WikiDer > Железо-серный кластер

Iron–sulfur cluster

Для биологических кластеров Fe – S см. железо-серный белок.
Структура [Fe4S4(SMe)4]2−, синтетический аналог кофакторов 4Fe – 4S.[1]

Кластеры железо-сера (или железо-серные кластеры в Британская орфография) представляют собой молекулярные ансамбли утюг и сульфид. Чаще всего они обсуждаются в контексте биологической роли железо-серные белки, которые широко распространены.[2] Многие кластеры Fe – S известны в области металлоорганическая химия и как предшественники синтетических аналогов биологических кластеров (см. рисунок).

Металлоорганические кластеры

Металлоорганические кластеры Fe – S включают сульфидокарбонилы с формулой Fe2S2(CO)6, H2Fe3S (CO)9, и Fe3S2(CO)9. Также известны соединения, которые включают циклопентадиенильные лиганды, такие как (C5ЧАС5)4Fe4S4.[3]

Рисунок. Иллюстративные синтетические кластеры Fe – S. Слева направо: Fe3S2(CO)9, [Fe3S (CO)9]2−, (C5ЧАС5)4Fe4S4, и [Fe4S4Cl4]2−.

Биологические кластеры Fe – S

Основная статья: железо-серный белок

Кластеры железо-сера встречаются во многих биологических системах, часто как компоненты перенос электронов белки. В ферредоксин белки являются наиболее распространенными кластерами Fe – S в природе. Они содержат центры 2Fe – 2S или 4Fe – 4S. Они встречаются во всех сферах жизни.[4]

Кластеры Fe – S можно классифицировать по их стехиометрии Fe: S [2Fe – 2S], [4Fe – 3S], [3Fe – 4S] и [4Fe – 4S].[5] Кластеры [4Fe – 4S] существуют в двух формах: нормальные ферредоксины и белки железа с высоким потенциалом (HiPIP). Оба имеют кубовидную структуру, но используют разные степени окисления. Они встречаются во всех формах жизни.[6]

Соответствующая окислительно-восстановительная пара во всех белках Fe – S - это Fe (II) / Fe (III).[6]

Многие кластеры были синтезированы в лаборатории по формуле [Fe4S4(SR)4]2−, которые известны для многих заместителей R и со многими катионами. Были приготовлены вариации, включающие неполные кубаны [Fe3S4(SR)3]3−.[7]

В Rieske белки содержат кластеры Fe – S, которые координируются как структура 2Fe – 2S и могут быть обнаружены в мембранных связях. цитохром bc1 комплекс III в митохондриях эукариот и бактерий. Они также входят в состав белков хлоропласт такой как цитохром b6ж комплекс в фотосинтезирующих организмах. Эти фотосинтезирующие организмы включают растения, зеленые водоросли и цианобактерии, бактериальный предшественник хлоропластов. Оба являются частью электронная транспортная цепь их соответствующих организмов, что является решающим шагом в сборе энергии для многих организмов.[8]

В некоторых случаях кластеры Fe – S являются редокс-неактивными, но предполагается, что они играют структурную роль. Примеры включают эндонуклеазу III и MutY.[4][9]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ Аксель Керн, Кристиан Нэтер, Феликс Студт, Феликс Тучек (2004). «Применение универсального силового поля к смешанным кластерам Fe / Mo-S / Se с кубаном и гетерокубаном. 1. Замещение серы на селен в ряду [Fe4X4 (YCH3) 4] 2-; X = S / Se и Y = S / Se ". Неорг. Chem. 43 (16): 5003–5010. Дои:10.1021 / ic030347d. PMID 15285677.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  2. ^ С. Дж. Липпард, Дж. М. Берг «Принципы биоинорганической химии» Университетские научные книги: Милл-Вэлли, Калифорния; 1994 г. ISBN 0-935702-73-3.
  3. ^ Огино, Х., Иномата, С., Тобита, Х. (1998). «Абиологические кластеры железо-сера». Chem. Rev. 98 (6): 2093–2122. Дои:10.1021 / cr940081f. PMID 11848961.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  4. ^ а б Джонсон, Д. К., Дин, Д. Р., Смит, А. Д., Джонсон, М. К. (2005). «Структура, функции и формирование биологических кластеров железа и серы». Ежегодный обзор биохимии. 74: 247–281. Дои:10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  5. ^ Лилль, Роланд (2015). «Проблема железо-серного белка». Biochimica et Biophysica Acta. 1853 (6): 1251–1252. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2015.03.001. ЧВК 5501863. PMID 25746719.
  6. ^ а б Фишер, Н. (1998). «Внутримолекулярный перенос электрона в [4Fe – 4S)]». Журнал EMBO: 849–858.
  7. ^ Rao, P. V .; Холм, Р. Х. (2004). «Синтетические аналоги активных сайтов железо-серных белков». Chem. Rev. 104 (2): 527─559. Дои:10.1021 / Cr020615 +. PMID 14871134.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  8. ^ БИОЛОГИЧЕСКАЯ НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ: структура и реакционная способность. [S.l.]: УНИВЕРСИТЕТСКИЕ НАУЧНЫЕ КНИГИ. 2018. ISBN 978-1938787966. OCLC 1048090793.
  9. ^ Guan, Y .; Manuel, R.C .; Arvai, A. S .; Парих, С. С .; Mol, C.D .; Miller, J. H .; Lloyd, S .; Тайнер, Дж. А. (декабрь 1998 г.). «Каталитическое ядро ​​MutY, мутантные и связанные структуры аденина определяют специфичность суперсемейства ферментов репарации ДНК». Структурная биология природы. 5 (12): 1058–1064. Дои:10.1038/4168. ISSN 1072-8368. PMID 9846876. S2CID 22085836.

внешние ссылки