WikiDer > Эндопептидаза Clp
| Эндопептидаза Clp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 АТФ-зависимая протеаза Clp (фрагмент) гомо14-мер, Streptococcus pneumoniae | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.21.92 | ||||||||
| Количество CAS | 110910-59-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Эндопептидаза Clp (EC 3.4.21.92, эндопептидаза Ti, казеинолитическая протеаза, протеаза Ti, АТФ-зависимая протеаза Clp, ClpP, Clp протеаза).[1][2][3][4] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
Этот бактериальный фермент содержит субъединицы двух типов: ClpP, с пептидаза активности, а белок ClpA с AAA + АТФаза Мероприятия. ClpP и ClpA не связаны эволюционно.
Полностью собранный комплекс протеазы Clp имеет бочкообразную структуру, в которой два уложенных друг на друга гептамерного кольца протеолитических субъединиц (ClpP или ClpQ) либо зажаты между двумя кольцами, либо закрыты одним кольцом гексамерной АТФазы-активной шаперон субъединицы (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX, ClpY или другие).[5]
ClpXP присутствует почти во всех бактериях, в то время как ClpA обнаруживается у грамотрицательных бактерий, ClpC - у грамположительных бактерий и цианобактерий. ClpAP, ClpXP и ClpYQ сосуществуют в E. Coli, в то время как только комплекс ClpXP присутствует у человека в виде митохондриальных ферментов.[5] ClpYQ - это еще одно название для HslVU комплекс, а белок теплового шока сложная мысль, напоминающая гипотетического предка протеасома.[6]
АТФаза
| ClpA / B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ClpA / B | ||||||||
| Pfam | PF02861 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001270 | ||||||||
| |||||||||
| ClpX | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | ClpX |
| ИнтерПро | IPR004487 |
В Hsp100 семейство эукариотических белков теплового шока гомологично АТФазно-активным шаперонным субъединицам, обнаруженным в комплексе Clp; как таковую всю группу часто называют HSP100 / Clp семья. Семейство обычно делится на две части, одна из которых является семейством ClpA / B с двумя доменами АТФазы, а другая - ClpX и друзьями, имеющими только один такой домен.[7] ClpA - E помещаются в первую группу вместе с Hsp78 / 104, а ClpX и HSIU помещаются во вторую группу.[8]
Многие из белков не связаны с протеазой и имеют функции, отличные от протеолиза. ClpB (человек CLPB «Hsp78», дрожжи Hsp104) разрушают агрегаты нерастворимых белков вместе с DnaK /Hsp70. Считается, что они функционируют, пропуская клиентские белки через небольшой 20 Å (2 нм) поры, тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс свернуться.[8][9][10] Член семейства ClpA / B, называемый ClpV, используется в бактериальной T6SS.[11]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Готтесман С., Кларк В. П., Маурици М. Р. (май 1990 г.). «АТФ-зависимая протеаза Clp из Escherichia coli. Последовательность clpA и идентификация Clp-специфического субстрата». Журнал биологической химии. 265 (14): 7886–93. PMID 2186030.
- ^ Маурици М.Р., Кларк В.П., Катаяма Ю., Рудикофф С., Памфри Дж., Бауэрс Б., Готтесман С. (июль 1990 г.). «Последовательность и структура Clp P, протеолитического компонента АТФ-зависимой протеазы Clp Escherichia coli». Журнал биологической химии. 265 (21): 12536–45. PMID 2197275.
- ^ Маурици MR, Томпсон MW, Сингх С.К., Ким С.Х. (1994). «Эндопептидаза Clp: АТФ-зависимая протеаза Clp из Escherichia coli». Методы в энзимологии. 244: 314–31. Дои:10.1016/0076-6879(94)44025-5. PMID 7845217.
- ^ Кессель М., Маурици М.Р., Ким Б., Кочиш Е., Трус Б.Л., Сингх С.К., Стивен А.С. (июль 1995 г.). «Гомология структурной организации протеазы E. coli ClpAP и эукариотической протеасомы 26 S». Журнал молекулярной биологии. 250 (5): 587–94. Дои:10.1006 / jmbi.1995.0400. PMID 7623377.
- ^ а б Hamon MP, Bulteau AL, Friguet B (сентябрь 2015 г.). «Митохондриальные протеазы и контроль качества белков в процессе старения и долголетия». Обзоры исследований старения. 23 (Pt A): 56–66. Дои:10.1016 / j.arr.2014.12.010. PMID 25578288. S2CID 205667759.
- ^ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (март 2003 г.). «Комплексный взгляд на протеасомные последовательности: последствия для эволюции протеасомы». Журнал молекулярной биологии. 326 (5): 1437–48. Дои:10.1016 / с0022-2836 (02) 01470-5. PMID 12595256.
- ^ Ширмер Е.К., Гловер-младший, Зингер М.А., Линдквист С. (август 1996 г.). «Белки HSP100 / Clp: общий механизм объясняет различные функции». Тенденции в биохимических науках. 21 (8): 289–96. Дои:10.1016 / S0968-0004 (96) 10038-4. PMID 8772382.
- ^ а б Дойл С.М., Викнер С. (январь 2009 г.). «Hsp104 и ClpB: машины для дезагрегации белков». Тенденции в биохимических науках. 34 (1): 40–8. Дои:10.1016 / j.tibs.2008.09.010. PMID 19008106.
- ^ Хорвич А.Л. (ноябрь 2004 г.). «Дезагрегация шаперонированного белка - кольцо ClpB использует свой центральный канал». Клетка. 119 (5): 579–81. Дои:10.1016 / j.cell.2004.11.018. PMID 15550237.
- ^ Weibezahn J, Tessarz P, Schlieker C, Zahn R, Maglica Z, Lee S и др. (Ноябрь 2004 г.). «Термостойкость требует рефолдинга агрегированных белков путем транслокации субстрата через центральную пору ClpB». Клетка. 119 (5): 653–65. Дои:10.1016 / j.cell.2004.11.027. PMID 15550247.
- ^ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (ноябрь 2005 г.). «ClpV, уникальный член Hsp100 / Clp патогенных протеобактерий». Биологическая химия. 386 (11): 1115–27. Дои:10.1515 / BC.2005.128. PMID 16307477. S2CID 34095247.
внешняя ссылка
- Эндопептидаза + Clp в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
