальными терапевтическими средствами против болезни Альцгеймера». Биологическая химия. 388 (9): 979–83. Дои:10.1515 / BC.2007.117. PMID 17696783. S2CID 84162059.
  38. ^ Крюк В.Я., Кинди М., Райнхекель Т., Петерс С., Крюк G (август 2009 г.). «Генетический дефицит катепсина B снижает уровень бета-амилоида у трансгенных мышей, экспрессирующих человеческий белок-предшественник амилоида дикого типа». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 386 (2): 284–8. Дои:10.1016 / j.bbrc.2009.05.131. ЧВК 2753505. PMID 19501042.
  39. ^ Крюк G, Крюк V, Кинди М. (2011). «Ингибитор цистеиновой протеазы, E64d, снижает уровень амилоида-β в головном мозге и улучшает дефицит памяти на животных моделях болезни Альцгеймера путем ингибирования активности катепсина B, но не BACE1, β-секретазы». Журнал болезни Альцгеймера. 26 (2): 387–408. Дои:10.3233 / JAD-2011-110101. ЧВК 4317342. PMID 21613740.
  40. ^ Кинди М.С., Ю Дж., Чжу Х., Эль-Амури С.С., Крюк V, Крюк Г.Р. (2012). «Делеция гена катепсина B улучшает дефицит памяти в модели трансгенных мышей с болезнью Альцгеймера, экспрессирующих AβPP, содержащую последовательность сайта β-секретазы дикого типа». Журнал болезни Альцгеймера. 29 (4): 827–40. Дои:10.3233 / JAD-2012-111604. ЧВК 4309289. PMID 22337825.
  41. ^ Крюк G, Ю Дж, Тонефф Т., Кинди М., Крюк V (2014). «Пироглутамат-амилоид-β мозга продуцируется катепсином B и восстанавливается ингибитором цистеиновой протеазы E64d, что представляет собой потенциальное терапевтическое средство против болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 41 (1): 129–49. Дои:10.3233 / JAD-131370. ЧВК 4059604. PMID 24595198.
  42. ^ Ши К., Чжэн Д.Д., Ву Ф.М., Лю Дж., Сюй Дж. (Февраль 2012 г.). «Путь фосфатидилинозитол-3-киназа-гликоген-синтаза-киназа 3β опосредует индуцированное билобалидом восстановление β-пептида амилоида». Нейрохимические исследования. 37 (2): 298–306. Дои:10.1007 / s11064-011-0612-1. PMID 21952928. S2CID 5744771.
  43. ^ Крюк В., Тонефф Т., Богьо М., Гринбаум Д., Медзихрадски К.Ф., Неве Дж., Лейн W, Крюк G, Рейзин Т. (сентябрь 2005 г.). «Ингибирование катепсина B снижает продукцию бета-амилоида в регулируемых секреторных пузырьках нейрональных хромаффинных клеток: данные о катепсине B в качестве кандидата на бета-секретазу болезни Альцгеймера». Биологическая химия. 386 (9): 931–40. Дои:10.1515 / BC.2005.108. PMID 16164418. S2CID 9038695.
  44. ^ Кляйн Д.М., Фельзенштейн К.М., Бреннеман Д.Е. (март 2009 г.). «Катепсины B и L по-разному регулируют процессинг белка-предшественника амилоида». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 328 (3): 813–21. Дои:10.1124 / jpet.108.147082. PMID 19064719. S2CID 7798381.
  45. ^ Тандон РК (январь 2007 г.). «Тропический панкреатит». Журнал гастроэнтерологии. 42 Дополнение 17 (Дополнение 17): 141–7. Дои:10.1007 / s00535-006-1930-л. PMID 17238044. S2CID 2796833.
  46. ^ ван дер Стаппен Дж. У., Уильямс А. С., Мацевич Р. А., Параскева С. (август 1996 г.). «Активация катепсина B, секретируемого линией клеток колоректального рака, требует низкого pH и опосредуется катепсином D». Международный журнал рака. 67 (4): 547–54. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0215 ​​(19960807) 67: 4 <547 :: AID-IJC14> 3.0.CO; 2-4. PMID 8759615.
  47. ^ а б Павлова А., Бьорк И. (сентябрь 2003 г.). «Прививка признаков цистатинов C или B в N-концевую область или во вторую петлю связывания цистатина A (стефина A) существенно усиливает ингибирование цистеиновых протеиназ». Биохимия. 42 (38): 11326–33. Дои:10.1021 / bi030119v. PMID 14503883.
  48. ^ Estrada S, Nycander M, Hill NJ, Craven CJ, Waltho JP, Björk I (май 1998 г.). «Роль Gly-4 человеческого цистатина A (стефина A) в связывании целевых протеиназ. Характеристика кинетическими и равновесными методами взаимодействия мутантов цистатина A Gly-4 с папаином, катепсином B и катепсином L». Биохимия. 37 (20): 7551–60. Дои:10.1021 / bi980026r. PMID 9585570.
  49. ^ Pol E, Björk I (сентябрь 2001 г.). «Роль одиночного остатка цистеина, Cys 3, человеческого и бычьего цистатина B (стефина B) в ингибировании цистеиновых протеиназ». Белковая наука. 10 (9): 1729–38. Дои:10.1110 / пс.11901. ЧВК 2253190. PMID 11514663.
  50. ^ Май Дж., Финли Р.Л., Вайсман Д.М., Слоан Б.Ф. (апрель 2000 г.). «Прокатепсин B человека взаимодействует с тетрамером аннексина II на поверхности опухолевых клеток». Журнал биологической химии. 275 (17): 12806–12. Дои:10.1074 / jbc.275.17.12806. PMID 10777578.
  51. ^ Херли Э.А., Торли-Лоусон Д.А. (декабрь 1988 г.). «Активация В-клеток и установление латентного периода вируса Эпштейна-Барра». Журнал экспериментальной медицины. 168 (6): 2059–75. Дои:10.1084 / jem.168.6.2059. ЧВК 2189139. PMID 2848918.
  52. ^ Мурата М., Мияшита С., Йоку С., Тамай М., Ханада К., Хатаяма К., Товатари Т., Никава Т., Катунума Н. (март 1991 г.). «Новые эпоксисукциниловые пептиды. Селективные ингибиторы катепсина B, in vitro». Письма FEBS. 280 (2): 311–15. Дои:10.1016 / 0014-5793 (91) 80318-в.. PMID 2013328. S2CID 46523390.

дальнейшее чтение

  • Ян С., Слоан Б.Ф. (июнь 2003 г.). «Молекулярная регуляция человеческого катепсина B: участие в патологиях». Биологическая химия. 384 (6): 845–54. Дои:10.1515 / BC.2003.095. PMID 12887051. S2CID 27472370.

внешняя ссылка