WikiDer > Тимидинкиназа - Википедия

Thymidine kinase - Wikipedia
Тимидинкиназа
2B8T.png
Кристаллическая структура тетрамер тимидинкиназы из U. urealyticum (где мономеры имеют голубой, зеленый, красный и пурпурный цвета соответственно) в комплексе с тимидин (модель, заполняющая пространство, углерод = белый, кислород = красный, азот = синий).[1]
Идентификаторы
Номер ЕС2.7.1.21
Количество CAS9002-06-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
Тимидинкиназа
Идентификаторы
СимволТЗ
PfamPF00265
Pfam кланCL0023
ИнтерПроIPR001267
PROSITEPDOC00524
Тимидинкиназа 1, растворимая
Идентификаторы
СимволTK1
Ген NCBI7083
HGNC11830
OMIM188300
RefSeqNM_003258
UniProtP04183
Прочие данные
Номер ЕС2.7.1.21
LocusChr. 17 q23.2-25.3
Тимидинкиназа 2, митохондриальная
Идентификаторы
СимволTK2
Ген NCBI7084
HGNC11831
OMIM188250
RefSeqNM_004614
UniProtO00142
Прочие данные
Номер ЕС2.7.1.21
LocusChr. 16 [1]

Тимидинкиназа является фермент, а фосфотрансфераза (киназа): 2'-дезокситимидинкиназа, АТФ-тимидин-5'-фосфотрансфераза, EC 2.7.1.21.[2][3] Его можно найти в большинстве живых клеток. Он присутствует в клетках млекопитающих в двух формах, TK1 и TK2. Определенный вирусы также имеют генетическую информацию для экспрессии вирусных тимидинкиназ. Тимидинкиназа катализирует реакцию:

Thd + ATP → TMP + ADP

где Thd - (дезокси)тимидин, АТФ аденозинтрифосфат, TMP - это (дезокси)тимидинмонофосфат и ADP аденозиндифосфат.Тимидинкиназы играют ключевую роль в синтезе ДНК и поэтому в деление клеток, поскольку они являются частью уникальной цепочки реакций по введению тимидина в ДНК. Тимидин присутствует в жидкостях организма в результате деградации ДНК из пищи и мертвых клеток. Тимидинкиназа необходима для действия многих противовирусные препараты. Используется для выбора гибридома клеточные линии в производстве моноклональные антитела. В клиническая химия он используется как распространение маркер в диагноз, контроль лечения и последующее наблюдение злокачественное заболевание, в основном из гематологические злокачественные новообразования.

История

Включение тимидина в ДНК было продемонстрировано около 1950 года.[4] Несколько позже было показано, что этой инкорпорации предшествовала фосфорилирование,[5] и примерно в 1960 году ответственный за это фермент был очищен и охарактеризован.[6][7]

Классификация

Были идентифицированы два разных класса тимидинкиназ.[8][9] и включены в это суперсемейство: одно семейство объединяет тимидинкиназы из герпесвирус а также клеточные тимидилаткиназы, второе семейство группирует TK из различных источников, которые включают, позвоночные, бактерии, то бактериофаг Т4, поксвирусы, Вирус африканской чумы свиней (ASFV) и рыба вирус лимфоцистоза (FLDV). Основной белок капсида радужных вирусов насекомых также принадлежит к этому семейству. Паттерн Prosite распознает только клеточный тип тимидинкиназ.

Изоферменты

У млекопитающих двое изоферменты, которые химически очень разные, TK1 и TK2. Первый был впервые обнаружен в тканях плода, второй, как было обнаружено, более распространен в тканях взрослого человека, и первоначально они были названы тимидинкиназой плода и взрослого. Вскоре было показано, что ТК1 присутствует в цитоплазма только в ожидании деления клеток (в зависимости от клеточного цикла),[10][11] тогда как TK2 находится в митохондриях и не зависит от клеточного цикла.[12][13] Два изофермента имеют разную кинетику реакции и ингибируются разными ингибиторами.

Вирусные тимидинкиназы полностью отличаются от ферментов млекопитающих как структурно, так и биохимически и ингибируются ингибиторы которые не подавляют ферменты млекопитающих.[14][15][16] Гены двух изоферментов человека были локализованы в середине 1970-х годов.[17][18] Ген TK1 был клонирован и секвенирован.[19] Соответствующий белок имеет молекулярный вес около 25 кДа. Обычно он встречается в ткани в виде димера с молекулярной массой около 50 кДа. Может быть активирован АТФ. После активации представляет собой тетрамер с молекулярной массой около 100 кДа.[20] Однако форма фермента, присутствующего в кровотоке, не соответствует белку, который кодируется геном: основная фракция активного фермента в кровотоке имеет молекулярную массу 730 кДа и, вероятно, связана в комплексе с другими белками. Этот комплекс более стабилен и имеет более высокую удельную активность, чем любая из форм с более низким молекулярным весом.[21][22]

Рекомбинантный TK1 не может быть активирован и преобразован в тетрамер таким образом, что свидетельствует о том, что фермент, присутствующий в клетках, был модифицирован после синтеза.[20][23][24]

TK1 синтезируется клеткой во время S-фазы клеточного деления. После завершения деления клетки TK1 деградировал внутриклеточно и не попадает в жидкости организма после нормального деления клеток.[25][26][27][28] Существует обратная регуляция действия тимидинкиназы в клетке: тимидинтрифосфат (ТТФ), продукт дальнейшего фосфорилирования тимидина, действует как ингибитор к тимидинкиназе.[23] Это служит для поддержания сбалансированного количества ТТФ, доступного для синтеза нуклеиновых кислот, не перенасыщая систему. 5'-Аминотимидин, нетоксичный аналог тимидина, вмешивается в этот регуляторный механизм и тем самым увеличивает цитотоксичность аналогов тимидина, используемых в качестве противоопухолевые препараты.[29][30][31][32][33][34][35] В кинетика реакции фосфорилирования тимидина и аналогов тимидина сложно и известно лишь частично. Общее фосфорилирование тимидина до тимидинтрифосфата не следует Кинетика Михаэлиса-Ментен, а различные фосфаты тимидина и уридина мешают фосфорилированию друг друга.[36] Кинетика TK от разных видов отличается друг от друга, а также разные формы от данного вида (мономер, димер, тетрамер и форма сыворотки) имеют разные кинетические характеристики.

Гены вирус-специфичных тимидинкиназ были идентифицированы у вируса простого герпеса, вируса ветряной оспы и вируса Эпштейна-Барра.[37][38][39][40][41][42][43]

2'-дезокситимидин.svg + СПС --->2'-дезокситимидинмонофосфат.svg + ADP

Тимидин реагирует с АТФ с образованием монофосфата тимидина и АДФ.

Функция

Монофосфат тимидина, продукт реакции, катализируемой тимидинкиназой, в свою очередь фосфорилируется до тимидиндифосфат ферментом тимидилаткиназа и далее к тимидинтрифосфат ферментом нуклеозиддифосфаткиназа. Трифосфат входит в молекулу ДНК, реакция катализируется ДНК-полимераза и комплементарная молекула ДНК (или молекула РНК в случае обратная транскриптаза, фермент, присутствующий в ретровирус).

Монофосфат тимидина также продуцируется клеткой в ​​другой реакции: метилирование из дезоксиуридина монофосфат, продукт других метаболических путей, не связанных с тимидином, ферментом тимидилатсинтаза. Второго пути достаточно для доставки тимидинмонофосфата для репарации ДНК. Когда клетка готовится к делению, требуется совершенно новая структура ДНК, и потребность в строительных блоках, включая тимидинтрифосфат, возрастает. Клетки готовятся к делению, вырабатывая некоторые ферменты, необходимые во время деления. Обычно они не присутствуют в клетках и подавленный и деградированный потом. Такие ферменты называются вспомогательными ферментами. Тимидинкиназа 1 является таким спасительным ферментом, тогда как тимидинкиназа 2 и тимидилатсинтаза не зависят от клеточного цикла.[44][45][46][47][48][49][50][51][52][53][54]

Дефицит

Тимидинкиназа 2 используется клетками для синтеза митохондриальной ДНК. Мутации в гене TK2 приводят к миопатический форма синдрома истощения митохондриальной ДНК. Другой причиной дефицита TK 2 может быть вызванное окислительным стрессом S-глутатионилирование и протеолитическая деградация митохондриальной тимидинкиназы 2.[55] Синдром, вызванный дефицитом TK1, неизвестен, вероятно, поскольку дефектный ген TK1 может привести к гибели плода.

Тимидинкиназа во время развития

Образование тетрамера после модификации тимидинкиназы 1 после синтеза усиливает активность фермента. Было высказано предположение, что это механизм регуляции активности фермента. Образование тетрамеров наблюдается после стадии развития Dictyostelium. Предполагается, что его использование для тонкой регуляции синтеза ДНК было установлено у теплокровных животных после того, как они отделились от позвоночных.[56] Также было изучено развитие тимидинкиназоподобных ферментов в развитии.[57]

Распространение видов

Тимидинкиназа присутствует у животных,[58][59][60][61][62][63][64] растения[65][66] некоторые бактерии, археи[67][68][69] и вирус. Тимидинкиназы из вирусов оспы,[8][70] Вирус африканской чумы свиней,[9] Вирус простого герпеса,[16][37][38][39][40][71][72][73] Вирус ветряной оспы и[41][74][75] Вирус Эпштейна-Барра[42] были идентифицированы и в той или иной степени охарактеризованы. Форма фермента у вируса отличается от формы у других организмов.[16] Тимидинкиназа отсутствует в грибы.[68][76][77][78]

Приложения

Идентификация делящихся клеток

Первым непрямым применением тимидинкиназы в биохимических исследованиях была идентификация делящихся клеток путем включения радиоактивно меченного тимидина и последующее измерение радиоактивности или авторадиография для идентификации делящихся клеток. Для этого тритированный тимидин включен в питательную среду.[79] Несмотря на ошибки в методике, он все еще используется для определения скорости роста злокачественных клеток и для изучения активации лимфоцитов в иммунологии.

ПЭТ-сканирование активных опухолей

Фтортимидин это тимидин аналог. Его захват регулируется тимидинкиназой 1, и поэтому он преимущественно поглощается быстро пролиферирующей опухолевой тканью. Изотоп фтора 18 представляет собой позитрон эмиттер, который используется в позитронно-эмиссионная томография (ПЭТ). Радиоактивно меченый фтором-18 фтортимидин F-18 поэтому полезен для ПЭТ-визуализации активной пролиферации опухоли и выгодно отличается от более широко используемых маркеров флудезоксиглюкоза (18F).[80][81][82][83][84][85] Был предложен стандартизированный протокол, который поможет сравнить клинические исследования.[86]

Подбор гибридом

Гибридомы это клетки, полученные путем слияния опухолевых клеток (которые могут делиться бесконечно) и продуцирующих иммуноглобулин лимфоциты (плазматические клетки). Гибридомы могут быть увеличены для производства большого количества иммуноглобулинов с заданной уникальной специфичностью (моноклональные антитела). Одна из проблем заключается в том, чтобы выделить гибридомы из большого избытка неслитых клеток после слияния клеток. Один из распространенных способов решить эту проблему - использовать опухоль, отрицательную по тимидинкиназе (TK-). Сотовые линии для слияния. Клетки, отрицательные по тимидинкиназе, получают путем выращивания линии опухолевых клеток в присутствии аналогов тимидина, которые убивают клетки, положительные по тимидинкиназе (TK +). Затем отрицательные клетки можно размножить и использовать для слияния с плазматическими клетками TK +. После слияния клетки выращивают в среде с метотрексатом.[87] или аминоптерин[88] которые ингибируют фермент дигидрофолатредуктазу, тем самым блокируя синтез тимидинмонофосфата de novo. Одна из таких обычно используемых сред - это среда HAT, которая содержит гипоксантин, аминоптерин и тимидин. Неслитые клетки из линии клеток с дефицитом тимидинкиназы погибают, потому что они не имеют источника тимидинмонофосфата. Лимфоциты в конечном итоге умирают, потому что они не «бессмертны». Выживают только гибридомы, которые имеют «бессмертие» от своей клеточной линии-предка и тимидинкиназу от плазматической клетки. Затем отбирают те, которые продуцируют желаемое антитело, и культивируют для получения моноклонального антитела.[89][90][91][92][93] Гибридомные клетки также могут быть выделены с использованием того же принципа, который описан в отношении другого гена, HGPRT, который синтезирует IMP, необходимый для синтеза нуклеотидов GMP в пути восстановления.

Изучение структуры хромосом

Молекулярное расчесывание волокон ДНК можно использовать для мониторинга структуры хромосом у почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Это обеспечивает профили репликации ДНК отдельных молекул. Для этого необходимо, чтобы штаммы дрожжей экспрессировали тимидинкиназу, чего нет у дрожжей дикого типа, поскольку они являются грибами (см. Происхождение). Следовательно, в геном должен быть включен ген тимидинкиназы.[94]

Клиническая химия

Основная статья: Тимидинкиназа в клинической химии

Тимидинкиназа - это спасательный фермент, который присутствует только в ожидании деления клеток. Фермент не высвобождается из клеток, подвергающихся нормальному делению, где у клеток есть специальный механизм для разрушения белков, которые больше не нужны после деления клетки.[10] Таким образом, у здоровых людей количество тимидинкиназы в сыворотке или плазме очень низкое. Опухолевые клетки выделяют фермент в кровоток, вероятно, в связи с разрушением мертвых или умирающих опухолевых клеток. Таким образом, уровень тимидинкиназы в сыворотке крови служит мерой злокачественной пролиферации, а косвенно - мерой агрессивности опухоли.

Терапевтические приложения

Некоторые препараты специально направлены против делящихся клеток. Их можно использовать против опухолей и вирусных заболеваний (как против ретровирусов, так и против других вирусов), поскольку больные клетки реплицируются намного чаще, чем нормальные клетки, а также против некоторых незлокачественных заболеваний, связанных с чрезмерно быстрой репликацией клеток (например, псориаза). Было высказано предположение, что противовирусная и противораковая активность аналогов тимидина, по крайней мере частично, достигается за счет подавления митохондриальной тимидинкиназы.[95]

Цитостатики

Существуют различные классы лекарств, направленных против метаболизма тимидина и, следовательно, с участием тимидинкиназы, которые используются для контроля деления клеток, связанных с раком.[96][97][98][99][100][101] Терминаторы цепи представляют собой аналоги тимидина, которые включены в растущую цепь ДНК, но модифицированы таким образом, чтобы цепь не удлинялась в дальнейшем. Как аналоги тимидина, препараты этого типа легко фосфорилируются до 5'-монофосфатов. Монофосфат далее фосфорилируется до соответствующего трифосфата и включается в растущую цепь ДНК. Аналог был модифицирован так, что он не имеет гидроксильной группы в 3'-положении, которое требуется для продолжения роста цепи. В зидовудине (AZT; ATC: J05AF01) 3'-гидроксильная группа заменена на азидогруппу,[36][100] в ставудине (ATC: J05AF04) он был удален без замены.[102][103] AZT используется в качестве субстрата в одном из методов определения тимидинкиназы в сыворотке крови.[104] Это означает, что АЗТ мешает этому методу и может быть ограничением: АЗТ является стандартным компонентом терапии ВААРТ при ВИЧ-инфекции. Одним из распространенных последствий СПИДа является лимфома, и наиболее важным диагностическим применением определения тимидинкиназы является мониторинг лимфомы.

Химическая структура аналогов субстрата тимидинкиназы

  • AZT

  • Ставудин

  • Идоксуридин

  • Ацикловир

  • Ганцикловир

Другие аналоги тимидина, например, идоксуридин (ATC: J05AB02) действует, блокируя спаривание оснований во время последующих циклов репликации, тем самым делая полученную цепь ДНК дефектной.[105] Это также может сочетаться с радиоактивностью для достижения апоптоза злокачественных клеток.[106]

Противовирусные препараты

Некоторые противовирусные препараты, такие как ацикловир (ATC: J05AB01) и ганцикловир (ATC: J05AB06), а также другие аналоги нуклеозидов используют субстратную специфичность вирусной тимидинкиназы в отличие от тимидинкиназ человека.[15] Эти препараты действуют как пролекарства, которые сами по себе не токсичны, но превращаются в токсичные препараты путем фосфорилирования вирусной тимидинкиназой. Поэтому клетки, инфицированные вирусом, производят высокотоксичные трифосфаты, которые приводят к гибели клеток. Человеческая тимидинкиназа, напротив, с ее более узкой специфичностью неспособна фосфорилировать и активировать пролекарство. Таким образом, к препарату чувствительны только клетки, инфицированные вирусом. Такие препараты эффективны только против вирусов из группы герпеса с их специфической тимидинкиназой.[107][108] У пациентов, принимающих этот тип препаратов, часто наблюдается развитие устойчивости к противовирусным препаратам. Секвенирование гена тимидинкиназы в вирусе простого герпеса и вирусе ветряной оспы показывает быструю генетическую изменчивость и может облегчить диагностику устойчивости к противовирусным препаратам.[16][75]

После того, как в декабре 1979 г. ВОЗ объявила о ликвидации оспы, программы вакцинации были прекращены. Повторное появление болезни либо случайно, либо в результате биологической войны затронет незащищенное население и может привести к эпидемии, которую трудно будет контролировать. Массовая вакцинация для борьбы с эпидемией оспы может быть сложной задачей, потому что единственная одобренная вакцина против оспы, вирус осповакцины, может иметь серьезные побочные эффекты. Тем не менее, некоторые правительства создают запасы вакцины против оспы, чтобы застраховаться от такой возможности. Однако приоритетной задачей является разработка конкретных и эффективных противовирусных препаратов. Один из возможных подходов заключается в использовании для этой цели специфичности тимидинкиназы поксвируса, так же, как она используется для лекарств против герпесвируса. Одна из трудностей состоит в том, что тимидинкиназа поксвируса принадлежит к тому же семейству тимидинкиназ, что и тимидинкиназы человека, и, следовательно, более похожа химически. Таким образом, структура тимидинкиназ поксвируса была определена для поиска потенциальных противовирусных препаратов.[70] Однако поиски еще не привели к пригодному для использования противовирусному препарату против поксвирусов.

Как «суицидный ген» в генной терапии

Ген тимидинкиназы герпесвируса также использовался в качестве «суицидного гена» в качестве системы безопасности в экспериментах по генной терапии, позволяя убивать клетки, экспрессирующие ген, с помощью ганцикловира. Это желательно в случае, если рекомбинантный ген вызывает мутацию, приводящую к неконтролируемому росту клеток (инсерционный мутагенез). Цитотоксические продукты, продуцируемые этими модифицированными клетками, могут диффундировать к соседним клеткам, делая их так же чувствительными к ганцикловиру, явление, известное как «эффект свидетеля». Этот подход использовался для лечения рака на животных моделях, и его преимущество заключается в том, что опухоль может быть уничтожена всего лишь с помощью 10% злокачественных клеток, экспрессирующих ген.[109][110][111][112][113][114][115][116][117][118][119][120][121][122] Аналогичная система была опробована с использованием тимидинкиназы томатов и AZT.[123][124] Кроме того, ген тимидинкиназы используется как суицидный ген для борьбы с опасными заболеваниями. болезнь трансплантат против хозяина в терапии трансплантации гемопоэтических стволовых клеток под названием Zalmoxis, которая была условно одобрена в Европе в 2016 г.[125]

Гены-маркеры опухолей

Подобное использование тимидинкиназы использует присутствие в некоторых опухолевых клетках веществ, которых нет в нормальных клетках (онкомаркеры). Такими опухолевыми маркерами являются, например, CEA (карциноэмбриональный антиген) и AFP (альфа-фетопротеин). Гены этих опухолевых маркеров можно использовать в качестве промоторных генов тимидинкиназы. Затем тимидинкиназа может быть активирована в клетках, экспрессирующих опухолевый маркер, но не в нормальных клетках, так что лечение ганцикловиром убивает только опухолевые клетки.[126][127][128][129][130][131] Однако такие подходы, основанные на генной терапии, все еще являются экспериментальными, поскольку проблемы, связанные с направленным переносом гена на опухолевые клетки, еще не решены полностью.

Нейтронозахватная терапия опухолей

Включение аналога тимидина с бором было предложено и испытано на животных моделях для борной нейтронно-захватной терапии опухолей головного мозга. Описано очень большое количество производных тимидина, содержащих бор.[132][133][134][135][136][137][138][139][140][141][142][143][144][145][146][147][148]

Противопаразитарные

Введение гена TK в геном паразита делает возможным включение BrdU и, таким образом, делает паразита чувствительным к лечению этим препаратом, что также было предложено и представляет собой чувствительный индикатор репликации генома паразита.[149]

Измерение

В сыворотке и плазме

Основная статья: Тимидинкиназа в клинической химии

Уровни тимидинкиназы в сыворотка или плазма в основном измерялись с помощью тестов активности ферментов. В коммерческих анализах это делается путем инкубации образца сыворотки с аналог субстрата и измерение количества образованного продукта.[71][72][73][104][150][151][152][153][154][155] Также использовалось прямое определение белка тимидинкиназы с помощью иммуноанализа.[156][157][158][159][160] Количество тимидинкиназы, обнаруженное этим методом, плохо коррелирует с активностью фермента. Одна из причин этого заключается в том, что большое количество сывороточного TK1, идентифицированное иммуноанализом, не является ферментативно активным.[22][161] Это особенно касается солидных опухолей, где иммуноанализы могут быть более чувствительными.[162][163]

В ткани

Основная статья: Тимидинкиназа в клинической химии

Тимидинкиназа была определена в образцах ткани после извлечения ткани. Не было разработано ни одного стандартного метода экстракции или анализа, а определение ТК в экстрактах из клеток и тканей не было подтверждено в отношении какого-либо конкретного клинического вопроса, однако см. Romain et al.[164] и Arnér et al.[165] Разработан метод специфического определения TK2 в клеточных экстрактах с использованием аналога субстрата 5-бромовинил 2'-дезоксиуридина.[166] В исследованиях, упомянутых ниже, использованные методы и способ представления результатов настолько различаются, что сравнения между разными исследованиями невозможны. Уровни TK1 в тканях плода во время развития выше, чем в соответствующих тканях позже.[167][168][169] Некоторые незлокачественные заболевания также вызывают резкое повышение значений ТК в клетках и тканях: в периферических лимфоцитах во время моноцитоза.[170] и в костном мозге при злокачественной анемии.[171][172] Поскольку TK1 присутствует в клетках во время деления клеток, разумно предположить, что активность TK в злокачественной ткани должна быть выше, чем в соответствующей нормальной ткани. Это также подтверждается большинством исследований.

Иммуногистохимическое окрашивание

Антитела против тимидинкиназы доступны для иммуногистохимического определения.[173] Окрашивание на тимидинкиназу оказалось надежным методом идентификации пациентов с карциномой молочной железы 2 стадии. Наибольшее количество идентифицированных пациентов было получено при сочетании окрашивания тимидинкиназы и Ki-67.[174][175] Этот метод также был одобрен для лечения рака легких,[174][176] при колоректальном раке,[177] при раке легких[178] и для почечно-клеточного рака.[179]

Флуоресцентное окрашивание

2'-дезокси-2 ', 2'-дифтор-5-этинилуридин (dF-EdU) связывается с тимидинкиназой вируса простого герпеса, но из-за стерических затруднений не связывается с тимидинкиназой человека. Этот реагент вместе с флуоресцентным азидом вызывают флуоресценцию инфицированных клеток, но не неинфицированных. Следовательно, этот аналог субстрата позволяет специфически окрашивать инфицированные клетки.[180]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ PDB: 2Б8Т​; Kosinska U, Carnrot C, Eriksson S, Wang L, Eklund H (декабрь 2005 г.). «Структура субстратного комплекса тимидинкиназы из Ureaplasma urealyticum и исследования возможных лекарственных мишеней для этого фермента». Журнал FEBS. 272 (24): 6365–72. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2005.05030.x. PMID 16336273. S2CID 84259415.
  2. ^ Kit S (декабрь 1985 г.). «Тимидинкиназа». Микробиологические науки. 2 (12): 369–75. PMID 3939993.
  3. ^ Винтерсбергер Э (февраль 1997 г.). «Регуляция и биологическая функция тимидинкиназы». Сделки Биохимического Общества. 25 (1): 303–8. Дои:10.1042 / bst0250303. PMID 9056888.
  4. ^ Райхард П., Эстборн Б. (февраль 1951 г.). «Использование дезоксирибозидов в синтезе полинуклеотидов». Журнал биологической химии. 188 (2): 839–46. PMID 14824173.
  5. ^ Бессман MJ, Корнберг A, Lehman IR, Simms ES (июль 1956). «Ферментативный синтез дезоксирибонуклеиновой кислоты». Biochimica et Biophysica Acta. 21 (1): 197–8. Дои:10.1016/0006-3002(56)90127-5. PMID 13363894.
  6. ^ Боллум Ф. Дж., Поттер В. Р. (август 1958 г.). «Включение тимидина в дезоксирибонуклеиновую кислоту ферментами из тканей крысы». Журнал биологической химии. 233 (2): 478–82. PMID 13563524.
  7. ^ Вайсман С.М., Смелли Р.М., Пол Дж. (Декабрь 1960 г.). «Исследования биосинтеза дезоксирибонуклеиновой кислоты экстрактами клеток млекопитающих. IV. Фосфорилирование тимидина». Biochimica et Biophysica Acta. 45: 101–10. Дои:10.1016 / 0006-3002 (60) 91430-х. PMID 13784139.
  8. ^ а б Бойл Д. Б., Купар Б. Е., Гиббс А. Дж., Сейгман Л. Дж., Оба Г. В. (февраль 1987 г.). «Тимидинкиназа вируса оспы птиц: нуклеотидная последовательность и отношения к другим тимидинкиназам». Вирусология. 156 (2): 355–65. Дои:10.1016/0042-6822(87)90415-6. PMID 3027984.
  9. ^ а б Бласко Р., Лопес-Отин С., Муньос М., Бокамп Е.О., Симон-Матео С., Виньуэла Е. (сентябрь 1990 г.). «Последовательность и эволюционные отношения тимидинкиназы вируса африканской чумы свиней». Вирусология. 178 (1): 301–4. Дои:10.1016 / 0042-6822 (90) 90409-к. PMID 2389555.
  10. ^ а б Литтлфилд JW (февраль 1966 г.). «Периодический синтез тимидинкиназы в фибробластах мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - нуклеиновые кислоты и синтез белков. 114 (2): 398–403. Дои:10.1016/0005-2787(66)90319-4. PMID 4223355.
  11. ^ Белло LJ (декабрь 1974 г.). «Регулирование синтеза тимидинкиназы в клетках человека». Экспериментальные исследования клеток. 89 (2): 263–74. Дои:10.1016/0014-4827(74)90790-3. PMID 4457349.
  12. ^ Берк А.Дж., Клейтон Д.А. (апрель 1973 г.). «Генетически отличная тимидинкиназа в митохондриях млекопитающих. Эксклюзивная маркировка митохондриальной дезоксирибонуклеиновой кислоты». Журнал биологической химии. 248 (8): 2722–9. PMID 4735344.
  13. ^ Берк А.Дж., Мейер Б.Д., Клейтон Д.А. (февраль 1973 г.). «Митохондриально-специфическая тимидинкиназа». Архивы биохимии и биофизики. 154 (2): 563–5. Дои:10.1016 / 0003-9861 (73) 90009-х. PMID 4632422.
  14. ^ Андрей Г., Snoeck R (сентябрь 2011 г.). «Новые лекарственные средства от вирусных инфекций ветряной оспы». Мнение экспертов о новых лекарствах. 16 (3): 507–35. Дои:10.1517/14728214.2011.591786. PMID 21699441. S2CID 21397238.
  15. ^ а б Джонсон В.А., Хирш М.С. (1990). «Новые разработки в антиретровирусной лекарственной терапии вирусных инфекций иммунодефицита человека». Клинический обзор СПИДа: 235–72. PMID 1707295.
  16. ^ а б c d Schmidt S, Bohn-Wippert K, Schlattmann P, Zell R, Sauerbrei A (август 2015 г.). «Анализ последовательности генов тимидинкиназы и ДНК-полимеразы вируса простого герпеса 1 из более чем 300 клинических изолятов с 1973 по 2014 год обнаруживает новые мутации, которые могут иметь отношение к развитию устойчивости к противовирусным препаратам». Противомикробные препараты и химиотерапия. 59 (8): 4938–45. Дои:10.1128 / AAC.00977-15. ЧВК 4505214. PMID 26055375.
  17. ^ Эльзевир С.М., Кучерлапати Р.С., Николс Е.А., Креган Р.П., Джайлз Р.Э., Раддл Ф.Х. и др. (Октябрь 1974 г.). «Отнесение гена галактокиназы к 17 хромосоме человека и его региональная локализация в полосе q21-22». Природа. 251 (5476): 633–6. Bibcode:1974Натура.251..633E. Дои:10.1038 / 251633a0. PMID 4371022. S2CID 4207771.
  18. ^ Виллеке К., Тебер Т., Кучерлапати Р.С., Раддл Ф.Х. (май 1977 г.).«Человеческая митохондриальная тимидинкиназа кодируется геном на хромосоме 16 ядра». Генетика соматических клеток. 3 (3): 237–45. Дои:10.1007 / bf01538743. PMID 605384. S2CID 22171412.
  19. ^ Флемингтон Э., Брэдшоу HD, Трэйна-Дорж V, Слагель V, Дейнингер П.Л. (1987). «Последовательность, структура и характеристика промотора гена тимидинкиназы человека». Ген. 52 (2–3): 267–77. Дои:10.1016/0378-1119(87)90053-9. PMID 3301530.
  20. ^ а б Велин М., Косинская Ю., Миккельсен Н. Э., Карнрот С., Чжу С., Ван Л. и др. (Декабрь 2004 г.). «Структуры тимидинкиназы 1 человеческого и микоплазматического происхождения». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (52): 17970–5. Bibcode:2004PNAS..10117970W. Дои:10.1073 / pnas.0406332102. ЧВК 539776. PMID 15611477.
  21. ^ Karlström AR, Neumüller M, Gronowitz JS, Källander CF (январь 1990 г.). «Молекулярные формы в сыворотке крови человека ферментов, синтезирующих предшественники ДНК и ДНК». Молекулярная и клеточная биохимия. 92 (1): 23–35. Дои:10.1007 / BF00220716. PMID 2155379. S2CID 21351513.
  22. ^ а б Ханан С., Джагарламуди К.К., Лия В., Эллен Х., Стаффан Э. (июнь 2012 г.). «Четвертичные структуры рекомбинантных, клеточных и сывороточных форм тимидинкиназы 1 от собак и людей». BMC Биохимия. 13: 12. Дои:10.1186/1471-2091-13-12. ЧВК 3411398. PMID 22741536.
  23. ^ а б Мунк-Петерсен Б., Клоос Л., Дженсен Х. К., Тирстед Г. (1995). «Человеческая тимидинкиназа 1. Регуляция в нормальных и злокачественных клетках». Достижения в регуляции ферментов. 35: 69–89. Дои:10.1016 / 0065-2571 (94) 00014-т. PMID 7572355.
  24. ^ Ли Ц.Л., Лу ЦИ, Ке ПЙ, Чанг Ц.Ф. (январь 2004 г.). «Нарушение АТФ-индуцированной тетрамеризации цитозольной тимидинкиназы человека путем замены серина-13 на аспарагиновую кислоту на сайте митотического фосфорилирования». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 313 (3): 587–93. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.11.147. PMID 14697231.
  25. ^ Чжу С., Харлоу Л.С., Беренштейн Д., Мунк-Петерсен С., Мунк-Петерсен Б. (2006). «Влияние C-конца цитозольной тимидинкиназы человека (TK1) на стабильность и ферментативные свойства in vitro». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. 25 (9–11): 1185–8. Дои:10.1080/15257770600894436. PMID 17065087. S2CID 26971963.
  26. ^ Поттер V (1963). «Обратное ингибирование тимидинкиназы тимидинтрифосфатом». Экспериментальные исследования клеток. 24: SUPPL9: 259–62. Дои:10.1016/0014-4827(63)90266-0. PMID 14046233.
  27. ^ Северин Е.С., Иткес А.В., Карташева О.Н., Туницкая В.Л., Турпаев К.Т., Кафиани К.А. (1985). «Регулирование активности 2-5 фосфодиэстеразы с помощью цАМФ-зависимого фосфорилирования: механизм и биологическая роль». Достижения в регуляции ферментов. 23: 365–76. Дои:10.1016/0065-2571(85)90056-1. PMID 3000146.
  28. ^ Миккельсен Н.Е., Йоханссон К., Карлссон А., Кнехт В., Андерсен Г., Пискур Дж. И др. (Май 2003 г.). «Структурная основа для ингибирования обратной связи пути спасения дезоксирибонуклеозидов: исследования дезоксирибонуклеозидкиназы Drosophila». Биохимия. 42 (19): 5706–12. Дои:10.1021 / bi0340043. PMID 12741827.
  29. ^ Фишер PH, Филлипс AW (май 1984 г.). «Антагонизм ингибирования обратной связи. Стимуляция фосфорилирования тимидина и 5-йод-2'-дезоксиуридина 5-йод-5'-амино-2 ', 5'-дидезоксиуридином». Молекулярная фармакология. 25 (3): 446–51. PMID 6727866.
  30. ^ Фишер PH, Васкес-Падуя MA, Резникофф CA (1986). «Нарушение регуляции тимидинкиназы: новый химиотерапевтический подход». Достижения в регуляции ферментов. 25: 21–34. Дои:10.1016/0065-2571(86)90006-3. PMID 3812083.
  31. ^ Фишер PH, Васкес-Падуя MA, Резникофф CA, Ратшан WJ (сентябрь 1986). «Предпочтительное стимулирование фосфорилирования йододезоксиуридина 5'-аминотимидином в клетках рака мочевого пузыря человека in vitro». Исследования рака. 46 (9): 4522–6. PMID 3731105.
  32. ^ Фишер PH, Фанг Т.Т., Лин Т.С., Хэмптон А., Брюггинк Дж. (Апрель 1988 г.). «Структурно-активный анализ антагонизма ингибирования тимидинкиназы по обратной связи». Биохимическая фармакология. 37 (7): 1293–8. Дои:10.1016 / 0006-2952 (88) 90785-х. PMID 3355601.
  33. ^ Васкес-Падуя, Массачусетс, Кунуги К., Фишер PH (январь 1989 г.). «Ферментативные регуляторные сайт-ориентированные препараты: исследование взаимодействий 5'-амино-2 ', 5'-дидезокситимидина (5'-AdThd) и тимидинтрифосфата с тимидинкиназой и взаимосвязь со стимуляцией поглощения тимидина 5'- AdThd в ячейках 647V ». Молекулярная фармакология. 35 (1): 98–104. PMID 2536472.
  34. ^ Васкес-Падуя, Массачусетс, Фишер PH, Кристиан Б.Дж., Резникофф, Калифорния (май 1989 г.). «Основа для дифференциальной модуляции захвата 5-йоддезоксиуридина 5'-аминотимидином среди различных типов клеток». Исследования рака. 49 (9): 2415–21. PMID 2706629.
  35. ^ Васкес-Падуя, Массачусетс (март 1994 г.). «Модуляция активности тимидинкиназы: биохимическая стратегия для усиления активации противоопухолевых препаратов». Журнал медицинских наук Пуэрто-Рико. 13 (1): 19–23. PMID 8016290.
  36. ^ а б Сунь Р., Ван Л. (октябрь 2014 г.). «Кинетика фермента тимидинкиназы 2 проясняет механизм вызванного тимидином истощения митохондриальной ДНК». Биохимия. 53 (39): 6142–50. Дои:10.1021 / bi5006877. PMID 25215937.
  37. ^ а б McKnight SL (декабрь 1980 г.). «Нуклеотидная последовательность и карта транскриптов гена тимидинкиназы вируса простого герпеса». Исследования нуклеиновых кислот. 8 (24): 5949–64. Дои:10.1093 / nar / 8.24.5949. ЧВК 328064. PMID 6258156.
  38. ^ а б Halliburton IW, Морс LS, Ройзман Б., Куинн К.Э. (август 1980 г.). «Картирование генов тимидинкиназы вирусов простого герпеса типа 1 и 2 с использованием интертипных рекомбинантов». Журнал общей вирусологии. 49 (2): 235–53. Дои:10.1099/0022-1317-49-2-235. PMID 6255066. S2CID 13276721.
  39. ^ а б McDougall JK, Masse TH, Galloway DA (март 1980 г.). «Расположение и клонирование гена тимидинкиназы вируса простого герпеса 2 типа». Журнал вирусологии. 33 (3): 1221–4. Дои:10.1128 / JVI.33.3.1221-1224.1980. ЧВК 288658. PMID 6245273.
  40. ^ а б Кит С., Кит М., Кави Х., Тркула Д., Оцука Х. (ноябрь 1983 г.). «Нуклеотидная последовательность гена тимидинкиназы вируса простого герпеса 2 типа (HSV-2) и предсказанная аминокислотная последовательность полипептида тимидинкиназы и ее сравнение с геном тимидинкиназы HSV-1». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 741 (2): 158–70. Дои:10.1016/0167-4781(83)90056-8. PMID 6317035.
  41. ^ а б Сойер MH, Острове JM, Felser JM, Straus SE (февраль 1986). «Картирование гена дезоксипиримидинкиназы вируса ветряной оспы и предварительная идентификация его транскрипта». Вирусология. 149 (1): 1–9. Дои:10.1016/0042-6822(86)90081-4. PMID 3004022.
  42. ^ а б Литтлер Э., Цойтен Дж., Макбрайд А.А., Трёст Соренсен Э., Пауэлл К.Л., Уолш-Арранд Дж. Э., Арранд-младший (август 1986 г.). «Идентификация кодируемой вирусом Эпштейна-Барра тимидинкиназы». Журнал EMBO. 5 (8): 1959–66. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1986.tb04450.x. ЧВК 1167064. PMID 3019675.
  43. ^ Kit S, Dubbs DR (апрель 1963 г.). «Приобретение активности тимидинкиназы фибробластами мыши, инфицированными простым герпесом». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 11: 55–9. Дои:10.1016 / 0006-291x (63) 90027-5. PMID 14033128.
  44. ^ Schlosser CA, Steglich C, deWet JR, Scheffler IE (февраль 1981 г.). «Зависимая от клеточного цикла регуляция активности тимидинкиназы, введенной в LMTK-клетки мыши с помощью ДНК и опосредованного хроматином переноса генов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 78 (2): 1119–23. Bibcode:1981PNAS ... 78.1119S. Дои:10.1073 / pnas.78.2.1119. ЧВК 319958. PMID 6940130.
  45. ^ Coppock DL, Pardee AB (август 1987 г.). «Контроль мРНК тимидинкиназы во время клеточного цикла». Молекулярная и клеточная биология. 7 (8): 2925–32. Дои:10.1128 / MCB.7.8.2925. ЧВК 367911. PMID 3670299.
  46. ^ Стюарт С.Дж., Ито М., Конрад С.Е. (март 1987 г.). «Доказательства транскрипционного и посттранскрипционного контроля клеточного гена тимидинкиназы». Молекулярная и клеточная биология. 7 (3): 1156–63. Дои:10.1128 / MCB.7.3.1156. ЧВК 365188. PMID 3561412.
  47. ^ Пайпер А.А., Таттерсолл М.Х., Фокс Р.М. (декабрь 1980 г.). «Активность ферментов, метаболизирующих тимидин, во время клеточного цикла линии клеток лимфоцитов человека LAZ-007, синхронизированная с помощью центробежного отмучивания». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 633 (3): 400–9. Дои:10.1016/0304-4165(80)90198-1. PMID 6260157.
  48. ^ Pelka-Fleischer R, Ruppelt W., Wilmanns W., Sauer H, Schalhorn A (март 1987 г.). «Связь между стадией клеточного цикла и активностью ДНК-синтезирующих ферментов в культивируемых лимфобластах человека: исследования клеточных фракций, обогащенных в соответствии со стадиями клеточного цикла посредством отмучивания на центрифуге». Лейкемия. 1 (3): 182–7. PMID 3669741.
  49. ^ Шерли Дж. Л., Келли Т. Дж. (Июнь 1988 г.). «Регулирование тимидинкиназы человека во время клеточного цикла». Журнал биологической химии. 263 (17): 8350–8. PMID 3372530.
  50. ^ Гросс М.К., Кайнц М.С., Меррилл Г.Ф. (август 1987). «Ген тимидинкиназы курицы транскрипционно подавляется во время терминальной дифференцировки: связанное с этим снижение мРНК TK не может полностью объяснить исчезновение активности фермента TK». Биология развития. 122 (2): 439–51. Дои:10.1016/0012-1606(87)90308-3. PMID 3596017.
  51. ^ Кауфман М.Г., Келли Т.Дж. (май 1991 г.). «Регуляция клеточного цикла тимидинкиназы: остатки возле карбоксильного конца важны для специфической деградации фермента при митозе». Молекулярная и клеточная биология. 11 (5): 2538–46. Дои:10.1128 / MCB.11.5.2538. ЧВК 360023. PMID 1708095.
  52. ^ Sutterluety H, Bartl S, Karlseder J, Wintersberger E, Seiser C (июнь 1996 г.). «Карбоксиконцевые остатки тимидинкиназы мыши важны для быстрой деградации в покоящихся клетках». Журнал молекулярной биологии. 259 (3): 383–92. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0327. PMID 8676376.
  53. ^ Макаллистер К.А., Яссин А.А., МакКерр Г., Даунс С.С., МакКелви-Мартин В.Дж. (2014). «Кометы FISH показывают, что спасательный фермент TK1 способствует ген-специфической репарации ДНК». Границы генетики. 5: 233. Дои:10.3389 / fgene.2014.00233. ЧВК 4126492. PMID 25152750.
  54. ^ Ли М.Х., Ван Л., Чанг З.Ф. (апрель 2014 г.). «Вклад митохондриального синтеза тимидилата в предотвращение стресса ядерного генома». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (8): 4972–84. Дои:10.1093 / нар / gku152. ЧВК 4005647. PMID 24561807.
  55. ^ Сан Р., Эрикссон С., Ван Л. (июль 2012 г.). «Окислительный стресс, индуцированный S-глутатионилированием и протеолитической деградацией митохондриальной тимидинкиназы 2». Журнал биологической химии. 287 (29): 24304–12. Дои:10.1074 / jbc.M112.381996. ЧВК 3397856. PMID 22661713.
  56. ^ Mutahir Z, Clausen AR, Andersson KM, Wisen SM, Munch-Petersen B, Piškur J (март 2013 г.). «Тонкая настройка регуляции тимидинкиназы 1 посредством образования тетрамера». Журнал FEBS. 280 (6): 1531–41. Дои:10.1111 / фев.12154. PMID 23351158. S2CID 37549615.
  57. ^ Конрад А., Лай Дж., Мутахир З., Пишкур Дж., Либерлес Д.А. (апрель 2014 г.). «Филогенетическое распределение и эволюция ферментов в семействе генов, подобных тимидинкиназе 2, у метазоа». Журнал молекулярной эволюции. 78 (3–4): 202–16. Bibcode:2014JMolE..78..202K. Дои:10.1007 / s00239-014-9611-6. PMID 24500774. S2CID 12250075.
  58. ^ Ларсдоттер С., Ностелл К., фон Эйлер Х. (август 2015 г.). «Сывороточная активность тимидинкиназы у клинически здоровых и больных лошадей: потенциальный маркер лимфомы». Ветеринарный журнал. 205 (2): 313–6. Дои:10.1016 / j.tvjl.2015.01.019. PMID 25744802.
  59. ^ Ягарламуди К.К., Вестберг С., Рённберг Х., Эрикссон С. (октябрь 2014 г.). «Свойства клеточных и сывороточных форм тимидинкиназы 1 (TK1) у собак с острым лимфоцитарным лейкозом (ALL) и опухолями молочной железы собак (CMT): значение TK1 как биомаркера пролиферации». BMC Ветеринарные исследования. 10: 228. Дои:10.1186 / s12917-014-0228-1. ЧВК 4195903. PMID 25293656.
  60. ^ Селтинг К.А., Шарп ЧР, Рингольд Р., Кнаус Дж. (Декабрь 2015 г.). «Сывороточная тимидинкиназа 1 и С-реактивный белок как биомаркеры для скрининга клинически здоровых собак на скрытое заболевание». Ветеринарная и сравнительная онкология. 13 (4): 373–84. Дои:10.1111 / vco.12052. PMID 23859156.
  61. ^ Тауфик М.М., Миура С., Хориучи Н., Кобаяши Ю., Фуруока Х., Инокума Х. (2013). «Полезность измерения активности тимидинкиназы в сыворотке крови для случаев лейкоза крупного рогатого скота со сложным клиническим диагнозом». Журнал ветеринарной медицины. 75 (9): 1167–72. Дои:10.1292 / jvms.12-0572. PMID 23628971.
  62. ^ Шариф Х., Хагман Р., Ван Л., Эрикссон С. (январь 2013 г.). «Повышение уровня тимидинкиназы 1 в сыворотке крови при бактериальной инфекции: пиометра собак». Териогенология. 79 (1): 17–23. Дои:10.1016 / j.theriogenology.2012.09.002. PMID 23102844.
  63. ^ Тейлор С.С., Додкин С., Папасулиотис К., Эванс Х., Грэм П.А., Белшоу З. и др. (Февраль 2013). «Сывороточная активность тимидинкиназы у клинически здоровых и больных кошек: потенциальный биомаркер лимфомы». Журнал кошачьей медицины и хирургии. 15 (2): 142–7. Дои:10,1177 / 1098612X12463928. PMID 23076596. S2CID 9465188.
  64. ^ Эллиотт Дж. У., Криппс П., Блэквуд Л. (март 2013 г.). «Анализ тимидинкиназы при лимфоме собак». Ветеринарная и сравнительная онкология. 11 (1): 1–13. Дои:10.1111 / j.1476-5829.2011.00296.x. PMID 22236202.
  65. ^ Педроса-Гарсиа Х.А., Нахера-Мартинес М., де ла Пас Санчес М., Пласенсиа Дж. (Февраль 2015 г.). «Тимидинкиназа 1a Arabidopsis thaliana повсеместно экспрессируется во время развития и способствует приданию устойчивости к генотоксическому стрессу». Молекулярная биология растений. 87 (3): 303–15. Дои:10.1007 / s11103-014-0277-7. PMID 25537647. S2CID 18112471.
  66. ^ Клаузен А.Р., Жирандон Л., Али А., Кнехт В., Розпедовска Е., Сандрини М.П. и др. (Октябрь 2012 г.). «Две тимидинкиназы и одна мультисубстратная дезоксирибонуклеозидкиназа спасают ДНК-предшественники в Arabidopsis thaliana». Журнал FEBS. 279 (20): 3889–97. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2012.08747.x. PMID 22897443. S2CID 35388801.
  67. ^ Тимм Дж., Бош-Наваррете С., Ресио Е., Неттлшип Дж. Е., Рада Х, Гонсалес-Пакановска Д., Уилсон К.С. (май 2015 г.). «Структурная и кинетическая характеристика тимидинкиназы из Leishmania major». PLOS забытые тропические болезни. 9 (5): e0003781. Дои:10.1371 / journal.pntd.0003781. ЧВК 4433323. PMID 25978379.
  68. ^ а б Гривелл А. Р., Джексон Дж. Ф. (декабрь 1968 г.). «Тимидинкиназа: доказательства ее отсутствия у Neurospora crassa и некоторых других микроорганизмов, и актуальность этого для специфической маркировки дезоксирибонуклеиновой кислоты». Журнал общей микробиологии. 54 (2): 307–17. Дои:10.1099/00221287-54-2-307. PMID 5729618.
  69. ^ Тинта Т., Кристиансен Л.С., Конрад А., Либерлес Д.А., Тюрк В., Мунк-Петерсен Б. и др. (Июнь 2012 г.). «Дезоксирибонуклеозидкиназы двух водных бактерий с высокой специфичностью к тимидину и дезоксиаденозину». Письма о микробиологии FEMS. 331 (2): 120–7. Дои:10.1111 / j.1574-6968.2012.02565.x. PMID 22462611.
  70. ^ а б Black ME, Hruby DE (июнь 1990 г.). «Четвертичная структура тимидинкиназы вируса осповакцины». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 169 (3): 1080–6. Дои:10.1016 / 0006-291х (90) 92005-к. PMID 2114104.
  71. ^ а б Gronowitz JS, Källander CF (август 1980 г.). «Оптимизированный анализ тимидинкиназы и его применение для обнаружения антител против тимидинкиназы, индуцированной вирусом простого герпеса 1 и 2 типа». Инфекция и иммунитет. 29 (2): 425–34. ЧВК 551136. PMID 6260651.
  72. ^ а б Gronowitz JS, Källander FR, Diderholm H, Hagberg H, Pettersson U (январь 1984). «Применение in vitro анализа сывороточной тимидинкиназы: результаты вирусных заболеваний и злокачественных новообразований у людей». Международный журнал рака. 33 (1): 5–12. Дои:10.1002 / ijc.2910330103. PMID 6693195. S2CID 43720702.
  73. ^ а б Гроновиц Дж. С., Келландер К. Ф. (1983). «Чувствительный анализ для обнаружения дезокситимидинкиназы и его применения для диагностики вируса герпеса». Актуальные темы микробиологии и иммунологии. 104: 235–45. Дои:10.1007/978-3-642-68949-9_14. ISBN 978-3-642-68951-2. PMID 6307593.
  74. ^ Källander CF, Gronowitz JS, Olding-Stenkvist E (февраль 1983 г.). «Быстрая диагностика инфекции вирусом ветряной оспы и опоясывающего лишая путем обнаружения вирусной дезокситимидинкиназы в сыворотке и везикулярной жидкости». Журнал клинической микробиологии. 17 (2): 280–7. Дои:10.1128 / JCM.17.2.280-287.1983. ЧВК 272623. PMID 6339548.
  75. ^ а б Бруннеманн А.К., Бон-Випперт К., Целль Р., Хенке А., Вальтер М., Браум О. и др. (Май 2015 г.). «Лекарственная устойчивость клинических штаммов вируса ветряной оспы, подтвержденная экспрессией рекомбинантной тимидинкиназы и целевым мутагенезом устойчивости клонированного изолята дикого типа». Противомикробные препараты и химиотерапия. 59 (5): 2726–34. Дои:10.1128 / AAC.05115-14. ЧВК 4394776. PMID 25712361.
  76. ^ Райнд Н (2015). «Включение аналогов тимидина для изучения кинетики репликации в делящихся дрожжах». Репликация ДНК. Методы молекулярной биологии. 1300. С. 99–104. Дои:10.1007/978-1-4939-2596-4_6. ISBN 978-1-4939-2595-7. ЧВК 5080975. PMID 25916707.
  77. ^ Райнд Н (2009). «Включение аналогов тимидина для изучения кинетики репликации в делящихся дрожжах». Репликация ДНК. Методы молекулярной биологии. 521. С. 509–15. Дои:10.1007/978-1-60327-815-7_29. ISBN 978-1-60327-814-0. ЧВК 2861040. PMID 19563126.
  78. ^ Сивакумар С., Портер-Гофф М., Патель П.К., Бенуа К., Райн Н. (июль 2004 г.). «Мечение ДНК делящихся дрожжей in vivo тимидином и аналогами тимидина». Методы. 33 (3): 213–9. Дои:10.1016 / j.ymeth.2003.11.016. ЧВК 5074384. PMID 15157888.
  79. ^ Джонсон HA, Рубини JR, Cronkite EP, Bond VP (1960). «Мечение опухолевых клеток человека in vivo меченным тритием тимидином». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии. 9: 460–5. PMID 14407455.
  80. ^ Barthel H, Cleij MC, Collingridge DR, Hutchinson OC, Osman S, He Q и др. (Июль 2003 г.). «3'-дезокси-3 '- [18F] фтортимидин как новый маркер для мониторинга ответа опухоли на антипролиферативную терапию in vivo с помощью позитронно-эмиссионной томографии». Исследования рака. 63 (13): 3791–8. PMID 12839975.
  81. ^ Чао К.С. (декабрь 2006 г.). «Функциональная визуализация для раннего прогнозирования ответа на химиолучевую терапию: позитронно-эмиссионная томография 3'-дезокси-3'-18F-фтортимидина - модель клинического применения рака пищевода». Семинары по онкологии. 33 (6 Дополнение 11): С59-63. Дои:10.1053 / j.seminoncol.2006.10.011. PMID 17178290.
  82. ^ Сальсков А., Таммисетти В.С., Грирсон Дж., Веселле Х (ноябрь 2007 г.). «FLT: измерение пролиферации опухолевых клеток in vivo с помощью позитронно-эмиссионной томографии и 3'-дезокси-3 '- [18F] фтортимидина». Семинары по ядерной медицине. 37 (6): 429–39. Дои:10.1053 / j.semnuclmed.2007.08.001. PMID 17920350. S2CID 10592042.
  83. ^ де Ланген AJ, Klabbers B, Lubberink M, Boellaard R, Spreeuwenberg MD, Slotman BJ, et al. (Март 2009 г.). «Воспроизводимость количественных измерений 18F-3'-дезокси-3'-фтортимидина с использованием позитронно-эмиссионной томографии». Европейский журнал ядерной медицины и молекулярной визуализации. 36 (3): 389–95. Дои:10.1007 / s00259-008-0960-5. PMID 18931838. S2CID 23952279.
  84. ^ Шилдс А.Ф., Лоурн-Крюз Дж. М., Бристон Д. А., Залзала С., Гаджил С., Дуглас К. А. и др. (Июль 2008 г.). "Анализ и воспроизводимость изображений позитронно-эмиссионной томографии 3'-дезокси-3 '- [18F] фтортимидина у пациентов с немелкоклеточным раком легкого". Клинические исследования рака. 14 (14): 4463–8. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-07-5243. ЧВК 3826917. PMID 18628460.
  85. ^ Ламарка А., Асселин М.К., Манохаран П., Макнамара М.Г., Тригонис I, Хубнер Р. и др. (Март 2016 г.). «18F-FLT ПЭТ-визуализация клеточной пролиферации при раке поджелудочной железы». Критические обзоры в онкологии / гематологии. 99: 158–69. Дои:10.1016 / j.critrevonc.2015.12.014. PMID 26778585.
  86. ^ Пек М., Поллак HA, Friesen A, Muzi M, Shoner SC, Shankland EG и др. (Март 2015 г.). «Применение ПЭТ-визуализации с маркером пролиферации [18F] -FLT». Ежеквартальный журнал ядерной медицины и молекулярной визуализации. 59 (1): 95–104. ЧВК 4415691. PMID 25737423.
  87. ^ «Метотрексат». PubChem. Национальная медицинская библиотека США.
  88. ^ «Аминоптерин». PubChem. Национальная медицинская библиотека США.
  89. ^ Кёлер Г., Мильштейн С. (август 1975 г.). «Непрерывные культуры слитых клеток, секретирующих антитела с заранее определенной специфичностью». Природа. 256 (5517): 495–7. Bibcode:1975Натура.256..495K. Дои:10.1038 / 256495a0. PMID 1172191. S2CID 4161444.
  90. ^ Келер Г., Хоу С.К., Мильштейн С. (апрель 1976 г.). «Слияние иммуноглобулин-секретирующих и несекретирующих клеточных линий миеломы». Европейский журнал иммунологии. 6 (4): 292–5. Дои:10.1002 / eji.1830060411. PMID 825374. S2CID 19360350.
  91. ^ Кёлер Г., Мильштейн С. (июль 1976 г.). «Получение специфических антител-продуцирующих культур ткани и опухолевых линий путем слияния клеток». Европейский журнал иммунологии. 6 (7): 511–9. Дои:10.1002 / eji.1830060713. PMID 825377. S2CID 27198746.
  92. ^ Кёлер Г., Пирсон Т., Мильштейн С. (май 1977 г.). «Слияние Т- и В-клеток». Генетика соматических клеток. 3 (3): 303–12. Дои:10.1007 / BF01538748. PMID 305123. S2CID 36092417.
  93. ^ Milstein C, Adetugbo K, Cowan NJ, Kohler G, Secher DS (май 1978 г.). «Экспрессия генов антител в культуре тканей: структурные мутанты и гибридные клетки». Монография Национального института рака (48): 321–30. PMID 107455.
  94. ^ Галло Д., Ван Г., Ип С.М., Браун Г.В. (февраль 2016 г.). «Анализ репликации хромосом дрожжей путем расчесывания ДНК». Протоколы Колд-Спринг-Харбор. 2016 (2): pdb.prot085118. Дои:10.1101 / pdb.prot085118. PMID 26832684.
  95. ^ Сан Р., Эрикссон С., Ван Л. (июль 2014 г.). «Подавление митохондриальной тимидинкиназы 2 и дезоксигуанозинкиназы диданозином: влияние на митохондриальную токсичность аналогов нуклеозидов против ВИЧ». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 450 (2): 1021–6. Дои:10.1016 / j.bbrc.2014.06.098. PMID 24976398.
  96. ^ Хирш М.С. (май 1990 г.). «Химиотерапия инфекций, вызванных вирусом иммунодефицита человека: современная практика и перспективы». Журнал инфекционных болезней. 161 (5): 845–57. Дои:10.1093 / infdis / 161.5.845. PMID 1691243.
  97. ^ Лин Т.С., Нинан Дж. П., Ченг Ю. С., Прусофф WH (апрель 1976 г.). «Синтез и противовирусная активность 5- и 5'-замещенных аналогов тимидина». Журнал медицинской химии. 19 (4): 495–8. Дои:10.1021 / jm00226a009. PMID 177781.
  98. ^ Хельгстранд Э, Оберг Б (1980). «Ферментативные мишени в вирусной химиотерапии». Вирусная химиотерапия. Антибиотики и химиотерапия. 27. С. 22–69. Дои:10.1159/000385389. ISBN 978-3-8055-0263-4. PMID 6996606.
  99. ^ Шеннон WM, Шабель FM (1980). «Противовирусные агенты в качестве дополнения к химиотерапии рака». Фармакология и терапия. 11 (2): 263–390. Дои:10.1016/0163-7258(80)90034-0. PMID 7001501.
  100. ^ а б Сакамото К., Йокогава Т., Уэно Х., Огучи К., Казуно Х., Исида К. и др. (2015). «Решающая роль тимидинкиназы 1 и дезоксиУТФазы во включении противоопухолевых нуклеозидов трифлуридина и 2'-дезокси-5-фторуридина в ДНК». Международный журнал онкологии. 46 (6): 2327–34. Дои:10.3892 / ijo.2015.2974. ЧВК 4441292. PMID 25901475.
  101. ^ Сан Р., Эрикссон С., Ван Л. (ноябрь 2014 г.). «Зидовудин вызывает подавление митохондриальных дезоксинуклеозидкиназ: влияние на митохондриальную токсичность аналогов противовирусных нуклеозидов». Противомикробные препараты и химиотерапия. 58 (11): 6758–66. Дои:10.1128 / AAC.03613-14. ЧВК 4249380. PMID 25182642.
  102. ^ Хамамото Ю., Накашима Х., Мацуи Т., Мацуда А., Уэда Т., Ямамото Н. (июнь 1987 г.). «Ингибирующее действие 2 ', 3'-дидегидро-2', 3'-дидезоксинуклеозидов на инфекционность, цитопатические эффекты и репликацию вируса иммунодефицита человека». Противомикробные препараты и химиотерапия. 31 (6): 907–10. Дои:10.1128 / aac.31.6.907. ЧВК 284209. PMID 3039911.
  103. ^ Баба М., Пауэлс Р., Хердевейн П., Де Клерк Э., Десмитер Дж., Вандепутте М. (январь 1987 г.). «Как 2 ', 3'-дидезокситимидин, так и его 2', 3'-ненасыщенное производное (2 ', 3'-дидезокситимидинен) являются мощными и селективными ингибиторами репликации вируса иммунодефицита человека in vitro». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 142 (1): 128–34. Дои:10.1016 / 0006-291x (87) 90460-8. PMID 3028398.
  104. ^ а б Орвик А., Линд М., Эйнарссон Р., Грасси Дж., Эрикссон С. (сентябрь 2004 г.). «Чувствительный нерадиометрический метод определения активности тимидинкиназы 1». Клиническая химия. 50 (9): 1597–606. Дои:10.1373 / Clinchem.2003.030379. PMID 15247154.
  105. ^ Prusoff WH (март 1959 г.). «Синтез и биологическая активность йододезоксиуридина, аналога тимидина». Biochimica et Biophysica Acta. 32 (1): 295–6. Дои:10.1016/0006-3002(59)90597-9. PMID 13628760.
  106. ^ Morgenroth A, Deisenhofer S, Glatting G, Kunkel FH, Dinger C, Zlatopolskiy B и др. (Ноябрь 2008 г.). «Предпочтительное нацеливание на опухоль и избирательная цитотоксичность опухолевых клеток 5- [131 / 125I] йод-4'-тио-2'-дезоксиуридина». Клинические исследования рака. 14 (22): 7311–9. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-08-0907. PMID 19010846. S2CID 37766626.
  107. ^ Mar EC, Chiou JF, Cheng YC, Huang ES (март 1985). «Ингибирование клеточной ДНК-полимеразы альфа и ДНК-полимеразы, индуцированной цитомегаловирусом человека, трифосфатами 9- (2-гидроксиэтоксиметил) гуанина и 9- (1,3-дигидрокси-2-пропоксиметил) гуанина». Журнал вирусологии. 53 (3): 776–80. Дои:10.1128 / JVI.53.3.776-780.1985. ЧВК 254706. PMID 2983088.
  108. ^ Weinschenk L, Schols D, Balzarini J, Meier C (август 2015 г.). «Пролекарства нуклеозиддифосфата: несимметричные DiPPro-нуклеотиды». Журнал медицинской химии. 58 (15): 6114–30. Дои:10.1021 / acs.jmedchem.5b00737. PMID 26125628.
  109. ^ Николас Т.В., Рид С.Б., Берроуз Ф.Дж., Круз, Калифорния (апрель 2003 г.). «Самоубийственная генная терапия с тимидинкиназой вируса простого герпеса и ганцикловиром усилена коннексинами для улучшения щелевых контактов и эффекта стороннего наблюдателя». Гистология и гистопатология. 18 (2): 495–507. Дои:10.14670 / HH-18.495. PMID 12647801.
  110. ^ Пройс Э., Мюик А., Вебер К., Отте Дж., Фон Лаер Д., Фезе Б. (ноябрь 2011 г.). «Генная терапия суицида рака с TK.007: превосходная эффективность уничтожения и эффект свидетеля». Журнал молекулярной медицины. 89 (11): 1113–24. Дои:10.1007 / s00109-011-0777-8. PMID 21698427. S2CID 22554802.
  111. ^ Джонс Б.С., Лэмб Л.С., Голдман Ф., Ди Стази А. (2014). «Повышение безопасности продуктов клеточной терапии с помощью суицидальной передачи гена». Границы фармакологии. 5: 254. Дои:10.3389 / fphar.2014.00254. ЧВК 4245885. PMID 25505885.
  112. ^ Расехян М., Теймури-Тоолаби Л., Амини С., Азадманеш К. (2015). «Энтеровирусоподобная конструкция РНК для суицидальной генной терапии рака толстой кишки». Иранский биомедицинский журнал. 19 (3): 124–32. Дои:10.7508 / ibj.2015.03.001. ЧВК 4571007. PMID 26025964.
  113. ^ Karjoo Z, Chen X, Hatefi A (апрель 2016 г.). «Прогресс и проблемы с использованием суицидальных генов для таргетной терапии рака». Расширенные обзоры доставки лекарств. 99 (Pt A): 113–128. Дои:10.1016 / j.addr.2015.05.009. ЧВК 4758904. PMID 26004498.
  114. ^ Greco R, Oliveira G, Stanghellini MT, Vago L, Bondanza A, Peccatori J и др. (2015). «Повышение безопасности клеточной терапии с геном самоубийства TK». Границы фармакологии. 6: 95. Дои:10.3389 / fphar.2015.00095. ЧВК 4419602. PMID 25999859.
  115. ^ Zhang TY, Huang B, Wu HB, Wu JH, Li LM, Li YX и др. (Июль 2015 г.). «Синергетические эффекты совместного введения суицидного гена, экспрессирующего мезенхимальные стволовые клетки и липосомы, инкапсулированные в пролекарство, на агрессивные метастазы меланомы легких у мышей». Журнал контролируемого выпуска. 209: 260–71. Дои:10.1016 / j.jconrel.2015.05.007. PMID 25966361.
  116. ^ Чао Ц.Н., Хуанг Ю.Л., Линь М.К., Фанг Ц.И., Шэнь Ц.Н., Чен П.Л. и др. (Январь 2015 г.). «Ингибирование роста диффузной большой В-клеточной лимфомы человека с помощью полиомавирусоподобных частиц JC, доставляющих суицидный ген». Журнал трансляционной медицины. 13: 29. Дои:10.1186 / s12967-015-0389-0. ЧВК 4312600. PMID 25623859.
  117. ^ Fang CY, Tsai YD, Lin MC, Wang M, Chen PL, Chao CN и др. (Июнь 2015 г.). «Ингибирование роста рака мочевого пузыря человека с помощью суицидного гена, доставляемого вирусоподобными частицами полиомавируса JC в мышиной модели». Журнал урологии. 193 (6): 2100–6. Дои:10.1016 / j.juro.2015.01.084. PMID 25623749.
  118. ^ Wu JX, Liu SH, Nemunaitis JJ, Brunicardi FC (апрель 2015 г.). «Генная терапия липосомальным промотором инсулина-тимидинкиназы с последующим применением ганцикловира эффективно устраняет рак поджелудочной железы человека у мышей». Письма о раке. 359 (2): 206–10. Дои:10.1016 / j.canlet.2015.01.002. ЧВК 4336837. PMID 25596375.
  119. ^ Сюй Ц., Абад Дж.Д., Морган Р.А. (сентябрь 2013 г.). «Характеристика человеческих Т-лимфоцитов, сконструированных для экспрессии интерлейкина-15 и тимидинкиназы вируса простого герпеса». Журнал хирургических исследований. 184 (1): 282–9. Дои:10.1016 / j.jss.2013.03.054. ЧВК 3759574. PMID 23582229.
  120. ^ Мутахир З., Ларсен Н.Б., Кристиансен Л.С., Андерссон К.М., Рико Р., Висен С.М. и др. (Декабрь 2011 г.). «Характеристика олигомерных и кинетических свойств тимидинкиназы 1 томата». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. 30 (12): 1223–6. Дои:10.1080/15257770.2011.597629. PMID 22132978. S2CID 29527107.
  121. ^ Kotini AG, de Stanchina E, Themeli M, Sadelain M, Papapetrou EP (февраль 2016 г.). «Избегайте мутаций, устойчивости к ганцикловиру и образования тератом в человеческих ИПСК, экспрессирующих суицидный ген HSVtk». Молекулярная терапия. Нуклеиновых кислот. 5: e284. Дои:10.1038 / mtna.2015.57. ЧВК 4884789. PMID 26836371.
  122. ^ Cong X, Lei JL, Xia SL, Wang YM, Li Y, Li S и др. (Январь 2016 г.). «Патогенность и иммуногенность варианта вируса псевдобешенства с удаленным геном gE / gI / TK у восприимчивых животных». Ветеринарная микробиология. 182: 170–7. Дои:10.1016 / j.vetmic.2015.11.022. PMID 26711045.
  123. ^ Кристиансен Л.С., Эгеблад Л., Мунк-Петерсен Б., Пишкур Дж., Кнехт В. (июнь 2015 г.). «Новые варианты томатной тимидинкиназы 1, выбранные для повышения чувствительности E. coli KY895 к азидотимидину». Рак. 7 (2): 966–80. Дои:10.3390 / раки7020819. ЧВК 4491694. PMID 26061968.
  124. ^ Стедт Х., Самаранаяке Х., Куркипуро Дж., Вирт Г., Кристиансен Л.С., Вуорио Т. и др. (Апрель 2015 г.). «Суицидная генная терапия злокачественной глиомы на основе томатной тимидинкиназы - альтернатива тимидинкиназе 1 вируса простого герпеса». Генная терапия рака. 22 (3): 130–7. Дои:10.1038 / cgt.2014.76. PMID 25613481. S2CID 5086235.
  125. ^ «Резюме отчета европейской общественной оценки (EPAR) для Zalmoxis». 2016. Цитировать журнал требует | журнал = (Помогите)
  126. ^ Hart IR (февраль 1996 г.). «Тканеспецифические промоторы в нацеливании системно доставляемой генной терапии». Семинары по онкологии. 23 (1): 154–8. PMID 8607025.
  127. ^ Уиллс К.Н., Хуанг В.М., Харрис М.П., ​​Мачемер Т., Маневал, округ Колумбия, Грегори Р.Дж. (сентябрь 1995 г.). «Генная терапия гепатоцеллюлярной карциномы: химиочувствительность, обеспечиваемая аденовирусной передачей гена тимидинкиназы HSV-1». Генная терапия рака. 2 (3): 191–7. PMID 8528962.
  128. ^ Идо А., Наката К., Като Ю., Накао К., Мурата К., Фудзита М. и др. (Июль 1995 г.). «Генная терапия клеток гепатомы с использованием ретровирусного вектора, несущего ген тимидинкиназы вируса простого герпеса под контролем промотора гена альфа-фетопротеина человека». Исследования рака. 55 (14): 3105–9. PMID 7541712.
  129. ^ Канаи Ф., Ширатори Й., Йошида Й., Вакимото Х., Хамада Х., Канеги Й. и др. (Июнь 1996 г.).«Генная терапия для продуцирующих альфа-фетопротеин клеток гепатомы человека посредством аденовирусной передачи гена тимидинкиназы вируса простого герпеса». Гепатология. 23 (6): 1359–68. Дои:10.1002 / hep.510230611. PMID 8675152. S2CID 24945709.
  130. ^ Гарвер Р.И., Голдсмит К.Т., Роду Б., Хью П.С., Соршер Е.Дж., Куриэль Д.Т. (январь 1994 г.). «Стратегия достижения селективного уничтожения карцином». Генная терапия. 1 (1): 46–50. PMID 7584059.
  131. ^ Харт И.Р. (1996). «Транскрипционно направленная генная терапия». Актуальные темы микробиологии и иммунологии. 213 (3): 19–25. Дои:10.1007/978-3-642-80071-9_2. ISBN 978-3-642-80073-3. PMID 8815006.
  132. ^ Byun Y, Thirumamagal BT, Yang W., Eriksson S, Barth RF, Tjarks W. (сентябрь 2006 г.). «Получение и биологическая оценка 10B-обогащенного 3- [5- {2- (2,3-дигидроксипроп-1-ил) -о-карборан-1-ил} пентан-1-ил] тимидина (N5-2OH), новый агент доставки бора для борной нейтронозахватной терапии опухолей головного мозга ". Журнал медицинской химии. 49 (18): 5513–23. Дои:10.1021 / jm060413w. PMID 16942024.
  133. ^ Thirumamagal BT, Johnsamuel J, Cosquer GY, Byun Y, Yan J, Narayanasamy S и др. (2006). «Аналоги боронированного тимидина для борной нейтронозахватной терапии». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. 25 (8): 861–6. Дои:10.1080/15257770600793844. PMID 16901817. S2CID 41765189.
  134. ^ Нараянасами С., Тирумамагал Б.Т., Джонсамуэль Дж., Бьюн Й., Аль-Мадхун А.С., Усова Э. и др. (Октябрь 2006 г.). «Гидрофильные усиленные аналоги 3-карборанил тимидина (3CTA) для борной нейтронно-захватной терапии (BNCT) рака». Биоорганическая и медицинская химия. 14 (20): 6886–99. Дои:10.1016 / j.bmc.2006.06.039. PMID 16831554.
  135. ^ Byun Y, Narayanasamy S, Johnsamuel J, Bandyopadhyaya AK, Tiwari R, Al-Madhoun AS, et al. (Март 2006 г.). «Аналоги 3-карборанил тимидина (3CTA) и другие борированные нуклеозиды для борной нейтронно-захватной терапии». Противораковые средства в медицинской химии. 6 (2): 127–44. Дои:10.2174/187152006776119171. PMID 16529536.
  136. ^ Byun Y, Yan J, Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Yang W., Barth RF, et al. (Февраль 2005 г.). «Синтез и биологическая оценка нейтральных и цвиттерионных аналогов 3-карборанил тимидина для борной нейтронно-захватной терапии». Журнал медицинской химии. 48 (4): 1188–98. Дои:10.1021 / jm0491896. PMID 15715485.
  137. ^ Барт Р.Ф., Ян В., Аль-Мадхун А.С., Джонсамуэль Дж., Бьюн Й., Чандра С. и др. (Сентябрь 2004 г.). «Борсодержащие нуклеозиды как потенциальные средства доставки для нейтронно-захватной терапии опухолей головного мозга». Исследования рака. 64 (17): 6287–95. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0437. PMID 15342417. S2CID 30489989.
  138. ^ Аль-Мадхун А.С., Джонсамуэль Дж., Барт Р.Ф., Тьяркс В., Эрикссон С. (сентябрь 2004 г.). «Оценка человеческих субстратов тимидинкиназы 1 как новых кандидатов для борной нейтронно-захватной терапии». Исследования рака. 64 (17): 6280–6. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0197. PMID 15342416. S2CID 15932412.
  139. ^ Джонсамуэль Дж., Лакхи Н., Аль-Мадхун А.С., Бьюн Й., Ян Дж., Эрикссон С., Тьяркс В. (сентябрь 2004 г.). «Синтез модифицированных этиленоксидом аналогов 3-карборанил тимидина и оценка их биохимических, физико-химических и структурных свойств». Биоорганическая и медицинская химия. 12 (18): 4769–81. Дои:10.1016 / j.bmc.2004.07.032. PMID 15336255.
  140. ^ Byun Y, Yan J, Al-Madhoun AS, Johnsamuel J, Yang W., Barth RF, et al. (Ноябрь 2004 г.). «Синтез и биохимическая оценка аналогов тимидина, замещенных нидокарбораном в положении N-3». Прикладное излучение и изотопы. 61 (5): 1125–30. Дои:10.1016 / j.apradiso.2004.05.023. PMID 15308203.
  141. ^ Ян Дж., Наэслунд С., Аль-Мадхун А.С., Ван Дж., Джи В., Коскер Г.Й. и др. (Август 2002 г.). «Синтез и биологическая оценка аналогов 3'-карборанил тимидина». Письма по биоорганической и медицинской химии. 12 (16): 2209–12. Дои:10.1016 / s0960-894x (02) 00357-8. PMID 12127539.
  142. ^ Барт Р.Ф., Ян В., Ву Дж., Суиндалл М., Бьюн Ю., Нараянасами С. и др. (Ноябрь 2008 г.). «Тимидинкиназа 1 как молекулярная мишень для борной нейтронно-захватной терапии опухолей головного мозга». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 105 (45): 17493–7. Bibcode:2008PNAS..10517493B. Дои:10.1073 / pnas.0809569105. ЧВК 2582264. PMID 18981415.
  143. ^ Agarwal HK, McElroy CA, Sjuvarsson E, Eriksson S, Darby MV, Tjarks W. (февраль 2013 г.). «Синтез N3-замещенных биоконъюгатов карборанил тимидина и их оценка в качестве субстратов рекомбинантной тимидинкиназы 1 человека». Европейский журнал медицинской химии. 60: 456–68. Дои:10.1016 / j.ejmech.2012.11.041. ЧВК 3587680. PMID 23318906.
  144. ^ Hasabelnaby S, Goudah A, Agarwal HK, abd Alla MS, Tjarks W. (сентябрь 2012 г.). «Синтез, химический и ферментативный гидролиз и растворимость в воде пролекарств на основе сложных эфиров аминокислот аналогов 3-карборанил тимидина для борно-нейтронно-захватной терапии опухолей головного мозга». Европейский журнал медицинской химии. 55: 325–34. Дои:10.1016 / j.ejmech.2012.07.033. ЧВК 3432695. PMID 22889558.
  145. ^ Сьюварссон Э., Дамараджу В.Л., Моулес Д., Сойер МБ, Тивари Р., Агарвал Х.К. и др. (Ноябрь 2013). «Клеточный приток, отток и анаболизм аналогов 3-карборанил тимидина: потенциальные агенты доставки бора для нейтронно-захватной терапии». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 347 (2): 388–97. Дои:10.1124 / jpet.113.207464. ЧВК 3807065. PMID 24006340.
  146. ^ Agarwal HK, Khalil A, Ishita K, Yang W., Nakkula RJ, Wu LC и др. (Июль 2015 г.). «Синтез и оценка аналогов карборанилпиримидиновых нуклеозидов, нацеленных на тимидинкиназу 1, для борно-нейтронно-захватной терапии рака». Европейский журнал медицинской химии. 100: 197–209. Дои:10.1016 / j.ejmech.2015.05.042. ЧВК 4501388. PMID 26087030.
  147. ^ Барт Р.Ф., Ян В., Наккула Р.Дж., Бьюн Ю., Тьяркс В., Ву Л.К. и др. (Декабрь 2015 г.). «Оценка TK1, нацеленного на аналоги карборанил тимидина в качестве потенциальных средств доставки для нейтронно-захватной терапии опухолей головного мозга». Прикладное излучение и изотопы. 106: 251–5. Дои:10.1016 / j.apradiso.2015.06.031. ЧВК 4685942. PMID 26282567.
  148. ^ Халил А., Ишита К., Али Т., Тьяркс В. (апрель 2013 г.). «Биоконъюгаты N3-замещенного тимидина для лечения рака и визуализации». Медицинская химия будущего. 5 (6): 677–92. Дои:10.4155 / fmc.13.31. ЧВК 3816973. PMID 23617430.
  149. ^ Меррик CJ (декабрь 2015 г.). «Трансфекция тимидинкиназой позволяет маркировать бромдезоксиуридином репликацию ДНК у малярийного паразита человека Plasmodium falciparum». Журнал Малярии. 14 (1): 490. Дои:10.1186 / s12936-015-1014-7. ЧВК 4668656. PMID 26630917.
  150. ^ Заявка WO 2006000246, «Метод и набор для определения активности тимидинкиназы и их использование», опубликовано 24 февраля 2006 г., переуступлено Gronowitz JS. 
  151. ^ фон Эйлер HP, Орвик AB, Эрикссон С.К. (февраль 2006 г.). «Нерадиометрический метод измерения активности тимидинкиназы в сыворотке крови при злокачественной лимфоме у собак». Исследования в области ветеринарии. 80 (1): 17–24. Дои:10.1016 / j.rvsc.2005.05.001. PMID 16140350.
  152. ^ СП Пагадуан, Рамсден М., О'Нил К., Вулли А.Т. (март 2015 г.). «Иммуноаффинный электрофорез на микрочипе комплекса антитело-тимидинкиназа 1». Электрофорез. 36 (5): 813–7. Дои:10.1002 / elps.201400436. ЧВК 4346389. PMID 25486911.
  153. ^ Столхандске П., Ван Л., Вестберг С., фон Эйлер Х., Грот Э., Густафссон С.А. и др. (Январь 2013). «Гомогенный анализ для одновременного определения активности тимидинкиназы 1 и дезоксицитидин киназы в реальном времени». Аналитическая биохимия. 432 (2): 155–64. Дои:10.1016 / j.ab.2012.08.004. PMID 22902741.
  154. ^ Шариф Х., фон Эйлер Х., Вестберг С., Хе Э., Ван Л., Эрикссон С. (октябрь 2012 г.). «Чувствительный и кинетически определенный радиохимический анализ тимидинкиназы 1 (TK1) сыворотки собак и человека для мониторинга злокачественной лимфомы собак». Ветеринарный журнал. 194 (1): 40–7. Дои:10.1016 / j.tvjl.2012.03.006. PMID 22516918.
  155. ^ Нисман Б., Аллвейс Т., Кадури Л., Мали Б., Гамбург Т., Барас М. и др. (Февраль 2013). «Сравнение диагностической и прогностической эффективности двух тестов, измеряющих активность тимидинкиназы 1 в сыворотке крови больных раком груди». Клиническая химия и лабораторная медицина. 51 (2): 439–47. Дои:10.1515 / cclm-2012-0162. PMID 23093267. S2CID 7615993.
  156. ^ Чен Чж, Хуанг С.К., Ван И, Ян АЗ, Вэнь Дж, Сюй ХХ и др. (2011). «Серологическая тимидинкиназа 1 - это биомаркер для раннего обнаружения опухолей - исследование здоровья 35 365 человек с использованием чувствительного хемилюминесцентного дот-блоттинга». Датчики. 11 (12): 11064–80. Дои:10,3390 / с111211064. ЧВК 3251970. PMID 22247653.
  157. ^ He Q, Zou L, Zhang PA, Lui JX, Skog S, Fornander T (2000). «Клиническое значение измерения тимидинкиназы 1 в сыворотке больных раком груди с использованием антител против TK1». Международный журнал биологических маркеров. 15 (2): 139–46. Дои:10.1177/172460080001500203. PMID 10883887. S2CID 25940455.
  158. ^ Киммель Н., Фридман М.Г., Саров I (май 1982 г.). «Иммуноферментный анализ (ELISA) для обнаружения антител IgM, специфичных к вирусу простого герпеса». Журнал вирусологических методов. 4 (4–5): 219–27. Дои:10.1016/0166-0934(82)90068-4. PMID 6286702.
  159. ^ Хуанг С., Линь Дж., Го Н, Чжан М., Юнь Х, Лю С. и др. (2011). «Повышенная сывороточная тимидинкиназа 1 предсказывает риск пре- / раннего прогрессирования рака». Азиатско-Тихоокеанский журнал профилактики рака. 12 (2): 497–505. PMID 21545220.
  160. ^ Кумар Дж. К., Аронссон А. С., Пилко Г., Зупан М., Кумер К., Фабьян Т. и др. (Сентябрь 2016 г.). «Клиническая оценка TK 210 ELISA в сыворотке крови больных раком груди демонстрирует высокую чувствительность и специфичность на всех стадиях заболевания». Биология опухоли. 37 (9): 11937–11945. Дои:10.1007 / s13277-016-5024-z. ЧВК 5080325. PMID 27079872.
  161. ^ Киран Кумар Дж., Шариф Х., Вестберг С., фон Эйлер Х., Эрикссон С. (сентябрь 2013 г.). «Высокие уровни неактивного полипептида тимидинкиназы 1, обнаруженные в сыворотке крови собак с солидными опухолями иммуноаффинными методами: значение для диагностики in vitro». Ветеринарный журнал. 197 (3): 854–60. Дои:10.1016 / j.tvjl.2013.05.036. PMID 23831216.
  162. ^ Ягарламуди К.К., Ханссон Л.О., Эрикссон С. (февраль 2015 г.). «Пациенты с раком груди и простаты значительно различаются по активности сывороточной тимидинкиназы 1 (TK1) по сравнению с гематологическими злокачественными новообразованиями и донорами крови: последствия использования сывороточного TK1 в качестве биомаркера». BMC Рак. 15 (66): 66. Дои:10.1186 / s12885-015-1073-8. ЧВК 4336758. PMID 25881026.
  163. ^ He Q, Zhang P, Zou L, Li H, Wang X, Zhou S и др. (Октябрь 2005 г.). «Концентрация тимидинкиназы 1 в сыворотке (S-TK1) является более чувствительным маркером пролиферации в солидных опухолях человека, чем ее активность». Отчеты онкологии. 14 (4): 1013–9. PMID 16142366.
  164. ^ Ромен С., Спайратос Ф., Гиро О, Дейтье С., Шино О., Мартин П.М. (1994). «Техническая оценка анализа тимидинкиназы в цитозолях от рака груди. Отчет исследовательской группы рецепторов EORTC». Европейский журнал рака. 30А (14): 2163–5. Дои:10.1016 / 0959-8049 (94) 00376-г. PMID 7857717.
  165. ^ Арнер Э.С., Спасокоукоцкая Т., Эрикссон С. (октябрь 1992 г.). «Селективные анализы тимидинкиназы 1 и 2 и дезоксицитидинкиназы и их активности в экстрактах из клеток и тканей человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 188 (2): 712–8. Дои:10.1016 / 0006-291x (92) 91114-6. PMID 1359886.
  166. ^ Ван Л., Эрикссон С. (июнь 2008 г.). «Фосфорилирование 5-бромовинил-2'-дезоксиуридина митохондриальной и цитозольной тимидинкиназой (TK2 и TK1) и его использование для селективного измерения активности TK2 в неочищенных экстрактах». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. 27 (6): 858–62. Дои:10.1080/15257770802146510. PMID 18600552. S2CID 3134631.
  167. ^ Херцфельд А., Грингард О. (ноябрь 1980 г.). «Активность ферментов в тканях плода человека и опухолевых тканях». Рак. 46 (9): 2047–54. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19801101) 46: 9 <2047 :: help-cncr2820460924> 3.0.co; 2-кв.. PMID 6253048.
  168. ^ Махович Р., Грингард О. (декабрь 1972 г.). «Тимидинкиназа в тканях крысы во время роста и дифференцировки». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 286 (2): 375–81. Дои:10.1016/0304-4165(72)90273-5. PMID 4660462.
  169. ^ Херцфельд А., Рэпер С. М., Гор I (декабрь 1980 г.). «Онтогенез тимидинкиназы в тканях человека и крысы». Педиатрические исследования. 14 (12): 1304–10. Дои:10.1203/00006450-198012000-00006. PMID 7208144. S2CID 30647108.
  170. ^ Schollenberger S, Taureck D, Wilmanns W (ноябрь 1972 г.). «[Ферменты метаболизма тимидина и тимидилата в нормальных и патологических клетках крови и костного мозга]». Blut (на немецком). 25 (5): 318–34. Дои:10.1007 / BF01631814. PMID 4508724. S2CID 39093011.
  171. ^ Накао К., Фудзиока С. (апрель 1968 г.). «Активность тимидинкиназы в костном мозге человека при различных заболеваниях крови». Науки о жизни. 7 (8): 395–9. Дои:10.1016/0024-3205(68)90039-8. PMID 5649653.
  172. ^ Wickramasinghe SN, Olsen I., Saunders JE (сентябрь 1975 г.). «Активность тимидинкиназы в клетках костного мозга человека». Скандинавский гематологический журнал. 15 (2): 139–44. Дои:10.1111 / j.1600-0609.1975.tb01065.x. PMID 1059244.
  173. ^ Куроива Н., Накаяма М., Фукуда Т., Фукуи Х., Охвада Х., Хиваса Т., Фудзимура С. (июль 2001 г.). «Специфическое распознавание цитозольной тимидинкиназы в опухоли легкого человека моноклональными антителами, индуцированными против рекомбинантной тимидинкиназы человека». Журнал иммунологических методов. 253 (1–2): 1–11. Дои:10.1016 / s0022-1759 (01) 00368-4. PMID 11384664.
  174. ^ а б He Q, Mao Y, Wu J, Decker C, Merza M, Wang N и др. (Октябрь 2004 г.). «Цитозольная тимидинкиназа является специфическим гистопатологическим онкомаркером карциномы груди». Международный журнал онкологии. 25 (4): 945–53. Дои:10.3892 / ijo. PMID 15375544.
  175. ^ Мао И, Ву Дж, Ван Н, Хе Л, Ву Ц, Хе Ц, Ског С. (2002). «Сравнительное исследование: иммуногистохимическое определение цитозольной тимидинкиназы и ядерного антигена пролиферирующих клеток при раке молочной железы». Расследование рака. 20 (7–8): 922–31. Дои:10.1081 / cnv-120005905. PMID 12449723. S2CID 23072666.
  176. ^ Мао Й, Ву Дж, Ског С., Эрикссон С., Чжао Ю., Чжоу Дж., Хе Кью (май 2005 г.). «Экспрессия генов пролиферирующих клеток у пациентов с немелкоклеточным раком легкого с помощью иммуногистохимии и профилирования кДНК». Отчеты онкологии. 13 (5): 837–46. Дои:10.3892 / или 13.5.837. PMID 15809747.
  177. ^ Ву Дж, Мао И, Хэ Л., Ван Н, Ву Ц, Хе Ц, Ског С. (2000). «Новый маркер пролиферации клеток: цитозольная тимидинкиназа по сравнению с ядерным антигеном пролиферирующих клеток у пациентов с колоректальной карциномой». Противораковые исследования. 20 (6C): 4815–20. PMID 11205225.
  178. ^ Ли Х.С., Лей Д.С., Ван XQ, Ског С., Хе Кью (январь 2005 г.). «Сывороточная тимидинкиназа 1 является прогностическим и контролирующим фактором у пациентов с немелкоклеточным раком легкого». Отчеты онкологии. 13 (1): 145–9. Дои:10.3892 / или 13.1.145. PMID 15583816.
  179. ^ Крук С., Хенненлоттер Дж., Фогель Ю., Шиллинг Д., Гакис Дж., Хевлер Дж. И др. (Февраль 2012 г.). «Экспонированный антиген пролиферации 210 (XPA-210) при почечно-клеточной карциноме (ПКР) и онкоцитоме: клиническое применение и биологические последствия». BJU International. 109 (4): 634–8. Дои:10.1111 / j.1464-410X.2011.10392.x. PMID 21711439. S2CID 205545163.
  180. ^ Neef AB, Pernot L, Schreier VN, Scapozza L, Luedtke NW (июнь 2015 г.). "Биоортогональный химический репортер вирусной инфекции". Angewandte Chemie. 54 (27): 7911–4. Дои:10.1002 / anie.201500250. ЧВК 7159598. PMID 25974835.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка