WikiDer > Synaptobrevin - Википедия

Synaptobrevin - Wikipedia
Синаптобревин
Coresnarecomplex.png
Три разных вида структуры усеченного нейронального комплекса SNARE с высоким разрешением. Обозначения: синаптобревин-2 (красный), Синтаксин-1 (розовый), SNAP-25 (фиолетовый).
Идентификаторы
СимволСинаптобревин
PfamPF00957
ИнтерПроIPR016444
PROSITEPDOC00368
SCOP21sfc / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство197
Белок OPM4wy4
Мембранома351

Синаптобревины (изотипы синаптобревина 1-2) маленькие интегральные мембранные белки из секреторные пузырьки с молекулярный вес из 18 килодальтон (кДа), которые являются частью мембранный белок, связанный с пузырьками (ВАМП) семья.[1][2][3][4][5]

Синаптобревин - один из SNARE белки участвует в образовании комплексов SNARE.

Структура

Из четырех α-спиралей основного комплекса SNARE одну вносит синаптобревин, другую - синтаксин, и два SNAP-25 (в нейронах).

Функция

Белки SNARE являются ключевыми компонентами молекулярного механизма, который управляет слиянием мембран в экзоцитоз. Однако их функция подлежит тонкой настройке различными регуляторными белками, вместе именуемыми Мастера SNARE.

Классификация

В Q / R номенклатура для организации белков SNARE члены семейства VAMP / синаптобревин классифицируются как R-SNAREs, названный так из-за наличия аргинин в определенном месте в пределах первичная последовательность белка (в отличие от SNARE мембраны-мишени, которые содержат глутамин и названы так Q-SNARE). Synaptobrevin классифицируется как V-SNARE в номенклатуре V / T, альтернативной схеме классификации, в которой SNARE классифицируются как V-SNARE и T-SNARE для их локализации в пузырьки и мембраны-мишени соответственно.[6]

Клиническое значение

Синаптобревин разлагается тетаноспазмин, белок, полученный из бактерии Clostridium tetani, что приводит к столбняк. Родственная бактерия, Clostridium botulinum, производит ботулинический токсин. Существуют различные серотипы ботулинического токсина, каждый из которых расщепляет определенные пептидные связи определенных нейрональных белков SNARE, и синаптобревин является этим белком-мишенью для нескольких серотипов.

Белки человека, содержащие этот домен

SEC22A; SEC22B; SYBL1; VAMP1; ВАМП2; VAMP3; VAMP4; VAMP5; VAMP8; YKT6;

Ссылки и примечания

  1. ^ Баумерт М., Maycox PR, Navone F, De Camilli P, Jahn R (1 февраля 1989 г.). «Синаптобревин: интегральный мембранный белок весом 18 000 дальтон, присутствующий в небольших синаптических пузырьках головного мозга крысы». EMBO J. 8 (2): 379–84. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03388.x. ЧВК 400817. PMID 2498078.
  2. ^ Бок Дж. Б., Шеллер Р. Х. (октябрь 1999 г.). «Белки SNARE опосредуют слияние липидного бислоя». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 96 (22): 12227–9. Bibcode:1999PNAS ... 9612227B. Дои:10.1073 / пнас.96.22.12227. ЧВК 34255. PMID 10535902.
  3. ^ Эрнст Дж. А., Брюнгер А. Т. (2003). «Структура высокого разрешения, стабильность и связывание синаптотагмином усеченного нейронального комплекса SNARE». J Biol Chem. 278 (10): 8630–6. Дои:10.1074 / jbc.M211889200. PMID 12496247.
  4. ^ Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (декабрь 1998 г.). «Сохраненные структурные особенности комплекса синаптического слияния: белки SNARE реклассифицированы как Q- и R-SNARE». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (26): 15781–6. Bibcode:1998PNAS ... 9515781F. Дои:10.1073 / пнас.95.26.15781. ЧВК 28121. PMID 9861047.
  5. ^ Вебер Т., Земельман Б.В., МакНью Дж.А., Вестерманн Б., Гмахл М., Парлати Ф., Соллнер Т.Х., Ротман Дж. Э. (1998). «SNAREpins: минимальное оборудование для слияния мембран». Клетка. 92 (6): 759–72. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81404-X. PMID 9529252. S2CID 5637048.
  6. ^ Хуан С. Бонифачино и Бенджамин С. Глик. «Механизмы образования и слияния пузырьков». Cell, Vol. 116, 153–166, 23 января 2004 г., г.

внешняя ссылка