WikiDer > Гуанилаткиназа

Guanylate kinase
гуанилаткиназа
2an9.jpg
гомогексамер гуанилаткиназы, E.Coli
Идентификаторы
Номер ЕС2.7.4.8
Количество CAS9026-59-9
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
гуанилаткиназа
PDB 1gky EBI.jpg
Структура гуанилаткиназы.[1]
Идентификаторы
СимволGuanylate_kin
PfamPF00625
ИнтерПроIPR008144
PROSITEPDOC00670
SCOP21gky / Объем / СУПФАМ
CDDcd00071

В энзимология, а гуанилаткиназа (EC 2.7.4.8) является фермент это катализирует то химическая реакция

АТФ + GMP ADP + ВВП

Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и GMP, а его два продукты находятся ADP и ВВП.

Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, особенно те, которые переносят фосфорсодержащие группы (фосфотрансферазы) с фосфатной группой в качестве акцептора. Этот фермент участвует в метаболизм пуринов.

Гуанилаткиназа катализирует АТФ-зависимое фосфорилирование GMP в GDP.[1] Это важно для переработки GMP и косвенно cGMP. У прокариот (таких как Escherichia coli), низших эукариот (таких как дрожжи) и позвоночных GK представляет собой высококонсервативный мономерный белок, состоящий примерно из 200 аминокислот. Было показано, что GK структурно подобен белку A57R (или SalG2R) из различных штаммов Вакцина вирус.[2][3][4]

Номенклатура

В систематическое название этого класса ферментов АТФ: (d) фосфотрансфераза GMP. Другие широко используемые имена включают "

  • дезоксигуанилаткиназа,
  • 5'-GMP киназа,
  • GMP киназа,
  • гуанозинмонофосфаткиназа и
  • АТФ: фосфотрансфераза GMP.

использованная литература

  1. ^ а б Stehle T, Schulz GE (апрель 1992 г.). «Уточненная структура комплекса между гуанилаткиназой и ее субстратом GMP при разрешении 2,0 A». J. Mol. Биол. 224 (4): 1127–41. Дои:10.1016 / 0022-2836 (92) 90474-Х. PMID 1314905.
  2. ^ Брайант П.Дж., Вудс Д.Ф. (февраль 1992 г.). «Основной пальмитоилированный мембранный белок эритроцитов человека проявляет гомологию с гуанилаткиназой дрожжей и продуктом гена-супрессора опухоли дрозофилы». Ячейка. 68 (4): 621–2. Дои:10.1016 / 0092-8674 (92) 90136-Z. PMID 1310897. S2CID 46607652.
  3. ^ Zschocke PD, Schiltz E, Schulz GE (апрель 1993 г.). «Очистка и определение последовательности гуанилаткиназы из головного мозга свиней». Евро. J. Biochem. 213 (1): 263–9. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17757.x. PMID 8097461.
  4. ^ Goebl MG (март 1992 г.). «Является ли эритроцитарный белок p55 мембраносвязанной гуанилаткиназой?». Trends Biochem. Наука. 17 (3): 99. Дои:10.1016/0968-0004(92)90244-4. PMID 1329277.

дальнейшее чтение

  • Букчино Р. Дж. Младший, Рот Дж. С. (1969). «Частичная очистка и свойства фосфотрансферазы АТФ: GMP из печени крысы». Arch. Biochem. Биофизы. 132 (1): 49–61. Дои:10.1016/0003-9861(69)90337-3. PMID 4307347.
  • Хирага С., Сугино Ю. (1966). «Нуклеозидмонофосфокиназы Escherichia coli, инфицированные и неинфицированные РНК-фагом». Биохим. Биофиз. Acta. 114 (2): 416–8. Дои:10.1016/0005-2787(66)90324-8. PMID 5329274.
  • Гриффит Т.Дж., Хелляйнер К.В. (1965). «Частичная очистка дезоксинуклеозидмонофосфаткиназ из L-клеток». Биохим. Биофиз. Acta. 108 (1): 114–24. Дои:10.1016/0005-2787(65)90113-9. PMID 5862227.
  • Oeschger MP, Bessman MJ (1966). «Очистка и свойства гуанилаткиназы из Escherichia coli». J. Biol. Chem. 241 (22): 5452–60. PMID 5333666.
  • Шимоно Х., Сугино Й. (1971). «Метаболизм дезоксирибонуклеотидов. Очистка и свойства дезоксигуанозинмонофосфокиназы тимуса теленка». Евро. J. Biochem. 19 (2): 256–63. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1971.tb01312.x. PMID 5552394.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR008144