WikiDer > Фруктокиназа
| Фруктокиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер фруктокиназы, Bacillus subtilis | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.4 | ||||||||
| Количество CAS | 9030-51-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Фруктокиназа (/ fruc • to • ki • nase / [-ki´nas]), также известный как D-фруктокиназа или D-фруктоза (D-манноза) киназа,[1] это фермент (ЕС 2.7.1.4) из печень, кишечник, и кора почек. Фруктокиназа относится к семейству ферментов, называемых трансферазы, что означает, что этот фермент передает функциональные группы; это также считается фосфотрансфераза (или, часто, киназа), так как он специально передает фосфатную группу.[1] Фруктокиназа специфически катализирует перенос фосфатной группы от аденозинтрифосфата (АТФ, субстрат) на фруктозу на начальном этапе ее использования.[1] Основная роль фруктокиназы заключается в метаболизме углеводов, а точнее в метаболизме сахарозы и фруктозы. Уравнение реакции следующее:
- АТФ + D-фруктоза → ADP + D-фруктозо-1-фосфат.
Роль в растениях и бактериях
Фруктокиназа была охарактеризована у различных организмов, таких как горох (Pisum sativum) семена, авокадо (Persera americana) фрукты и кукуруза (Zea Mays) ядра и многое другое.[2]
В частности, фруктокиназа может также регулировать синтез крахмала в сочетании с SS, сахарозосинтазой, которая сначала метаболизирует раковина ткани в тканях растений, например, в картофеле.[2] Есть также два дивергентных гена фруктокиназы, которые по-разному экспрессируются и которые также имеют разные ферментативные свойства, такие как те, что обнаружены в помидорах. В томатах мРНК фруктокиназы 1 (Frk 1) экспрессируется на постоянном уровне во время развития плода. Однако мРНК фруктокиназы 2 (Frk 2) имеет высокий уровень экспрессии в молодых плодах томатов, но затем снижается на более поздних стадиях развития плода. Frk 2 имеет более высокое сродство к фруктозе, чем Frk 1, но активность Frk 2 ингибируется высокими уровнями фруктозы, тогда как активность Frk 1 - нет.[2]
В Sinorhizobium melilotiФруктокиназа, обычная почвенная бактерия, также используется в метаболизме маннита и сорбита в дополнение к метаболизму фруктозы.[3]
Роль у животных и людей
Было обнаружено, что в печени человека очищенная фруктокиназа в сочетании с альдолазой способствует альтернативному механизму производства оксалата из ксилита. В связанной последовательности фруктокиназа и альдолаза продуцируют гликолевый альдегид, предшественник оксалата, из D-ксилулоза через D-ксилулозо-1-фосфат.[4]
В клетках печени крыс (гепатоцитах) ГТФ также является субстратом фруктокиназы. Он может использоваться фруктокиназой в значительной степени. В этих изолированных гепатоцитах in vivo, когда концентрация АТФ падает примерно до 1 миллимоля за короткий промежуток времени, ГТФ становится важным субстратом в этих конкретных условиях.[5] в отличие фосфофруктокиназа, фруктокиназа не ингибируется АТФ.[6][7]
Болезни
Фруктозурия или дефицит фруктокиназы в печени - редкое, но доброкачественное наследственное нарушение обмена веществ.[8] Это состояние вызвано дефицитом фруктокиназы в печени. У больных людей обычно наблюдается высокая концентрация фруктозы в крови после приема фруктозы, сахарозы или сорбита.[9] Заболевание в основном характеризуется обнаружением аномального выведения фруктозы с мочой при анализе мочи. Фруктокиназа необходима для синтеза гликогена, формы запасенной энергии организма из фруктозы. Наличие фруктозы в крови и моче может привести к неправильному диагнозу сахарного диабета. Биохимические нарушения, которые могут привести к окончательному диагнозу фруктозурии, включают дефицит фруктокиназы в печени, левулозурию и дефицит кетогексокиназы.
Смотрите также
использованная литература
- ^ а б c DBGET ENZYME: 2.7.1.4 В архиве 27 сентября 2007 г. Wayback Machine. Проверено 6 мая 2007 г.
- ^ а б c Odanaka S, Bennett AB, Kanayama Y (июль 2002 г.). «Различная физиологическая роль изоферментов фруктокиназы, выявленная ген-специфическим подавлением экспрессии Frk1 и Frk2 в томате». Физиология растений. 129 (3): 1119–26. Дои:10.1104 / стр. 000703. ЧВК 166506. PMID 12114566.
- ^ Гардиол А., Ариас А., Сервеньянски С., Гаггеро С., Мартинес-Дретс Г. (октябрь 1980 г.). «Биохимическая характеристика мутанта фруктокиназы Rhizobium meliloti». J. Bacteriol. 144 (1): 12–6. ЧВК 294576. PMID 6252186.
- ^ Джеймс Х.М., Байс Р., Эдвардс Дж. Б., Рофе А. М., Коньерс А. Дж. (Февраль 1982 г.). «Модели метаболического производства оксалата из ксилита у человека: роль фруктокиназы и альдолазы». Австралийский журнал экспериментальной биологии и медицинских наук. 60 (Пт 1): 117–22. Дои:10.1038 / icb.1982.11. PMID 6284103.
- ^ Филлипс М.И., Дэвис Д.Р. (15 июня 1985 г.). «Механизм истощения гуанозинтрифосфата в печени после нагрузки фруктозой. Роль фруктокиназы». Biochem. J. 228 (3): 667–71. Дои:10.1042 / bj2280667. ЧВК 1145036. PMID 2992452.
- ^ Самуэль, Варман Т. (февраль 2011 г.). «Липогенез, индуцированный фруктозой: от сахара к жиру и к инсулинорезистентности». Тенденции в эндокринологии и метаболизме. 22 (2): 60–5. Дои:10.1016 / j.tem.2010.10.003. PMID 21067942.
- ^ БРЕНДА
- ^ WebMD Здоровье детей - Фруктозурия. Проверено 6 мая 2007 г.
- ^ Асипу А., Хейворд Б.Э., О'Рейли Дж., Бонтрон Д.Т. (сентябрь 2003 г.). «Свойства нормальных и мутантных рекомбинантных кетогексокиназ человека и их значение для патогенеза эссенциальной фруктозурии». Сахарный диабет. 52 (9): 2426–32. Дои:10.2337 / диабет.52.9.2426. PMID 12941785.
внешние ссылки
- Фруктокиназы в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
