WikiDer > Фибулин
Анафилотоксин-подобный домен | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Состав свинины C5adesArg.[1] | |||||||||||
Идентификаторы | |||||||||||
Символ | АНАТО | ||||||||||
Pfam | PF01821 | ||||||||||
ИнтерПро | IPR000020 | ||||||||||
УМНАЯ | АНАТО | ||||||||||
PROSITE | PDOC00906 | ||||||||||
SCOP2 | 1c5a / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
CDD | cd00017 | ||||||||||
|
Фибулин (FY-beau-lin) (теперь известный как Fibulin-1 FBLN1) является прототипом мультигенного семейства, в настоящее время состоящего из семи членов. Фибулин-1 - это кальций-связывающий гликопротеин. В позвоночные, фибулин-1 находится в кровь и внеклеточные матрицы. Во внеклеточном матриксе фибулин-1 связывается с подвальные мембраны и эластичные волокна. Связь с этими матричными структурами опосредована их способностью взаимодействовать с многочисленными составляющими внеклеточного матрикса, включая фибронектин, протеогликаны, ламинины и тропоэластин. В крови фибулин-1 связывается с фибриноген и включается в сгустки.
Фибулины представляют собой секретируемые гликопротеины, которые включаются в фибриллярный внеклеточный матрикс при экспрессии культивируемыми клетками или добавлении экзогенно к клеточным монослоям.[2][3] Пять известных членов семейства имеют удлиненную структуру и множество сайтов связывания кальция благодаря наличию тандемных массивов доменов, подобных эпидермальному фактору роста. У них есть перекрывающиеся сайты связывания для нескольких белков базальной мембраны, тропоэластина, фибриллина, фибронектина и протеогликанов, и они участвуют в различных супрамолекулярных структурах. Аминоконцевой домен I фибулина состоит из трех анафилатоксин-подобные (AT) модули, каждый из которых имеет длину примерно 40 остатков и содержит четыре или шесть цистеинов. Структура модуля AT была определена для производного от комплемента анафилатоксина C3a и оказалась компактной альфа-спиральной складкой, которая стабилизируется тремя дисульфидными мостиками в структуре Cys14, Cys25 и Cys36 (где Cys представляет собой цистеин). Основная часть оставшейся части молекулы фибулина представляет собой серию из девяти EGF-подобных повторов.[4]
Гены
Рекомендации
- ^ Член парламента Уильямсона, Мэдисон VS (март 1990 г.). «Трехмерная структура свиного C5adesArg по данным ядерного магнитного резонанса 1H». Биохимия. 29 (12): 2895–905. Дои:10.1021 / bi00464a002. PMID 2337573.
- ^ Берджесс У.Х., Аргрейвс У.С., Тран Х., Дикерсон К. (1990). «Фибулин - внеклеточный матрикс и гликопротеин плазмы с повторяющейся доменной структурой». J. Cell Biol. 111 (6): 3155–3164. Дои:10.1083 / jcb.111.6.3155. ЧВК 2116371. PMID 2269669.
- ^ Тимпл Р., Сасаки Т., Костка Г., Чу М.Л. (2003). «Фибулины: универсальное семейство белков внеклеточного матрикса». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol. 4 (6): 479–489. Дои:10.1038 / nrm1130. PMID 12778127. S2CID 8442153.
- ^ Timpl R, Sasaki T, Chu ML, Pan TC, Zhang RZ, Fassler R (1993). «Структура и экспрессия фибулина-2, нового белка внеклеточного матрикса с множественными EGF-подобными повторами и консенсусными мотивами для связывания кальция». J. Cell Biol. 123 (5): 1269–1277. Дои:10.1083 / jcb.123.5.1269. ЧВК 2119879. PMID 8245130.
- ^ Фишер С.А., Ривера А., Фриче Л.Г. и др. (Апрель 2007 г.). «Исследование генетической ассоциации случай-контроль вариантов фибулина-6 (FBLN6 или HMCN1) при возрастной дегенерации желтого пятна (AMD)». Гм. Мутат. 28 (4): 406–13. Дои:10.1002 / humu.20464. PMID 17216616.
внешняя ссылка
- Фибулин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
- Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (1990). «Фибулин - внеклеточный матрикс и гликопротеин плазмы с повторяющейся доменной структурой». J. Cell Biol. 111 (6, часть 2): 3155–64. Дои:10.1083 / jcb.111.6.3155. ЧВК 2116371. PMID 2269669.
Этот биохимия статья - это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |