WikiDer > Экзофермент

Exoenzyme
Органеллы секреторного пути, участвующие в секреции экзоферментов

An экзофермент, или же внеклеточный фермент, является фермент что секретируется клетка и функции вне этой камеры. Экзоферменты производятся обоими прокариотический и эукариотический клеток и, как было показано, является важным компонентом многих биологические процессы. Чаще всего эти ферменты участвуют в расщеплении более крупных макромолекулы. Разрушение этих более крупных макромолекул имеет решающее значение для того, чтобы их составляющие могли пройти через клеточная мембрана и войдите в камеру. За люди и других сложных организмов, этот процесс лучше всего характеризуется пищеварительная система который ломается твердо еда [1] через экзоферменты. Небольшие молекулы, генерируемые активностью экзофермента, проникают в клетки и используются для различных клеточных функций. Бактерии и грибы также производят экзоферменты для переваривать питательные вещества в их среда, и эти организмы можно использовать для проведения лабораторных анализы для определения наличия и функции таких экзоферментов.[2] Немного патогенный виды также используют экзоферменты в качестве факторы вирулентности способствовать распространению этих вызывающий болезни микроорганизмы.[3] Помимо неотъемлемых ролей в биологических системах, различные классы микробный экзоферменты использовались людьми с доисторические времена для таких разнообразных целей, как производство продуктов питания, биотопливо, текстильное производство и в бумажная промышленность.[4] Еще одна важная роль, которую выполняют экзоферменты микробов, - это естественная экология и биоремедиация из земной и морской[5] среды.

История

Об открытии экзоферментов имеется очень ограниченная информация. В соответствии с Мерриам-Вебстер В словаре термин «экзофермент» был впервые обнаружен в английском языке в 1908 году.[6] Книга Горация Вернона «Внутриклеточные ферменты: курс лекций по физиологии» считается первой публикацией, в которой использовалось это слово в том году.[7] Основываясь на книге, можно предположить, что первые известные экзоферменты были пепсин и трипсин, поскольку оба, как упоминает Вернон, были открыты учеными Бриике и Кийне до 1908 года.[8]

Функция

В бактерии и грибы, экзоферменты играют важную роль в обеспечении эффективного взаимодействия организмов с окружающей средой. Многие бактерии используют пищеварительные ферменты для расщепления питательных веществ в окружающей их среде. После переваривания эти питательные вещества попадают в бактерию, где они используются для питания клеточных путей с помощью эндоферменты.[9]

Многие экзоферменты также используются как факторы вирулентности. Патогены, как бактериальные, так и грибковые, могут использовать экзоферменты в качестве основного механизма, с помощью которого болезнь.[10] В метаболическая активность экзоферментов позволяет бактерии вторгаться хозяин организмов, разрушая защитные внешние слои клеток-хозяев или некротизирующий тело ткани более крупных организмов.[3] Много грамотрицательные бактерии имеют инъекционные препараты, или же жгутики-подобные выступы для прямой доставки вирулентного экзофермента в клетку-хозяина с использованием система секреции третьего типа.[11] При любом процессе патогены могут атаковать структуру и функцию клетки-хозяина, а также ее нуклеиновую ДНК.[12]

В эукариотический клетки, экзоферменты производятся как и любые другие фермент через синтез белка, и транспортируются через секреторный путь. После прохождения через шероховатой эндоплазматической сети, они обрабатываются через аппарат Гольджи, где они упакованы в пузырьки и выпустили из камеры.[13] В люди, большинство таких экзоферментов можно найти в пищеварительная система и используются для метаболический Разбивка по макроэлементы через гидролиз. Распад этих питательных веществ позволяет включать их в другие метаболические пути.[14]

Примеры экзоферментов как факторов вирулентности[3]

Микроскопический вид некротического фасциита, вызванного: Streptococcus pyogenes

Некротические ферменты

Некротизирующий ферменты разрушают клетки и ткани. Один из самых известных примеров - экзофермент, производимый Streptococcus pyogenes что вызывает некротический фасциит в людях.

Коагулаза

Путем привязки к протромбин, коагулаза облегчает свертывание в ячейке, в конечном итоге преобразовав фибриноген к фибрин. Бактерии, такие как Золотистый стафилококк использовать фермент для образования слоя фибрина вокруг своей клетки для защиты от хозяина Защитные механизмы.

Слой фибрина, образованный Staphyloccocus aureus

Киназы

Противоположность коагулазы, киназы может растворять сгустки. S. aureus также может продуцировать стафилокиназу, позволяя им растворять образующиеся сгустки и быстро диффундировать к хозяину в нужное время.[15]

Гиалуронидаза

Подобно коллагеназе, гиалуронидаза позволяет патогену проникать глубоко в ткани. Бактерии, такие как Clostridium сделать это, используя фермент для растворения коллаген и гиалуроновая кислота, белок и сахариды, соответственно, которые удерживают ткани вместе.

Гемолизины

Гемолизины эритроциты-мишени, также известные как красные кровяные тельца. Атакующий и лизать эти клетки наносят вред организму-хозяину и обеспечивают микроорганизм, такой как гриб грибковые микроорганизмы албиканс, с источником железа из лизированных гемоглобин.[16] Организмы могут альфа-гемолитический, бета-гемолитический, или же гамма-гемолитический (негемолитический).

Примеры пищеварительных экзоферментов

Амилазы

Панкреатическая альфа-амилаза 1HNY

Амилазы представляют собой группу внеклеточных ферментов (гликозидгидролазы), которые катализируют гидролиз из крахмал в мальтоза. Эти ферменты делятся на три класса в зависимости от их аминокислота последовательности, механизм реакции, метод катализ и их структура.[17] Различные классы амилаз: α-амилазы, β-амилазы, и глюкоамилазы. Α-амилазы гидролизуют крахмал, случайным образом расщепляя 1,4-a-D-глюкозидные связи между глюкоза единиц, β-амилазы расщепляют невосстанавливающие концы цепи компонентов крахмала, таких как амилоза, и глюкоамилазы гидролизовать молекулы глюкозы с концов амилозы и амилопектин.[18] Амилазы являются критически важными внеклеточными ферментами и обнаруживаются у растений, животных и микроорганизмы. У человека амилазы секретируются поджелудочной железой и слюнными железами, причем оба источника фермента необходимы для полного гидролиза крахмала.[19]

Липопротеин липаза

Липопротеин липаза (LPL) - это тип пищеварительный фермент что помогает регулировать усвоение триацилглицерины из хиломикроны и другие с низкой плотностью липопротеины из жировых тканей в организме.[20] Экзоферментная функция позволяет ему расщеплять триацилглицерин на два свободные жирные кислоты и одна молекула моноацилглицерин. LPL можно найти в эндотелиальные клетки в жировых тканях, таких как жировой, сердечный, и мышца.[20] Липопротеинлипаза подавляется высокими уровнями инсулин,[21] и усилен высоким уровнем глюкагон и адреналин.[20]

Пектиназа

Пектиназы, также называемый пектолитик ферменты, представляют собой класс экзоферментов, которые участвуют в расщеплении пектик вещества, в первую очередь пектин.[22] Пектиназы можно разделить на две разные группы в зависимости от их действия против галактуронан основа пектина: деэтерификация и деполимеризация.[23] Эти экзоферменты можно найти как в растениях, так и в микробный организмы, включая грибы и бактерии.[24] Пектиназы чаще всего используются для авария пектиновые элементы, содержащиеся в растениях и продуктах растительного происхождения.

Пепсин

Открыт в 1836 г. пепсин был одним из первых ферментов, которые были классифицированы как экзоферменты.[8] Фермент сначала делается в неактивной форме, пепсиноген к главные ячейки в подкладке желудок.[25] Импульсом от блуждающий нерв, пепсиноген секретный в желудок, где он смешивается с соляная кислота с образованием пепсина.[26] В активном состоянии пепсин расщепляет белки в таких продуктах, как молочный, мясо, и яйца.[25] Пепсин лучше всего работает при pH из Желудочный сок, От 1,5 до 2,5, и деактивируется, когда кислота нейтрализован до pH 7.[25]

Трипсин

Также один из первых открытых экзоферментов, трипсин был назван в 1876 году, через сорок лет после пепсина.[27] Этот фермент отвечает за распад больших глобулярные белки и его активность специфична для расщепления C-терминал стороны аргинин и лизин аминокислотные остатки.[27] Это производная от трипсиноген, неактивный прекурсор, который производится в поджелудочная железа.[28] Когда спрятан в тонкий кишечник, он смешивается с энтерокиназа с образованием активного трипсина. Благодаря своей роли в тонком кишечнике, трипсин работает при оптимальном pH 8,0.[29]

Бактериальные анализы

Результаты теста амилазы
Результаты теста на липазу
Результаты бактериальных анализов. Слева: бактериальный анализ амилазы на крахмальной среде. A указывает на положительный результат, D указывает на отрицательный результат. Справа: бактериальный анализ липазы на среде с оливковым маслом. 1 показывает положительный результат, 3 показывает отрицательный результат

Продукцию конкретного пищеварительного экзофермента бактериальной клеткой можно оценить с помощью планшета. анализы. Бактерии разбросаны по агар, и остались инкубировать. Высвобождение фермента в окружающую среду клетки вызывает разрушение макромолекула на тарелке. Если реакции не происходит, это означает, что бактерии не создают экзофермент, способный взаимодействовать с окружающей средой. Если реакция все же происходит, становится ясно, что бактерии действительно обладают экзоферментом, и какая макромолекула гидролизуется, определяет ее идентичность.[2]

Амилаза

Амилаза расщепляет углеводы на моно- и дисахариды, поэтому крахмал Для этого анализа необходимо использовать агар. После того, как бактерии появятся на агаре, чашку заливают йод. Поскольку йод связывается с крахмалом, но не переваривается побочные продукты, появится чистая область, где произошла реакция амилазы. Bacillus subtilis это бактерия, которая дает положительный результат, как показано на рисунке.[2]

Липаза

Анализы липазы выполняются с использованием липид агар с синий дух краситель. Если у бактерий есть липаза, на агаре образуется четкая полоска, а краситель заполняет промежуток, создавая темно-синий ореол вокруг очищенной области. Эпидермис стафилококка приводит к положительному анализу липазы.[2]

Биотехнологические и промышленные применения

Микробиологический источники экзоферментов, включая амилазы, протеазы, пектиназы, липазы, ксиланазы, целлюлазы среди прочего используются для широкого спектра биотехнологический и промышленный использует в том числе биотопливо поколение, еда производство, производство бумаги, моющие средства и текстиль производство.[4] Оптимизация производства биотопливо в последние годы была в центре внимания исследователей и сосредоточена вокруг использования микроорганизмы преобразовать биомасса в этиловый спирт. Ферменты, которые представляют особый интерес при производстве этанола, - это целлобиогидролаза, которая солюбилизирует кристаллическую целлюлозу и ксиланаза что гидролизует ксилан в ксилоза.[30] Одна из моделей производства биотоплива - использование смешанного населения бактериальный напряжения или консорциум которые работают, чтобы облегчить разрушение целлюлоза материалы в этанол, секретируя экзоферменты, такие как целлюлазы и лакказы.[30] Помимо той важной роли, которую она играет в производстве биотоплива, ксиланаза используется в ряде других промышленных и биотехнологических применений из-за ее способности гидролизовать целлюлозу и гемицеллюлоза. Эти применения включают измельчение сельскохозяйственных и лесных отходов, работу в качестве кормовой добавки, способствующей большему усвоению питательных веществ скотом, и в качестве ингредиента в хлебопечении для улучшения роста и текстуры хлеба.[31]

Обычная реакция на биодизель. Липазы могут служить биокатализатором в этой реакции.

Липазы являются одними из наиболее часто используемых экзоферментов в биотехнология и промышленный Приложения. Липазы являются идеальными ферментами для этих целей, поскольку они обладают высокой избирательностью по своей активности, легко производятся и секретный к бактерии и грибы, их Кристальная структура хорошо охарактеризованы, они не требуют кофакторы для них ферментативный активность, и они не катализировать побочные реакции.[32] Диапазон использования липаз включает производство биополимеров, создание косметических средств, использование в качестве гербицида и в качестве эффективного растворителя.[32] Однако, пожалуй, наиболее известным применением липаз в этой области является их использование в производстве биодизельного топлива. В этой роли липазы используются для преобразования растительное масло к метил- и другие короткие цепочки алкоголь сложные эфиры одним переэтерификация реакция.[33]

Целлюлазы, гемицеллюлазы и пектиназы представляют собой различные экзоферменты, которые используются в широком спектре биотехнологических и промышленных применений. в пищевая промышленность эти экзоферменты используются в производстве фруктовые соки, фруктовые нектары, фруктовые пюре и при экстракции оливковое масло среди многих других.[34] Роль, которую эти ферменты играют в пищевых продуктах, заключается в частичном расщеплении стенки клеток растений и пектин. Помимо той роли, которую они играют в производство продуктов питания, целлюлазы используются в текстильная промышленность убрать лишнее краситель из джинсовая тканьсмягчить хлопок ткани, и восстанавливают яркость цвета хлопчатобумажных тканей.[34] Целлюлазы и гемицеллюлазы (включая ксиланазы) также используются в бумага и целлюлозной промышленности, чтобы удалить чернила переработанный волокна, модифицируют грубую механическую массу, а для частичной или полной гидролиз волокон пульпы.[34] Целлюлазы и гемицеллюлазы используются в этих промышленных применениях из-за их способности гидролизовать компоненты целлюлозы и гемицеллюлозы, содержащиеся в этих материалах.

Приложения для биоремедиации

Загрязнение воды от стока почвы и удобрений

Биоремедиация это процесс, в котором загрязняющие вещества или же загрязняющие вещества в окружающей среде удаляются за счет использования биологический организмы или их продукты. Удаление этих часто опасный загрязняющие вещества в основном выносятся естественным путем или намеренно внесены микроорганизмы которые способны разрушение или поглощение желаемого загрязнителя. Типы загрязнителей, которые часто являются объектами стратегий биоремедиации: нефть продукты (в том числе нефть и растворители) и пестициды.[35] Помимо способности микроорганизмов переваривать и поглощать загрязнители, секретируемые ими экзоферменты играют важную роль во многих стратегиях биоремедиации.[36]

Грибы было показано, что они являются жизнеспособными организмами для проведения биоремедиации и использовались для помощи в дезактивация ряда загрязняющих веществ, включая полициклические ароматические углеводороды (ПАУ), пестициды, синтетические красители, хлорфенолы, взрывчатка, сырая нефть, и много других.[37] Хотя грибы могут разрушать многие из этих загрязнителей внутриклеточно, они также выделяют многочисленные окислительный экзоферменты, которые работают внеклеточно. Одним из важнейших аспектов биоремедиации грибов является то, что они секретируют эти окислительные экзоферменты из-за того, что они постоянно удлиняются. гиф чаевые.[37] Лаккасы являются важным окислительным ферментом, который выделяют и используют грибы кислород к окислять много загрязняющих веществ. Некоторые из загрязнителей, для обработки которых применялись лакказы, включают красители, содержащие стоки из текстильной промышленности, Сточные Воды загрязнители (хлорфенолы, ПАУ и т. д.), и сера-содержащие соединения из каменный уголь обработка.[37]

Экзоцитарные везикулы движутся вдоль актиновых микрофиламентов к кончику гифы гриба, где они высвобождают свое содержимое, включая экзоферменты.

Бактерии также являются жизнеспособным источником экзоферментов, способствующих биоремедиации окружающей среды. Существует множество примеров использования бактерий для этой цели, и их экзоферменты охватывают множество различных классов бактериальных ферментов. Особый интерес в этой области представляют бактериальные гидролазы поскольку у них есть внутренний низкий субстрат специфичность и может использоваться для многих загрязнителей, включая твердые отходы.[38] Пластик отходы, включая полиуретаны особенно трудно разлагаются, но экзофермент был идентифицирован в Грамотрицательный бактерия Comamonas acidovorans, способный разлагать полиуретановые отходы в окружающей среде.[38] Бесклеточное использование микробных экзоферментов в качестве агентов биоремедиации также возможно, хотя их активность часто не так сильна, и введение ферментов в определенные среды, такие как почва, было затруднительным.[38] Помимо наземных микроорганизмов, морские бактерии и их экзоферменты обладают потенциалом в качестве кандидаты в области биоремедиации. Морские бактерии использовались для удаления тяжелые металлы, нефть /дизель разложение и, среди прочего, удаление полиароматических углеводородов.[39]

Рекомендации

  1. ^ Конг Ф., Сингх Р.П. (июнь 2008 г.). «Распад твердой пищи в желудке человека». Журнал пищевой науки. 73 (5): R67–80. Дои:10.1111 / j.1750-3841.2008.00766.x. PMID 18577009.
  2. ^ а б c d Робертс, К. «Экзоферменты». Общественный колледж принца Джорджа. В архиве из оригинала 13 июня 2013 г.. Получено 8 декабря 2013.
  3. ^ а б c Дубен-Энгелькирк, Пол Г. Энгелькирк, Джанет (2010). Микробиология Бертона для наук о здоровье (9-е изд.). Филадельфия: Wolters Kluwer Health / Lippincott Williams & Wilkins. С. 173–174. ISBN 9781605476735.
  4. ^ а б Тиль, изд. Иоахима Рейтнера, Volker. Энциклопедия геобиологии. Дордрехт: Спрингер. С. 355–359. ISBN 9781402092121.CS1 maint: дополнительный текст: список авторов (связь)
  5. ^ Arnosti C (15 января 2011 г.). «Микробные внеклеточные ферменты и морской цикл углерода». Ежегодный обзор морской науки. 3 (1): 401–25. Дои:10.1146 / annurev-marine-120709-142731. PMID 21329211.
  6. ^ «Мерриам-Вебстер». Получено 2013-10-26.
  7. ^ "Lexic.us". Получено 2013-10-26.
  8. ^ а б Вернон, Гораций. «Внутриклеточные ферменты: курс лекций по физиологии». Получено 2013-10-26.
  9. ^ Кайзер, Гэри. «Лаборатория 8: Идентификация бактерий посредством биохимического тестирования». Биол 230 Лабораторное руководство. Получено 9 декабря 2013.
  10. ^ Пакшир, Кейван (июль 2013 г.). «Экзоферменты грибов, характеристики и диагностика». Джундишапурский журнал микробиологии (2). Архивировано из оригинал 14 декабря 2013 г.
  11. ^ Эрхардт М., Намба К., Хьюз К.Т. (ноябрь 2010 г.). «Бактериальные наномашины: жгутик и инъекциома III типа». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 2 (11): a000299. Дои:10.1101 / cshperspect.a000299. ЧВК 2964186. PMID 20926516.
  12. ^ McGuffie EM, Fraylick JE, Hazen-Martin DJ, Vincent TS, Olson JC (июль 1999 г.). «Дифференциальная чувствительность эпителиальных клеток человека к экзоферменту S Pseudomonas aeruginosa». Инфекция и иммунитет. 67 (7): 3494–503. Дои:10.1128 / IAI.67.7.3494-3503.1999. ЧВК 116536. PMID 10377131.
  13. ^ Лодиш, Харви (2008). Молекулярная клеточная биология (6-е изд., [2-е изд.]. Ред.). Нью-Йорк [u.a.]: Фриман. ISBN 978-0716776017.
  14. ^ Эндрюс, Лэри. «Дополнительные ферменты для пищеварения». Исследования в области здоровья и исцеления. Архивировано из оригинал 27 июля 2013 г.. Получено 9 декабря 2013.
  15. ^ Тодар, Кеннет. «Механизмы бактериальной патогенности». Интернет-учебник по бактериологии Тодара. Кеннет Тодар, доктор философии. Получено 12 декабря 2013.
  16. ^ Фаверо Д., Фурлането-Майя Л., Франса Э. Дж., Гоэс ХП, Фурлането МС (февраль 2014 г.). «Продукция гемолитического фактора клиническими изолятами видов Candida». Современная микробиология. 68 (2): 161–6. Дои:10.1007 / s00284-013-0459-6. PMID 24048697.
  17. ^ Шарма А., Сатьянараяна Т. (2013). «Микробные кислотоустойчивые альфа-амилазы: характеристики, генная инженерия и применение». Биохимия процесса. 48 (2): 201–211. Дои:10.1016 / j.procbio.2012.12.018.
  18. ^ Панди А., Нигам П., Соккол CR, Соккол В. Т., Сингх Д., Мохан Р. (2000). «Достижения микробных амилаз». Biotechnol. Appl. Биохим. 31 (2): 135–52. Дои:10.1042 / ba19990073. PMID 10744959.
  19. ^ Пандол, Стивен. "Экзокринная поджелудочная железа". Morgan & Claypool Life Sciences. Получено 25 ноября 2013.
  20. ^ а б c Мид-младший, Ирвин С.А., Рамджи Д.П. (декабрь 2002 г.). «Липопротеинлипаза: структура, функция, регуляция и роль в заболевании». Журнал молекулярной медицины. 80 (12): 753–69. Дои:10.1007 / s00109-002-0384-9. PMID 12483461.
  21. ^ Киенс Б., Лителл Х., Микинес К.Дж., Рихтер Э.А. (октябрь 1989 г.). «Влияние инсулина и физических упражнений на активность липопротеинлипазы в мышцах человека и его связь с действием инсулина». Журнал клинических исследований. 84 (4): 1124–9. Дои:10.1172 / JCI114275. ЧВК 329768. PMID 2677048.
  22. ^ Джаяни, Ранвир Сингх; Саксена, Шивалика; Гупта, Рина (1 сентября 2005 г.). «Микробные пектинолитические ферменты: обзор». Биохимия процесса. 40 (9): 2931–2944. Дои:10.1016 / j.procbio.2005.03.026.
  23. ^ Алимардани-Теуил, Париж; Gainvors-Claisse, Angélique; Духирон, Франциск (1 августа 2011 г.). «Дрожжи: привлекательный источник пектиназ - от экспрессии генов до потенциальных приложений: обзор». Биохимия процесса. 46 (8): 1525–1537. Дои:10.1016 / j.procbio.2011.05.010.
  24. ^ Гуммади, Сатьянараяна Н .; Панда, Т. (1 февраля 2003 г.). «Очищение и биохимические свойства микробных пектиназ - обзор». Биохимия процесса. 38 (7): 987–996. Дои:10.1016 / S0032-9592 (02) 00203-0.
  25. ^ а б c "Британская энциклопедия". Получено 14 ноября, 2013.
  26. ^ Гульдвог I, Берстад А (1981). «Физиологическая стимуляция секреции пепсина. Роль иннервации блуждающего нерва». Скандинавский журнал гастроэнтерологии. 16 (1): 17–25. PMID 6785873.
  27. ^ а б Уортингтон, Кристал. «Трипсин». Worthington Biochemical Corporation. Получено 26 ноября 2013.
  28. ^ «Трипсин». Бесплатный словарь. Получено 26 ноября 2013.
  29. ^ «Информация о продукте трипсина». Worthington Biochemical Corporation. Получено 26 ноября 2013.
  30. ^ а б Альпер Х., Стефанопулос Г. (октябрь 2009 г.). «Инжиниринг для биотоплива: использование врожденной микробной способности или импорт биосинтетического потенциала?». Обзоры природы. Микробиология. 7 (10): 715–23. Дои:10.1038 / nrmicro2186. PMID 19756010.
  31. ^ Juturu V, Wu JC (1 ноября 2012 г.). «Микробные ксиланазы: разработка, производство и промышленное применение». Достижения биотехнологии. 30 (6): 1219–27. Дои:10.1016 / j.biotechadv.2011.11.006. PMID 22138412.
  32. ^ а б Йегер, Карл-Эрих; Торстен Эггерт (2002). «Липазы для биотехнологии». Текущее мнение в области биотехнологии. 13 (4): 390–397. Дои:10.1016 / s0958-1669 (02) 00341-5. PMID 12323363.
  33. ^ Вентилятор X, Нихус X, Сандовал Г. (2012). «Липазы как биокатализатор для производства биодизеля». Липазы и фосфолипазы. Методы молекулярной биологии. 861. С. 471–83. Дои:10.1007/978-1-61779-600-5_27. ISBN 978-1-61779-599-2. PMID 22426735.
  34. ^ а б c Бхат, М. (2000). «Целлюлазы и родственные ферменты в биотехнологии». Достижения биотехнологии. 18 (5): 355–383. CiteSeerX 10.1.1.461.2075. Дои:10.1016 / s0734-9750 (00) 00041-0. PMID 14538100.
  35. ^ "Путеводитель по биоремедиации для гражданина". Агентство по охране окружающей среды США. Сентябрь 2012 г.. Получено 5 декабря 2013.
  36. ^ Каригар С.С., Рао СС (2011). «Роль микробных ферментов в биоремедиации загрязнителей: обзор». Ферментные исследования. 2011: 1–11. Дои:10.4061/2011/805187. ЧВК 3168789. PMID 21912739.
  37. ^ а б c Хармс Х., Шлоссер Д., Вик Л.Й. (март 2011 г.). «Неиспользованный потенциал: использование грибов для биоремедиации опасных химических веществ». Обзоры природы. Микробиология. 9 (3): 177–92. Дои:10.1038 / nrmicro2519. PMID 21297669.
  38. ^ а б c Джанфреда, Лилиана; Рао, Мария А (сентябрь 2004 г.). «Возможности внеклеточных ферментов в ремедиации загрязненных почв: обзор». Ферментные и микробные технологии. 35 (4): 339–354. Дои:10.1016 / j.enzmictec.2004.05.006.
  39. ^ Dash HR, Mangwani N, Chakraborty J, Kumari S, Das S (январь 2013 г.). «Морские бактерии: потенциальные кандидаты для усиленной биоремедиации». Прикладная микробиология и биотехнология. 97 (2): 561–71. Дои:10.1007 / s00253-012-4584-0. PMID 23212672.