WikiDer > Система дополнения - Википедия

Complement system - Wikipedia
Эта статья об одном из аспектов иммунной системы. Для использования в других целях см. Дополнение.
Схема системы комплемента

В система комплемента, также известный как каскад дополнений, является частью иммунная система что усиливает (дополняет) способность антитела и фагоцитарный клетки очистить микробы и поврежденные клетки организма, способствуют воспалению и атакуют патогены. клеточная мембрана. Это часть врожденная иммунная система,[1] который не адаптируется и не меняется в течение жизни человека. Однако система комплемента может быть задействована и приведена в действие антителами, генерируемыми адаптивная иммунная система.

Система дополнения состоит из ряда небольших белки которые синтезируются печень, и циркулируют в крови как неактивные предшественники. При стимулировании одним из нескольких триггеров протеазы в системе расщепляют определенные белки для высвобождения цитокины и инициировать усиливающий каскад дальнейших расщеплений. Конечный результат этого активация комплемента или же фиксация комплемента каскад - это стимуляция фагоциты очистить посторонние и поврежденные материалы, воспаление для привлечения дополнительных фагоцитов, и активация убийства клеток комплекс мембранной атаки. Более 30 белков и белковых фрагментов составляют систему комплемента, в том числе сывороточные белки, и рецепторы клеточной мембраны. На их долю приходится около 10% глобулин фракция сыворотки крови.[нужна цитата]

Три биохимических пути активируют систему комплемента: классический путь комплемента, то альтернативный путь комплемента, а лектиновый путь.[2]

История

В 1888 г. Джордж Наттолл нашел эту овечью кровь сыворотка имел умеренную убийственную активность против бактерия что вызывает сибирская язва.[3] Убийство исчезло, когда он нагрел кровь.[4] В 1891 г. Ханс Эрнст Август Бюхнер, отмечая то же свойство крови в своих экспериментах, назвал убойное свойство «алексин», что в переводе с греческого означает «отражать».[5] К 1894 году несколько лабораторий продемонстрировали, что сыворотка морских свинок, выделенная из холера убил бактерии холеры in vitro. Нагревание сыворотки разрушило ее убивающую активность. Тем не менее, инактивированная нагреванием сыворотка при введении морским свинкам, подвергшимся воздействию холерных бактерий, сохраняла свою способность защищать животных от болезней. Жюль Борде, молодой бельгийский ученый в Париж на Институт Пастера, пришли к выводу, что этот принцип состоит из двух компонентов, один из которых поддерживает «сенсибилизирующий» эффект после нагревания, а другой (алексин), токсический эффект которого теряется после нагревания. Термостабильный компонент отвечал за иммунитет против определенных микроорганизмов, тогда как термочувствительный компонент отвечал за неспецифическую антимикробную активность, присущую всем нормальным сывороткам. В 1899 г. Пол Эрлих переименовал термочувствительный компонент в «комплемент».[4]

Эрлих ввел термин «комплемент» как часть своей более широкой теории иммунной системы.[6] Согласно этой теории, иммунная система состоит из клеток, на поверхности которых есть специфические рецепторы для распознавания антигены. После иммунизации антиген, образуется больше этих рецепторов, которые затем выделяются из клеток и циркулируют в крови. Те рецепторы, который мы сейчас называем "антитела", были названы Эрлихом" амбоцепторами ", чтобы подчеркнуть их бифункциональную связывающую способность: они распознают и связываются с определенным антигеном, но они также распознают и связываются с термолабильным антимикробным компонентом свежей сыворотки. Поэтому Эрлих назвал это тепловым лабильный компонент «комплемент», потому что он находится в крови, что «дополняет» клетки иммунной системы. Эрлих полагал, что каждый антиген-специфический амбоцептор имеет свой собственный специфический комплемент, тогда как Бордет полагал, что существует только один тип комплемента. В начале 20 века этот спор разрешился, когда стало понятно, что комплемент может действовать в комбинации со специфическими антителами или сам по себе неспецифическим образом.[нужна цитата]

Функции

Комплекс мембранной атаки (Комплекс терминального дополнения C5b-9)

Комплемент запускает следующие иммунные функции:[7]

  1. Мембранная атака - путем разрыва клеточная стенка из бактерии. (Классический путь дополнения)
  2. Фагоцитоз - к опсонизация антигены. C3b обладает наиболее важной опсонизирующей активностью. (Альтернативный путь комплемента)
  3. Воспаление - привлекая макрофаги и нейтрофилы. (Лектиновый путь)

Обзор

Большинство из белки и гликопротеины составляющие систему комплемента, синтезируются гепатоциты. Но значительные количества также производятся тканями. макрофаги, кровь моноциты, и эпителиальные клетки из мочеполовая система и желудочно-кишечный тракт. Все три пути активации генерируют гомологичные варианты протеаза C3-конвертаза. Классический путь комплемента обычно требует комплексы антиген-антитело для активации (специфический иммунный ответ), тогда как альтернативный путь может быть активирован спонтанным дополнительный компонент 3 (C3) гидролиз, инородный материал, патогены или поврежденные клетки. Лектиновый путь связывания маннозы может быть активирован гидролизом C3 или антигенами без присутствия антител (неспецифический иммунный ответ). Во всех трех путях C3-конвертаза расщепляет и активирует компонент C3, создавая C3a и C3b, и вызывает каскад дальнейших событий расщепления и активации. C3b связывается с поверхностью патогенов, что приводит к большей интернализации фагоцитарные клетки к опсонизация.

В альтернативном пути C3b связывается с фактором B. Фактор D высвобождает фактор Ba из фактора B, связанного с C3b. Комплекс C3b (2) Bb представляет собой протеазу, которая расщепляет C5 на C5b и C5a. Конвертаза C5 также образуется классическим путем, когда C3b связывает C4b и C2b. C5a это важный хемотаксический белок, помогая рекрутировать воспалительные клетки. C3a является предшественником важного цитокин (адипокин) названный ASP (хотя это не повсеместно принято [8]) и обычно быстро расщепляется карбоксипептидаза B. И C3a, и C5a имеют анафилатоксин активность, непосредственно запускающая дегрануляция из тучные клетки а также увеличение проницаемости сосудов и гладкая мышца сокращение.[8] C5b инициирует путь мембранной атаки, что приводит к комплекс мембранной атаки (MAC), состоящий из C5b, C6, C7, C8, и полимерные C9.[9] МАК - цитолитический конечный продукт каскада комплемента; он образует трансмембранный канал, который вызывает осмотический лизис клетки-мишени. Клетки Купфера и другие типы клеток макрофагов помогают избавиться от патогенов, покрытых комплементом. Как часть врожденной иммунной системы, элементы каскада комплемента могут быть обнаружены у видов раньше, чем у позвоночных; совсем недавно в протостоме подковообразный краб видов, отодвигая истоки системы дальше, чем считалось ранее.

Каскад реакций системы комплемента: классический, альтернативный и лектиновый путь, петля амплификации, терминальный путь и комплекс мембранной атаки.

Классический путь

Основная статья: Классический путь комплемента
Классический и альтернативный пути комплемента

В классический путь запускается активацией C1-комплекса. В C1-комплекс состоит из 1 молекулы C1q, 2 молекул C1r и 2 молекул C1s, или C1qr2s2. Это происходит, когда C1q связывается с IgM или же IgG в комплексе с антигены. Один пентамерный IgM может инициировать этот путь, в то время как необходимо несколько, в идеале шесть, IgG. Это также происходит, когда C1q связывается непосредственно с поверхностью возбудителя. Такое связывание приводит к конформационным изменениям в молекуле C1q, что приводит к активации двух C1r молекулы. C1r представляет собой сериновую протеазу. Затем они раскалывают C1s (другая сериновая протеаза). C1r2s2 компонент теперь разделяется C4 а потом C2, продуцируя C4a, C4b, C2a и C2b (исторически более крупный фрагмент C2 назывался C2a, но теперь называется C2b). C4b и C2b связываются с образованием C3-конвертазы классического пути (комплекс C4b2b), которая способствует расщеплению C3 на C3a и C3b. Позднее C3b соединяется с C4b2b с образованием конвертазы C5 (комплекс C4b2b3b).[10]

Альтернативный путь

Основная статья: Альтернативный путь комплемента

В альтернативный путь постоянно активируется на низком уровне, аналогично двигателю автомобиля на холостом ходу, в результате самопроизвольного C3 гидролиз из-за разрыва внутренней тиоэфирной связи (C3 слегка нестабилен в водной среде). Альтернативный путь не зависит от патоген-связывающих антител, как другие пути.[2] C3b, который образуется из C3 ферментным комплексом C3-конвертазы в жидкой фазе, быстро инактивируется фактор H и фактор I, как и C3b-подобный C3, который является продуктом спонтанного расщепления внутреннего тиоэфира. Напротив, когда внутренний тиоэфир C3 реагирует с гидроксильной или аминогруппой молекулы на поверхности клетки или патогена, C3b, который теперь ковалентно связан с поверхностью, защищен от опосредованной фактором H инактивации. Связанный с поверхностью C3b теперь может связываться фактор B чтобы сформировать C3bB. Этот комплекс в наличии фактор D будет расколота на Ba и Bb. Bb будет оставаться связанным с C3b с образованием C3bBb, который является конвертазой C3 альтернативного пути.[нужна цитата]

Комплекс C3bBb стабилизируется связыванием олигомеров фактор P (пропердин). Стабилизированная конвертаза C3, C3bBbP, затем действует ферментативно, расщепляя гораздо больше C3, некоторые из которых становятся ковалентно прикрепленными к той же поверхности, что и C3b. Этот недавно связанный C3b привлекает больше активности B, D и P и значительно усиливает активацию комплемента. Когда комплемент активируется на поверхности клетки, активация ограничивается эндогенными регуляторными белками комплемента, которые включают CD35, CD46, CD55 и CD59, в зависимости от ячейки. Патогены, как правило, не имеют белков, регулирующих комплемент (есть много исключений, которые отражают адаптацию микробных патогенов к иммунной защите позвоночных). Таким образом, альтернативный путь комплемента способен отличать себя от чужого на основе поверхностной экспрессии регуляторных белков комплемента. Клетки-хозяева не накапливают C3b на клеточной поверхности (и протеолитический фрагмент C3b, называемый iC3b), потому что этому препятствуют регуляторные белки комплемента, в то время как чужеродные клетки, патогены и аномальные поверхности могут быть сильно украшены C3b и iC3b. Соответственно, альтернативный путь комплемента является одним из элементов врожденный иммунитет.[нужна цитата]

Как только альтернативный фермент C3-конвертаза образуется на патогене или поверхности клетки, он может ковалентно связывать другой C3b с образованием C3bBbC3bP, C5-конвертазы. Затем этот фермент расщепляет C5 до C5a, мощный анафилатоксин, и C5b. Затем C5b набирает и собирает C6, C7, C8 и несколько молекул C9, чтобы собрать комплекс мембранной атаки. Это создает отверстие или пору в мембране, которые могут убить или повредить патоген или клетку.[нужна цитата]

Лектиновый путь

Основная статья: Лектиновый путь

В лектин путь гомологичен классическому пути, но с опсонином, лектин, связывающий маннозу (MBL) и фиколины, вместо C1q. Этот путь активируется связыванием MBL с остатками маннозы на поверхности патогена, что активирует сериновые протеазы, ассоциированные с MBL, MASP-1 и MASP-2 (очень похожие на C1r и C1s, соответственно), которые затем могут расщеплять C4 на C4a и C4b и C2 в C2a и C2b. Затем C4b и C2b связываются вместе с образованием классической C3-конвертазы, как в классическом пути. Фиколины гомологичны MBL и действуют через MASP аналогичным образом. Было описано несколько однонуклеотидных полиморфизмов M-фиколина у людей, которые влияют на способность связывания лиганда и уровни в сыворотке. Исторически более крупный фрагмент C2 назывался C2a, но теперь он упоминается как C2b.[11] У беспозвоночных без адаптивной иммунной системы количество фиколинов увеличивается, а их специфичность связывания диверсифицируется, чтобы компенсировать отсутствие молекул распознавания, специфичных для патогенов.

Номенклатура фрагментов белка комплемента

Учебники иммунологии использовали различные присвоения имен меньшим и большим фрагментам C2 как C2a и C2b. Предпочтительно, чтобы меньший фрагмент был обозначен как C2a: еще в 1994 году известный учебник рекомендовал обозначать больший фрагмент C2 как C2b.[12] Тем не менее, это было усилено в их 4-м издании 1999 года, чтобы сказать:[13]«Также полезно знать, что более крупный активный фрагмент C2 изначально был обозначен как C2a и до сих пор называется так в некоторых текстах и ​​исследовательских статьях. Здесь для последовательности мы будем называть все большие фрагменты дополнения б, поэтому больший фрагмент C2 будет обозначен C2b. В классическом и лектиновом путях фермент C3-конвертаза образуется из мембраносвязанного C4b с C2b ».[13]

Эта номенклатура используется в другой литературе:[14]«(Обратите внимание, что в старых текстах меньший фрагмент часто называется C2b, а больший - C2a по историческим причинам.)»[15]Однако в последней литературе это определение смешано: некоторые источники обозначают большие и меньшие фрагменты как C2a и C2b соответственно.[16][17][18][19][20][21][22][23][24] в то время как другие источники применяют обратное.[12][13][25][26][27] Однако из-за широко распространенного соглашения, C2b здесь является более крупным фрагментом, который в классическом пути образует C4b2b (классически C4b2a). Примечательно, что в серии выпусков книги Джейнвей, с 1-го по 7-е, в последнем издании[23] они отказываются от позиции, чтобы обозначить более крупный фрагмент C2 как C2b.

Вирусное ингибирование

Фиксация MBL белок на вирусных поверхностях также усиливает нейтрализацию вирусных патогенов.[28]

Рассмотрение

Путь активацииКлассическийАльтернативаЛектин
АктиваторAg – Ab комплекссамопроизвольный гидролиз C3MBL-манноза комплекс
C3-конвертазаC4b2aC3bBbC4b2a
C5-конвертазаC4b2a3bC3bC3bBbC4b2a3b
Разработка MACC5b + C6 + C7 + C8 + C9

Активация комплементов антиген-ассоциированными антителами

В классическом пути C1 своими субъединицами C1q связывается с фрагментами Fc (состоящими из области CH2) IgG или IgM, которые образуют комплекс с антигенами. C4b и C3b также способны связываться с антиген-ассоциированными IgG или IgM, с его частью Fc.[14][20][23]

Такое связывание комплемента, опосредованное иммуноглобулином, можно интерпретировать как то, что комплемент использует способность иммуноглобулина обнаруживать и связываться с чужеродными антигенами в качестве своего ориентира. Сам комплемент может связывать несамопатогенные микроорганизмы после обнаружения их патоген-ассоциированные молекулярные паттерны (PAMP),[23] однако, используя специфичность антитела, комплементы могут гораздо более конкретно обнаруживать чужих врагов.

Некоторые компоненты имеют множество сайтов связывания. Классическим путем C4 связывается с Ig-ассоциированными C1q и C1r.2s2 фермент расщепляет C4 до C4b и 4a. C4b связывается с C1q, антиген-ассоциированным Ig (особенно с его Fc-частью) и даже с поверхностью микроба. C3b связывается с антиген-ассоциированным Ig и с поверхностью микроба. Способность C3b связываться с антиген-ассоциированным Ig может эффективно работать против комплексов антиген-антитело, делая их растворимыми.[нужна цитата]

Регулирование

Система комплемента может нанести серьезный вред тканям хозяина, а это означает, что ее активация должна строго регулироваться. Система комплемента регулируется белки контроля комплемента, которые присутствуют в плазме крови в более высокой концентрации, чем сами белки комплемента. Некоторые белки контроля комплемента присутствуют на мембранах собственных клеток, предотвращая их нацеливание на комплемент. Одним из примеров является CD59, также известный как Protein, что ингибирует полимеризацию C9 во время образования комплекс мембранной атаки. Классический путь ингибируется С1-ингибитор, который связывается с C1, чтобы предотвратить его активацию.[нужна цитата]

C3-конвертаза может ингибироваться Фактор ускорения распада (DAF), который связывается с плазматическими мембранами эритроцитов через GPI якорь.[нужна цитата]

Роль в болезни

Дефицит комплемента

Основная статья: Дефицит комплемента

Считается, что система комплемента может играть роль во многих заболеваниях с иммунным компонентом, таких как Синдром Барракера – Саймонса, астма, Красная волчанка, гломерулонефрит, различные формы артрит, аутоиммунная болезнь сердца, рассеянный склероз, воспалительное заболевание кишечника, пароксизмальная ночная гемоглобинурия, атипичный гемолитико-уремический синдром и ишемически-реперфузионные повреждения,[29][30] и отказ от пересаженных органов.[31]

Система комплемента также становится все более вовлеченной в заболевания центральной нервной системы, такие как Болезнь Альцгеймера и другие нейродегенеративные состояния, такие как травмы спинного мозга.[32][33][34]

Недостатки терминального пути предрасполагают к обоим аутоиммунное заболевание и инфекции (особенно Neisseria meningitidis, из-за роли, которую комплекс мембранной атаки («MAC») играет в атаке Грамотрицательный бактерии).[35]

Инфекции с N. meningitidis и N. gonorrhoeae являются единственными известными состояниями, связанными с недостатками компонентов комплемента MAC.[36] 40–50% людей с дефицитом МАК испытывают рецидивирующие инфекции с N. meningitidis.[37]

Недостатки в регуляторах дополнения

Мутации в регуляторах комплемента фактор H и мембранный кофактор белка были связаны с атипичными гемолитико-уремический синдром.[38][39] Более того, общий однонуклеотидный полиморфизм в факторе H (Y402H) был связан с общим заболеванием глаз возрастная дегенерация желтого пятна.[40] Полиморфизмы дополнительный компонент 3, фактор дополнения B, и фактор дополнения I, а также удаление фактора комплемента H 3 и фактора комплемента H 1 также влияет на риск развития у человека возрастная дегенерация желтого пятна.[41] В настоящее время считается, что оба эти нарушения связаны с аберрантной активацией комплемента на поверхности клеток-хозяев.

Мутации в гене ингибитора C1 могут вызывать наследственный ангионевротический отек, генетическое заболевание, возникающее в результате снижения регуляции брадикинин пользователя C1-INH.[нужна цитата]

Пароксизмальная ночная гемоглобинурия вызвано разрушением комплемента эритроцитов из-за неспособности производить GPI. Таким образом, эритроциты не защищены белками, заякоренными GPI, такими как DAF.[42]

Диагностические инструменты

Диагностические инструменты для измерения активности комплемента включают общая активность комплемента тест.[43]

Наличие или отсутствие фиксации комплемента при заражении может указывать на то, присутствуют ли в крови определенные антигены или антитела. Это принцип тест фиксации комплемента.

Модуляция инфекциями

Недавние исследования показали, что система комплемента управляется во время ВИЧ/СПИД, что еще больше повреждает организм.[44]

Рекомендации

  1. ^ Джейнвей, Калифорния младший; Travers P; Walport M; и другие. (2001). «Система комплемента и врожденный иммунитет». Иммунобиология: иммунная система в здоровье и болезнях. Нью-Йорк: наука о гирляндах. Получено 25 февраля 2013.
  2. ^ а б Аббас А.К., Лихтман А.Х., Пиллай С. (2010). Клеточная и молекулярная иммунология (6-е изд.). Эльзевир. стр.272–288. ISBN 978-1-4160-3123-9.
  3. ^ Nuttall, Geo. (1888). "Experimente über die bakterien feindlichen Einflüsse des tierischen Körpers" [Эксперименты по антибактериальному воздействию тел животных]. Zeitschrift für Hygiene (на немецком). 4: 353–394.
  4. ^ а б Чаплин Х (2005). «Обзор: расцветающая история системы комплемента 1888–2005». Иммуногематология / Американский Красный Крест. 21 (3): 85–93. PMID 16178664.
  5. ^ Несаргикар П.Н., Спиллер Б., Чавес Р. (2012). «Система комплемента: история, пути, каскад и ингибиторы». Европейский журнал микробиологии и иммунологии. 2 (2): 103–11. Дои:10.1556 / EuJMI.2.2012.2.2. ЧВК 3956958. PMID 24672678.
  6. ^ Кауфманн, Стефан Х. Э. (июль 2008 г.). «Фонд иммунологии: 100-летняя годовщина присуждения Нобелевской премии Паулю Эрлиху и Эли Мечникову». Nat. Иммунол. 9 (7): 705–12. Дои:10.1038 / ni0708-705. PMID 18563076. S2CID 205359637.
  7. ^ Мерфи, Кеннет; Уивер, Кейси (2017). «Врожденный иммунитет: первые линии защиты». Иммунобиология Джейнвей (9-е изд.). Наука о гирляндах. п. 49. ISBN 978-0-8153-4505-3.
  8. ^ а б Klos, A .; Wende, E .; Wareham, K.J .; Монк, П. Н. (2013). "Международный союз фармакологии. LXXXVII. Рецепторы пептидов комплемента C5a, C4a и C3a". Фармакологические обзоры. 65 (1): 500–43. Дои:10.1124 / пр.111.005223. PMID 23383423.
  9. ^ Гольдман А.С., Прабхакар Б.С. (1996). «Система комплемента». В Baron S et al. (ред.). Медицинская микробиология Барона (4-е изд.). Univ Техасского медицинского отделения. ISBN 978-0-9631172-1-2.
  10. ^ [1][мертвая ссылка]
  11. ^ Аммитцбёлль, Кристиан Гитц; Kjr, Troels Rønn; Стеффенсен, Руди; Стенгаард-Педерсен, Кристиан; Нильсен, Ханс Йорген; Тиль, Штеффен; Бегстед, Мартин; Йенсениус, Йенс Кристиан (2012). «Несинонимичные полиморфизмы в гене FCN1 определяют лиганд-связывающую способность и сывороточные уровни M-фиколина». PLOS ONE. 7 (11): e50585. Bibcode:2012PLoSO ... 750585A. Дои:10.1371 / journal.pone.0050585. ЧВК 3509001. PMID 23209787.
  12. ^ а б Джейнвей С., Трэверс П. (1994). Иммунобиология: иммунная система в здоровье и болезнях. Лондон; Сан-Франциско; Нью-Йорк: Current Biology Limited; Гарленд Паб. Inc., ISBN 0-8153-1691-7.[страница нужна]
  13. ^ а б c Джейнвей, Калифорния, Трэверс П., Уолпорт М., Капра Дж. Д. (1999). Иммунобиология: иммунная система в здоровье и болезнях (4-е изд.), 635с. Нью-Йорк: Garland Pub, ISBN 0-8153-3217-3.[страница нужна]
  14. ^ а б Аббас А.К., Лихтман А.Х. (2003). Клеточная и молекулярная иммунология (5-е изд.), 563п. Филадельфия: Сондерс, ISBN 0-7216-0008-5.[страница нужна]
  15. ^ п. 332[требуется полная цитата]
  16. ^ Пикман М, Вергани Д. (1997). Фундаментальная и клиническая иммунология. Нью-Йорк: Черчилль Ливингстон, ISBN 0-443-04672-7.[страница нужна]
  17. ^ Пол WE (редактор) (1999). Фундаментальная иммунология (4-е изд.), 1589p. Филадельфия: Липпинкотт-Рэйвен, ISBN 0-7817-1412-5.[страница нужна]
  18. ^ Симс П.Дж., Видмер Т. (2000). «Биология комплемента», В Hoffman R, Benz EJ, Shattil SJ, Furie B, Cohen HJ, Silberstein LE, McGlave P, (ред.) (2000). Гематология: основные принципы и практика, 3-е изд. стр. 651–667, Нью-Йорк; Эдинбург: Черчилль-Ливингстон, ISBN 0-443-07954-4.
  19. ^ Фрэнк К., Аткинсон Дж. П. (2001) Система комплемента. В Остин К.Ф., Фрэнк К., Аткинсон Дж. П., Кантор Х. (ред.) Иммунологические заболевания Самтера (6-е изд.) Vol. 1, п. 281–298, Филадельфия: Lippincott Williams & Wilkins, ISBN 0-7817-2120-2.
  20. ^ а б Roitt I, Brostoff J, Male D (2001). Иммунология (6-е изд.), 480p. Сент-Луис: Мосби, ISBN 0-7234-3189-2.[страница нужна]
  21. ^ Андерсон Д.М. (2003) Иллюстрированный медицинский словарь Дорланда (30-е изд.), Филадельфия: W.B. Сондерс, ISBN 0-7216-0146-4.[страница нужна]
  22. ^ Пархэм П. (2005). Иммунная система. Нью-Йорк: Гарленд, ISBN 0-8153-4093-1.[страница нужна]
  23. ^ а б c d Мерфи К., Трэверс П., Уолпорт М., при участии Эренштейна М. и другие. (2008). Иммунобиология Джейнвей (7-е изд.), Нью-Йорк: наука о гирляндах, ISBN 0-8153-4123-7.[страница нужна]
  24. ^ Аткинсон JP (2009). "Система комплемента," В Файрстейн Г.С., Бадд Р.С., Харрис Э.Д. младший, Макиннес И.Б., Радди С., Серджент Дж. С., ред. (2009). Учебник ревматологии Келли, стр. 323–336, Филадельфия, Пенсильвания: Saunders / Elsevier, ISBN 978-1-4160-3285-4.
  25. ^ Джейнвей Калифорния младший; Travers P; Walport M; Шломчик MJ (2001). «Система комплемента и врожденный иммунитет». Иммунобиология (5-е изд.). Издательство Гарленд. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  26. ^ Доан Т., Мелвольд Р., Визелли С., Уолтенбо С. (2007). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: иммунология, 320p. Липпинкотт Уильямс и Уилкинс[страница нужна]
  27. ^ ДеФранко А.Л., Локсли Р.М., Робертсон М (2007). Иммунитет: иммунный ответ при инфекционных и воспалительных заболеваниях. Лондон; Сандерленд, Массачусетс: New Science Press; Sinauer Associates, ISBN 978-0-9539181-0-2.[страница нужна]
  28. ^ Stoermer, Kristina A .; Моррисон, Томас Э. (15 марта 2011 г.). «Комплемент и вирусный патогенез». Вирусология. 411 (2): 362–373 Central. Дои:10.1016 / j.virol.2010.12.045. ЧВК 3073741. PMID 21292294.
  29. ^ Арумугам, Тирума V; Шилс, Ян А; Вудрафф, Трент М; Грейнджер, Д. Нил; Тейлор, Стивен М (2004). «Роль системы комплемента в ишемии-реперфузионном повреждении». Шок. 21 (5): 401–9. Дои:10.1097/00024382-200405000-00002. PMID 15087815. S2CID 36655599.
  30. ^ Naesens, M .; Li, L .; Инь, Л .; Sansanwal, P .; Sigdel, T. K .; Hsieh, S.-C .; Kambham, N .; Lerut, E .; Salvatierra, O .; Butte, A.J .; Сарвал, М. М. (2009). «Экспрессия компонентов комплемента различается между почечными аллотрансплантатами от живых и умерших доноров». Журнал Американского общества нефрологов. 20 (8): 1839–51. Дои:10.1681 / ASN.2008111145. ЧВК 2723986. PMID 19443638.
  31. ^ Мешки, Стивен Х; Чоудхури, Парамит; Чжоу, Вудин (2003). «Роль системы комплемента в отторжении». Текущее мнение в иммунологии. 15 (5): 487–92. Дои:10.1016 / S0952-7915 (03) 00100-6. PMID 14499254.
  32. ^ Гальван, М. Д .; Luchetti, S .; Бургос, А. М .; Nguyen, H. X .; Hooshmand, M. J .; Hamers, F. P. T .; Андерсон, А. Дж. (2008). «Дефицит комплемент C1q улучшает гистологический и функциональный опорно-двигательный аппарат Результат после травмы спинного мозга». Журнал неврологии. 28 (51): 13876–88. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.2823-08.2008. ЧВК 2680920. PMID 19091977.
  33. ^ Нгуен, Хэл Х; Гальван, Мануэль Д.; Андерсон, Эйлин Дж (2008). «Характеристика ранних и конечных белков комплемента, связанных с полиморфно-ядерными лейкоцитами in vitro и in vivo после повреждения спинного мозга». Журнал нейровоспаления. 5: 26. Дои:10.1186/1742-2094-5-26. ЧВК 2443364. PMID 18578885.
  34. ^ Бек, К. Д .; Nguyen, H. X .; Гальван, М. Д .; Salazar, D. L .; Woodruff, T. M .; Андерсон, А. Дж. (2010). «Количественный анализ клеточного воспаления после травмы спинного мозга: данные о многофазной воспалительной реакции в условиях от острой до хронической». Мозг. 133 (2): 433–47. Дои:10.1093 / мозг / awp322. ЧВК 2858013. PMID 20085927.
  35. ^ Браун, Э. Дж. (1985). «Взаимодействие грамположительных микроорганизмов с комплементом». Бактерии и комплемент. Актуальные темы микробиологии и иммунологии. 121. Шпрингер, Берлин, Гейдельберг. С. 159–187. Дои:10.1007/978-3-642-45604-6_8. ISBN 9783642456060. PMID 3936681.
  36. ^ Рам С., Льюис Л.А., Райс П.А. (2010). «Инфекции людей с дефицитом комплемента и пациентов, перенесших спленэктомию». Обзоры клинической микробиологии. 23 (4): 740–80. Дои:10.1128 / CMR.00048-09. ЧВК 2952982. PMID 20930072.
  37. ^ Льюис Л.А., Рам С. (2014). «Менингококковая инфекция и система комплемента». Вирулентность. 5 (1): 98–126. Дои:10.4161 / viru.26515. ЧВК 3916388. PMID 24104403.
  38. ^ Дракон-Дюре, Мари-Аньес; Фремо-Бакки, Вероник (2005). «Атипичный гемолитико-уремический синдром и мутации в генах регуляторов комплемента». Семинары Springer по иммунопатологии. 27 (3): 359–74. Дои:10.1007 / s00281-005-0003-2. PMID 16189652. S2CID 6330326.
  39. ^ Зипфель, Питер; Миссельвиц, Иоахим; Лихт, Кристоф; Скерка, Кристина (2006). «Роль дефектного контроля комплемента в гемолитико-уремическом синдроме». Семинары по тромбозу и гемостазу. 32 (2): 146–54. Дои:10.1055 / с-2006-939770. PMID 16575689.
  40. ^ Mooijaart, Simon P .; Koeijvoets, Kristel M.C .; Sijbrands, Eric J.G .; Daha, Mohamed R .; Вестендорп, Руди Г.Дж. (2007). «Полиморфизм фактора комплемента H Y402H связан с воспалением, остротой зрения и смертностью от сердечно-сосудистых заболеваний у пожилого населения в целом». Экспериментальная геронтология. 42 (11): 1116–22. Дои:10.1016 / j.exger.2007.08.001. PMID 17869048. S2CID 11730627.
  41. ^ Брэдли, Д. Т.; Zipfel, P F; Хьюз, А.Е. (2011). «Дополнение к возрастной дегенерации желтого пятна: акцент на функции». Глаз. 25 (6): 683–93. Дои:10.1038 / eye.2011.37. ЧВК 3178140. PMID 21394116.
  42. ^ Паркер, С .; Омин, М .; Richards, S .; и другие. (2005). «Диагностика и лечение пароксизмальной ночной гемоглобинурии». Кровь. 106 (12): 3699–3709. Дои:10.1182 / кровь-2005-04-1717. ЧВК 1895106. PMID 16051736.
  43. ^ «Обследование дефицита комплемента: лабораторные исследования, визуализирующие исследования, другие тесты». emedicine.medscape.com. Получено 2018-04-26.
  44. ^ Датта, П.К .; Раппапорт, Дж. (2006). «ВИЧ и комплемент: взлом иммунной защиты». Биомедицина и фармакотерапия. 60 (9): 561–8. Дои:10.1016 / j.biopha.2006.07.087. PMID 16978830.

внешняя ссылка