WikiDer > Фермент рестрикции

Restriction enzyme
Викисловарь-логотип-v2.svg
Глоссарий рестрикционных ферментов
Ограничение
Нарезка ДНК на определенных сайтах
Фермент
А белок который катализирует а химическая реакция
Молекулярное распознавание
Используется рестрикционными ферментами для обнаружения конкретных последовательностей ДНК, с которыми они связываются и впоследствии расщепляются.
Последовательность распознавания
Последовательность ДНК, с которой связываются рестрикционные ферменты
Сайт ограничения
Сайт последовательности ДНК, где она расщепляется рестрикционным ферментом
Фрагмент ограничения
Фрагмент ДНК, полученный в результате разрезания цепи ДНК рестрикционным ферментом.

А рестрикционный фермент, эндонуклеаза рестрикции, или же рестриктаза является фермент что раскалывает ДНК на фрагменты в определенных сайтах узнавания или рядом с ними в молекулах, известных как сайты ограничения.[1][2][3] Ферменты рестрикции - это один из самых широких классов. эндонуклеаза группа ферментов. Рестрикционные ферменты обычно делятся на пять типов, которые различаются по своей структуре и по тому, разрезают ли они свою ДНК. субстрат на их сайте узнавания, или если сайты узнавания и расщепления отделены друг от друга. Чтобы разрезать ДНК, все рестрикционные ферменты делают два разреза, по одному в каждом. сахарно-фосфатный остов (т.е. каждая нить) Двойная спираль ДНК...

Эти ферменты находятся в бактерии и археи и обеспечить механизм защиты от вторжения вирусы.[4][5] Внутри прокариот, рестрикционные ферменты избирательно расщепляют иностранный ДНК в процессе, называемом ограничение пищеварения; между тем ДНК хозяина защищена модифицирующим ферментом ( метилтрансфераза) который изменяет прокариотическая ДНК и блокирует расщепление. Вместе эти два процесса образуют система модификации ограничений.[6]

Подробно изучено более 3000 рестрикционных ферментов, и более 600 из них коммерчески доступны.[7] Эти ферменты обычно используются для модификации ДНК в лабораториях, и они являются жизненно важным инструментом в молекулярное клонирование.[8][9][10]

История

Термин рестрикционный фермент возник в результате исследований фаг λ, вирус, который инфицирует бактерии, и феномен контролируемого хозяином ограничения и модификации такого бактериального фага или бактериофаг.[11] Явление впервые было обнаружено в работах, проведенных в лабораториях Сальвадор Лурия, Weigle и Джузеппе Бертани в начале 1950-х годов.[12][13] Было обнаружено, что для бактериофага λ, способного хорошо расти в одном штамме кишечная палочка, Например Кишечная палочка C, при выращивании в другом штамме, например Кишечная палочка K его урожайность может значительно снизиться, на 3-5 порядков. Клетка-хозяин в этом примере Кишечная палочка K известен как ограничивающий хозяин и, по-видимому, обладает способностью снижать биологическую активность фага λ. Если фаг приживается в одном штамме, способность этого фага к росту также становится ограниченной в других штаммах. В 1960-х годах это было показано в работах, выполненных в лабораториях Вернер Арбер и Мэтью Мезельсон что рестрикция вызвана ферментативным расщеплением фаговой ДНК, и поэтому задействованный фермент был назван рестрикционным ферментом.[4][14][15][16]

Рестрикционные ферменты, изученные Арбером и Мезельсоном, были рестрикционными ферментами I типа, которые случайным образом отщепляли ДНК от сайта узнавания.[17] В 1970 г. Гамильтон О. Смит, Томас Келли и Кент Уилкокс выделили и охарактеризовали рестрикционный фермент первого типа II, ЗадняяII, от бактерии Haemophilus influenzae.[18][19] Рестрикционные ферменты этого типа более полезны для лабораторных работ, поскольку они расщепляют ДНК в месте своей узнаваемой последовательности и чаще всего используются в качестве инструмента молекулярной биологии.[20] Потом, Дэниел Натанс и Кэтлин Данна показали, что расщепление обезьяний вирус 40 (SV40) ДНК рестрикционными ферментами дает специфические фрагменты, которые можно разделить с помощью электрофорез в полиакриламидном геле, таким образом показывая, что рестрикционные ферменты также можно использовать для картирования ДНК.[21] За их работу по открытию и характеристике рестрикционных ферментов 1978 г. Нобелевская премия по физиологии и медицине был присужден Вернер Арбер, Дэниел Натанс, и Гамильтон О. Смит.[22] Открытие рестрикционных ферментов позволяет манипулировать ДНК, что приводит к развитию рекомбинантная ДНК технология, которая имеет множество применений, например, позволяя крупномасштабное производство белков, таких как человеческие инсулин использован диабетики.[12][23]

Происхождение

Ферменты рестрикции, вероятно, произошли от общего предка и получили широкое распространение через горизонтальный перенос генов.[24][25] Кроме того, появляется все больше свидетельств того, что ограничение эндонуклеазы развился как эгоистичный генетический элемент.[26]

Сайт признания

Сайт палиндромного распознавания читается на обратной цепи так же, как и на прямой, когда оба читаются в одной ориентации.

Рестрикционные ферменты распознают определенную последовательность нуклеотидов.[2] и производят двухцепочечный разрез в ДНК. Последовательности узнавания также можно классифицировать по количеству оснований в его сайте узнавания, обычно от 4 до 8 оснований, и количество оснований в последовательности будет определять, как часто сайт будет появляться случайно в любом данном геноме, например, Последовательность из 4 пар оснований теоретически может встречаться один раз каждые 4 ^ 4 или 256 пар оснований, 6 оснований, 4 ^ 6 или 4096 пар оснований, а 8 оснований будут 4 ^ 8 или 65 536 пар оснований.[27] Многие из них палиндромный, что означает, что базовая последовательность читает одно и то же вперед и назад.[28] Теоретически в ДНК возможны палиндромные последовательности двух типов. В зеркальный палиндром похож на те, что встречаются в обычном тексте, в котором последовательность читается так же вперед и назад на одной цепи ДНК, что и в GTAATG. В перевернутый повтор палиндром также представляет собой последовательность, которая читает одно и то же вперед и назад, но прямая и обратная последовательности обнаруживаются в комплементарных цепях ДНК (то есть в двухцепочечной ДНК), как в GTATAC (GTATAC является дополнительный в CATATG).[29] Перевернутые повторяющиеся палиндромы более распространены и имеют большее биологическое значение, чем зеркальные палиндромы.

EcoRI пищеварение производит "липкие" концы,

Сайт распознавания рестрикционного фермента EcoRI.svg

в то время как SmaI расщепление рестриктазой производит "тупые" концы:

Сайт распознавания рестрикционного фермента SmaI.svg

Последовательности узнавания в ДНК различаются для каждого рестрикционного фермента, что приводит к различиям в длине, последовательности и ориентации цепи (5 'конец или же 3 'конец) из липкий конец «нависание» ограничения фермента.[30]

Различные рестрикционные ферменты, распознающие одну и ту же последовательность, известны как неошизомеры. Они часто раскалываются в разных местах последовательности. Различные ферменты, которые распознают и расщепляют одно и то же место, известны как изошизомеры.

Типы

Встречающиеся в природе эндонуклеазы рестрикции подразделяются на четыре группы (типы I, II, III и IV) в зависимости от их состава и кофактор фермента требования, природа их целевой последовательности и положение их сайта расщепления ДНК относительно целевой последовательности.[31][32][33] Однако анализ последовательности ДНК рестрикционных ферментов показывает большие вариации, указывая на то, что существует более четырех типов.[34] Все типы ферментов распознают определенные короткие последовательности ДНК и осуществляют эндонуклеолитическое расщепление ДНК с образованием специфических фрагментов с концевыми 5'-фосфатами. Они различаются последовательностью распознавания, составом субъединиц, положением расщепления и требованиями к кофакторам.[35][36] как указано ниже:

  • Ферменты типа I (EC 3.1.21.3) раскалывание на сайтах, удаленных от сайта распознавания; для функционирования требуется как АТФ, так и S-аденозил-L-метионин; многофункциональный белок с рестрикционным перевариванием и метилазой (EC 2.1.1.72) виды деятельности.
  • Ферменты типа II (EC 3.1.21.4) раскалывание в пределах или на небольших определенных расстояниях от сайта распознавания; большинству требуется магний; однофункциональные (рестрикционные) ферменты, независимые от метилазы.
  • Ферменты типа III (EC 3.1.21.5) расщеплять сайты на небольшом расстоянии от места распознавания; требуется АТФ (но не гидролизовать его); S-аденозил-L-метионин стимулирует реакцию, но не требуется; существуют в составе комплекса с модификацией метилазы (EC 2.1.1.72).
  • Ферменты типа IV нацелены на модифицированную ДНК, например метилированная, гидроксиметилированная и глюкозил-гидроксиметилированная ДНК

Тип l

Ферменты рестрикции типа I были идентифицированы первыми и впервые были идентифицированы в двух разных штаммах (K-12 и B) Кишечная палочка.[37] Эти ферменты разрезают сайт, который отличается и находится на случайном расстоянии (не менее 1000 пар оснований) от их сайта узнавания. Расщепление в этих случайных участках следует за процессом транслокации ДНК, который показывает, что эти ферменты также являются молекулярными моторами. Сайт узнавания асимметричен и состоит из двух специфических частей - одна содержит 3–4 нуклеотида, а другая - 4–5 нуклеотидов, разделенных неспецифическим спейсером примерно из 6–8 нуклеотидов. Эти ферменты многофункциональны и способны как к рестрикционному перевариванию, так и к модификационной активности, в зависимости от статуса метилирования целевой ДНК. Кофакторы S-аденозил метионин (AdoMet), гидролизованный аденозинтрифосфат (АТФ), и магний (Мг2+) ионы, необходимы для их полноценной работы. Ферменты рестрикции типа I содержат три субъединицы, называемые HsdR, HsdM и HsdS; HsdR необходим для рестрикционного переваривания; HsdM необходим для добавления метил групп к ДНК хозяина (активность метилтрансферазы), и HsdS важен для специфичности сайта узнавания (связывания ДНК) в дополнение к активности рестрикционного переваривания (расщепление ДНК) и модификации (метилтрансфераза ДНК).[31][37]

Тип II

Сайт-специфическая дезоксирибонуклеаза типа II
1QPS.png
Структура гомодимерный рестрикционный фермент ЭкоRI (голубая и зеленая мультяшная диаграмма) привязаны к двухцепочечной ДНК (коричневые трубочки).[38] Два каталитических магний ионов (по одному от каждого мономер) показаны в виде пурпурных сфер и соседствуют с сайтами расщепления в ДНК, созданными ферментом (изображенными как пробелы в основной цепи ДНК).
Идентификаторы
СимволRestrct_endonuc-II-подобный
Pfam кланCL0236
ИнтерПроIPR011335
SCOP21wte / Объем / СУПФАМ

Типичные ферменты рестрикции типа II отличаются от ферментов рестрикции типа I несколькими способами. Они образуют гомодимеры, с сайтами узнавания, которые обычно неразделены и имеют палиндромную форму и имеют длину 4-8 нуклеотидов. Они распознают и расщепляют ДНК в одном и том же месте, и они не используют АТФ или AdoMet для своей деятельности - им обычно требуется только Mg.2+ в качестве кофактора.[28] Эти ферменты расщепляют фосфодиэфирную связь двойной спирали ДНК. Он может расколоться в центре обеих нитей, чтобы получить тупой конец, или в шахматном положении, оставляя выступы, называемые липкими концами.[39] Это наиболее часто доступные и используемые рестрикционные ферменты. В 1990-х и начале 2000-х годов были обнаружены новые ферменты из этого семейства, которые не соответствовали всем классическим критериям этого класса ферментов, и новое подсемейство номенклатура был разработан для разделения этого большого семейства на подкатегории на основе отклонений от типичных характеристик ферментов типа II.[28] Эти подгруппы определяются с помощью буквенного суффикса.

Ферменты рестрикции типа IIB (например, BcgI и BplI) являются мультимеры, содержащие более одной субъединицы.[28] Они расщепляют ДНК по обе стороны от своего распознавания, чтобы вырезать сайт узнавания. Для них требуются AdoMet и Mg.2+ кофакторы. Эндонуклеазы рестрикции типа IIE (например, NaeI) расщепляют ДНК после взаимодействия с двумя копиями их последовательности распознавания.[28] Один сайт узнавания действует как мишень для расщепления, а другой действует как аллостерический эффектор что ускоряет или повышает эффективность расщепления ферментов. Подобно ферментам типа IIE, эндонуклеазы рестрикции типа IIF (например, NgoMIV) взаимодействуют с двумя копиями своей последовательности узнавания, но расщепляют обе последовательности одновременно.[28] Эндонуклеазы рестрикции типа IIG (например, RM.Eco57I) действительно имеют одну субъединицу, как классические ферменты рестрикции типа II, но требуют, чтобы кофактор AdoMet был активным.[28] Эндонуклеазы рестрикции типа IIM, такие как DpnI, способны распознавать и разрезать метилированную ДНК.[28][40][41] Эндонуклеазы рестрикции IIS типа (например, ФокI) расщеплять ДНК на определенном расстоянии от их непалиндромных асимметричных сайтов узнавания;[28] эта характеристика широко используется для выполнения таких методов клонирования in vitro, как Клонирование Golden Gate. Эти ферменты могут действовать как димеры. Точно так же рестрикционные ферменты типа IIT (например, Bpu10I и BslI) состоят из двух разных субъединиц. Некоторые распознают палиндромные последовательности, в то время как другие имеют асимметричные сайты узнавания.[28]

Тип III

Ферменты рестрикции типа III (например, EcoP15) распознают две отдельные непалиндромные последовательности, которые имеют обратную ориентацию. Они разрезают ДНК примерно на 20–30 пар оснований после сайта узнавания.[42] Эти ферменты содержат более одной субъединицы и требуют кофакторов AdoMet и АТФ для их роли в метилировании ДНК и рестрикционном переваривании соответственно.[43] Они являются составными частями прокариотический Рестрикция-модификация ДНК механизмы которые защищают организм от проникновения чужеродной ДНК. Ферменты типа III являются гетероолигомерными, многофункциональными. белки состоит из двух субъединиц Res (P08764) и Mod (P08763). Субъединица Mod распознает последовательность ДНК, специфичную для системы, и является модификацией метилтрансфераза; как таковой, он функционально эквивалентен субъединицам M и S рестрикционной эндонуклеазы I. Res требуется для рестрикции пищеварения, хотя и не имеет ферментативный деятельность сама по себе. Ферменты типа III распознают короткие асимметричные последовательности ДНК длиной 5–6 п.н. и расщепляют 25–27 п.н. вниз по течению оставлять короткие одноцепочечные 5 'выступы. Они требуют наличия двух обратно ориентированных неметилированных сайтов узнавания для рестрикционного переваривания. Эти ферменты метилат только одна цепь ДНК в положении N-6 аденозильных остатков, поэтому вновь реплицированная ДНК будет иметь метилированную только одну цепь, что достаточно для защиты от рестрикционного переваривания. Ферменты типа III относятся к бета-подсемейству N6 аденинметилтрансферазы, содержащий девять мотивы которые характеризуют эту семью, в том числе мотив Я, AdoMet связывающий карман (FXGXG) и мотив IV, каталитический регион (S / D / N (PP) Y / F).[35][44]

Тип IV

Ферменты типа IV распознают модифицированную, как правило, метилированную ДНК и представлены системами McrBC и MrrКишечная палочка.[34]

Тип V

Ферменты рестрикции типа V (например, cas9-gRNA комплекс из CRISPR[45]) используют направляющие РНК для нацеливания на определенные непалиндромные последовательности, обнаруженные во вторгшихся организмах. Они могут разрезать ДНК переменной длины при условии, что имеется подходящая направляющая РНК. Гибкость и простота использования этих ферментов делают их многообещающими для будущих приложений генной инженерии.[45][46]

Искусственные рестрикционные ферменты

Искусственные рестрикционные ферменты могут быть получены путем слияния природных или искусственно созданных ДНК-связывающий домен к нуклеаза домен (часто домен расщепления фермента рестрикции типа IIS Фокя).[47] Такие искусственные рестрикционные ферменты могут нацеливаться на большие участки ДНК (до 36 п.н.) и могут быть сконструированы для связывания с желаемыми последовательностями ДНК.[48] Нуклеазы цинковых пальцев являются наиболее часто используемыми искусственными ферментами рестрикции и обычно используются в генная инженерия Приложения,[49][50][51][52] но также может использоваться для более стандартных клонирование генов Приложения.[53] Другие искусственные рестрикционные ферменты основаны на ДНК-связывающем домене TAL эффекторы.[54][55]

В 2013 году для редактирования генома была разработана новая технология CRISPR-Cas9, основанная на системе защиты от прокариотических вирусов, и она быстро была внедрена в лабораториях.[56] Подробнее читайте CRISPR (Сгруппированные регулярно короткие палиндромные повторы).

В 2017 году группа из Университета Иллинойса сообщила об использовании Аргонавт белок взят из Pyrococcus furiosus (PfAgo) вместе с направляющей ДНК для редактирования ДНК in vitro в качестве искусственных рестрикционных ферментов.[57]

Также разрабатываются искусственные рибонуклеазы, которые действуют как ферменты рестрикции РНК.[нуждается в обновлении] А PNA-система, называемая PNAzymes, имеет Cu (II) -2,9-диметилфенантролин группа, которая имитирует рибонуклеазы для специфической последовательности РНК и расщепляет неспаренную по основанию область (выступ РНК) целевой РНК, образующейся, когда фермент связывает РНК. Этот фермент проявляет селективность за счет расщепления только по одному сайту, который либо не имеет несоответствия, либо является кинетически предпочтительным из двух возможных сайтов расщепления.[58]

Номенклатура

Происхождение названия EcoRI
СокращениеСмыслОписание
EЭшерихиярод
coкишечная палочкаконкретные виды
рRY13напряжение
яПервый идентифицированныйпорядок идентификации
в бактерии

С момента их открытия в 1970-х годах было идентифицировано множество рестрикционных ферментов; например, охарактеризовано более 3500 различных ферментов рестрикции типа II.[59] Каждый фермент назван в честь бактерии, из которой он был выделен, с использованием системы именования, основанной на бактериальном род, разновидность и напряжение.[60][61] Например, название EcoRI рестрикционный фермент был получен, как показано в рамке.

Приложения

Основная статья: Дайджест ограничений

Изолированные рестрикционные ферменты используются для манипулирования ДНК в различных научных целях.

Они используются, чтобы способствовать внедрению генов в плазмидные векторы в течение клонирование генов и производство белка эксперименты. Для оптимального использования плазмиды, которые обычно используются для клонирования генов, модифицированы для включения короткого полилинкер последовательность (называемая сайт множественного клонирования, или MCS), богатые последовательностями узнавания рестрикционного фермента. Это обеспечивает гибкость при вставке фрагментов гена в плазмидный вектор; сайты рестрикции, содержащиеся в естественных условиях в генах, влияют на выбор эндонуклеазы для переваривания ДНК, поскольку необходимо избегать ограничения желаемой ДНК при намеренном разрезании концов ДНК. Чтобы клонировать фрагмент гена в вектор, и плазмидная ДНК, и генная вставка обычно разрезаются одними и теми же рестрикционными ферментами, а затем склеиваются с помощью фермента, известного как ДНК-лигаза.[62][63]

Рестрикционные ферменты также можно использовать для различения генов. аллели путем специфического распознавания единичных основных изменений в ДНК, известных как однонуклеотидные полиморфизмы (SNP).[64][65] Однако это возможно только в том случае, если SNP изменяет сайт рестрикции, присутствующий в аллеле. В этом методе рестрикционный фермент можно использовать для генотип образец ДНК без необходимости дорогостоящего секвенирование генов. Образец сначала переваривается рестрикционным ферментом для образования фрагментов ДНК, а затем фрагменты различного размера разделяются гель-электрофорез. В общем, аллели с правильными сайтами рестрикции будут генерировать две видимые полосы ДНК на геле, а аллели с измененными сайтами рестрикции не будут вырезаны и будут генерировать только одну полосу. А Карта ДНК с помощью рестрикционного расщепления также может быть получен расщепитель, который может дать относительное положение генов.[66] Различная длина ДНК, генерируемая рестрикционным гидролизом, также дает определенный рисунок полос после гель-электрофореза и может использоваться для Дактилоскопия ДНК.

Аналогичным образом рестрикционные ферменты используются для переваривания геномный ДНК для анализа генов Саузерн-блот. Этот метод позволяет исследователям определить, сколько копий (или паралоги) гена присутствуют в геноме одного человека, или сколько генов мутации (полиморфизмы) произошли в популяции. Последний пример называется полиморфизма длин рестрикционных фрагментов (RFLP).[67]

Искусственные рестрикционные ферменты, созданные путем связывания ФокI домен расщепления ДНК с массивом ДНК-связывающих белков или массивов цинковых пальцев, обозначенных нуклеазами цинковых пальцев (ZFN), является мощным инструментом для редактирования генома хозяина из-за их повышенной специфичности последовательности. ZFN работают парами, их димеризация осуществляется in-situ через ФокI домен. Каждый массив цинковых пальцев (ZFA) способен распознавать 9–12 пар оснований, что составляет 18–24 для пары. Спейсер 5–7 п.н. между сайтами расщепления дополнительно усиливает специфичность ZFN, делая их безопасным и более точным инструментом, который можно применять у людей. Недавно было проведено клиническое испытание фазы I ZFN для целенаправленной отмены корецептора CCR5 для ВИЧ-1.[68]

Другие предложили использовать бактериальную систему R-M в качестве модели для разработки человеческих антивирусных генов или геномных вакцин и методов лечения, поскольку система RM выполняет врожденную защитную роль у бактерий, ограничивая тропизм бактериофагов.[69] Есть исследования REases и ZFN, которые могут расщеплять ДНК различных вирусов человека, в том числе HSV-2, высокий риск ВПЧ и ВИЧ-1, с конечной целью вызвать целевой мутагенез и аберрации вирусов, заражающих человека.[70][71][72] Человеческий геном уже содержит остатки ретровирусных геномов, которые были инактивированы и использованы для личной выгоды. Действительно, механизмы подавления активных ретроэлементов L1 генома с помощью трех первичных экзонуклеаз 1 репарации (TREX1) и перекрестного комплемента 1 репарации эксцизионной репарации (ERCC), по-видимому, имитируют действие RM-систем у бактерий и негомологичное соединение концов NHEJ), который следует за использованием ZFN без шаблона восстановления.[73][74]

Примеры

Смотрите также: Список сайтов разрезания рестрикционных ферментов

Примеры рестрикционных ферментов включают:[75]

ФерментИсточникПоследовательность распознаванияРезать
EcoRIкишечная палочка
5'GAATTC3'CTTAAG
5 '--- G AATTC --- 3'3' --- CTTAA G --- 5 '
ЭкоРИИкишечная палочка
5'CCWGG3'GGWCC
5 '--- CCWGG --- 3'3' --- GGWCC --- 5 '
BamHIBacillus amyloliquefaciens
5'GGATCC3'CCTAGG
5 '--- G GATCC --- 3'3' --- CCTAG G --- 5 '
HindIIIHaemophilus influenzae
5'AAGCTT3'TTCGAA
5 '--- A AGCTT --- 3'3' --- TTCGA A --- 5 '
TaqIThermus aquaticus
5'TCGA3'AGCT
5 '--- T CGA --- 3'3' --- AGC T --- 5 '
Не яНокардия отитидис
5'GCGGCCGC3'CGCCGGCG
5 '--- GC GGCCGC --- 3'3' --- CGCCGG CG --- 5 '
HinFIHaemophilus influenzae
5'GANTC3'CTNAG
5 '--- G ANTC --- 3'3' --- CTNA G --- 5 '
Sau3AIЗолотистый стафилококк
5'GATC3'CTAG
5 '--- GATC --- 3'3' --- CTAG --- 5 '
PvuII *Proteus vulgaris
5'CAGCTG3'GTCGAC
5 '--- CAG CTG --- 3'3' --- GTC GAC --- 5 '
SmaI *Serratia marcescens
5'CCCGGG3'GGGCCC
5 '--- CCC GGG --- 3'3' --- GGG CCC --- 5 '
HaeIII *Haemophilus aegyptius
5'GGCC3'CCGG
5 '--- GG CC --- 3'3' --- CC GG --- 5 '
HgaI[76]Haemophilus gallinarum
5'GACGC3'CTGCG
5 '--- NN NN --- 3'3' --- NN NN --- 5 '
AluI *Arthrobacter luteus
5'AGCT3'TCGA
5 '--- AG CT --- 3'3' --- TC GA --- 5 '
EcoRV *кишечная палочка
5'GATATC3'CTATAG
5 '--- GAT ATC --- 3'3' --- CTA TAG --- 5 '
EcoP15Iкишечная палочка
5'CAGCAGN25NN3'GTCGTCN25NN
5 '--- CAGCAGN25   NN --- 3'3 '--- GTCGTCN25NN --- 5 '
КПНИ[77]Клебсиелла пневмонии
5'GGTACC3'CCATGG
5 '--- GGTAC C --- 3'3' --- C CATGG --- 5 '
PstI[77]Providencia stuartii
5'CTGCAG3'GACGTC
5 '--- CTGCA G --- 3'3' --- G ACGTC --- 5 '
SacI[77]Streptomyces achromogenes
5'GAGCTC3'CTCGAG
5 '--- GAGCT C --- 3'3' --- C TCGAG --- 5 '
SalI[77]Streptomyces albus
5'GTCGAC3'CAGCTG
5 '--- G TCGAC --- 3'3' --- CAGCT G --- 5 '
ScaI*[77]Streptomyces caespitosus
5'AGTACT3'TCATGA
5 '--- AGT ACT --- 3'3' --- TCA TGA --- 5 '
SpeISphaerotilus natans
5'ACTAGT3'TGATCA
5 '--- A CTAGT --- 3'3' --- TGATC A --- 5 '
SphI[77]Streptomyces phaeochromogenes
5'GCATGC3'CGTACG
5 '--- GCATG C --- 3'3' --- C GTACG --- 5 '
StuI*[78][79]Streptomyces tubercidicus
5'AGGCCT3'TCCGGA
5 '--- AGG CCT --- 3'3' --- TCC GGA --- 5 '
XbaI[77]Xanthomonas badrii
5'TCTAGA3'AGATCT
5 '--- T CTAGA --- 3'3' --- AGATC T --- 5 '

Ключ:
* = тупые концы
N = C, G, T или A
W = A или T

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Робертс Р.Дж. (ноябрь 1976 г.). «Эндонуклеазы рестрикции». CRC Критические обзоры в биохимии. 4 (2): 123–64. Дои:10.3109/10409237609105456. PMID 795607.
  2. ^ а б Кесслер C, Манта V (август 1990 г.). «Специфичность рестрикционных эндонуклеаз и модификации ДНК метилтрансфераз - обзор (издание 3)». Ген. 92 (1–2): 1–248. Дои:10.1016 / 0378-1119 (90) 90486-Б. PMID 2172084.
  3. ^ Пингуд А., Алвес Дж, Гейгер Р. (1993). «Глава 8: Ферменты рестрикции». В Burrell M (ред.). Ферменты молекулярной биологии. Методы молекулярной биологии. 16. Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. С. 107–200. ISBN 0-89603-234-5.
  4. ^ а б Арбер В., Линн С. (1969). «Модификация и рестрикция ДНК». Ежегодный обзор биохимии. 38: 467–500. Дои:10.1146 / annurev.bi.38.070169.002343. PMID 4897066.
  5. ^ Крюгер Д.Х., Бикл Т.А. (сентябрь 1983 г.). «Выживание бактериофагов: несколько механизмов, позволяющих избежать систем рестрикции дезоксирибонуклеиновой кислоты их хозяев». Микробиологические обзоры. 47 (3): 345–60. Дои:10.1128 / MMBR.47.3.345-360.1983. ЧВК 281580. PMID 6314109.
  6. ^ Кобаяши I (сентябрь 2001 г.). «Поведение рестрикционно-модификационных систем как эгоистичных мобильных элементов и их влияние на эволюцию генома». Исследования нуклеиновых кислот. 29 (18): 3742–56. Дои:10.1093 / nar / 29.18.3742. ЧВК 55917. PMID 11557807.
  7. ^ Робертс Р.Дж., Винче Т., Посфаи Дж., Маселис Д. (январь 2007 г.). «REBASE - ферменты и гены рестрикции и модификации ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 35 (Выпуск базы данных): D269-70. Дои:10.1093 / nar / gkl891. ЧВК 1899104. PMID 17202163.
  8. ^ Примроуз С.Б., Старый RW (1994). Принципы генной манипуляции: введение в генную инженерию. Оксфорд: Blackwell Scientific. ISBN 0-632-03712-1.
  9. ^ Миклос Д.А., Блум М.В., Фрейер Г.А. (1996). Лабораторная наука о ДНК: введение в методы рекомбинантной ДНК и методы анализа генома. Менло-Парк, Калифорния: Benjamin / Cummings Pub. Co. ISBN 0-8053-3040-2.
  10. ^ Месси А, Кройцер Х (2001). Рекомбинантная ДНК и биотехнология: руководство для студентов. Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 1-55581-176-0.
  11. ^ Winnacker E-L (1987). «Глава 2: Выделение, идентификация и характеристика фрагментов ДНК». От генов к клонам. ВЧ. ISBN 0-89573-614-4.
  12. ^ а б Лурия С.Е., Human ML (октябрь 1952 г.). «Ненаследственная вариация бактериальных вирусов, вызванная хозяином». Журнал бактериологии. 64 (4): 557–69. Дои:10.1128 / JB.64.4.557-569.1952. ЧВК 169391. PMID 12999684.
  13. ^ Бертани Дж., Вейгл Дж. Дж. (Февраль 1953 г.). "Вариации бактериальных вирусов, контролируемые хозяином". Журнал бактериологии. 65 (2): 113–21. Дои:10.1128 / JB.65.2.113-121.1953. ЧВК 169650. PMID 13034700.
  14. ^ Мезельсон М., Юань Р. (март 1968 г.). «Фермент рестрикции ДНК из E. coli». Природа. 217 (5134): 1110–4. Bibcode:1968Натура 217.1110М. Дои:10.1038 / 2171110a0. PMID 4868368. S2CID 4172829.
  15. ^ Дюссуа Д., Арбер В. (июль 1962 г.). «Хозяин-специфичность ДНК, продуцируемой Escherichia coli. II. Контроль принятия ДНК от инфицированного фага лямбда». Журнал молекулярной биологии. 5 (1): 37–49. Дои:10.1016 / S0022-2836 (62) 80059-X. PMID 13888713.
  16. ^ Ледерберг С., Мезельсон М. (май 1964 г.). «Деградация нереплицирующейся ДНК бактериофага в неакцепторных клетках». Журнал молекулярной биологии. 8 (5): 623–8. Дои:10.1016 / S0022-2836 (64) 80112-1. PMID 14187389.
  17. ^ Робертс Р.Дж. (апрель 2005 г.). «Как рестрикционные ферменты стали рабочими лошадками молекулярной биологии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (17): 5905–8. Bibcode:2005ПНАС..102.5905Р. Дои:10.1073 / pnas.0500923102. ЧВК 1087929. PMID 15840723.
  18. ^ Смит Х.О., Уилкокс К.В. (июль 1970 г.). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. I.Очищение и общие свойства ». Журнал молекулярной биологии. 51 (2): 379–91. Дои:10.1016 / 0022-2836 (70) 90149-Х. PMID 5312500.
  19. ^ Келли Т.Дж., Смит ХО (июль 1970 г.). «Рестрикционный фермент из Hemophilus influenzae. II». Журнал молекулярной биологии. 51 (2): 393–409. Дои:10.1016/0022-2836(70)90150-6. PMID 5312501.
  20. ^ Лоенен В.А., Драйден Д.Т., Роли Е.А., Уилсон Г.Г., Мюррей Н.Е. (январь 2014 г.). «Основные характеристики ДНК-резаков: краткая история рестрикционных ферментов». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (1): 3–19. Дои:10.1093 / nar / gkt990. ЧВК 3874209. PMID 24141096.
  21. ^ Данна К., Натанс Д. (декабрь 1971 г.). «Специфическое расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 эндонуклеазой рестрикции Hemophilus influenzae». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 68 (12): 2913–7. Bibcode:1971ПНАС ... 68.2913D. Дои:10.1073 / pnas.68.12.2913. ЧВК 389558. PMID 4332003.
  22. ^ «Нобелевская премия по физиологии и медицине». Нобелевский фонд. 1978 г.. Получено 2008-06-07. за открытие рестрикционных ферментов и их применение к проблемам молекулярной генетики
  23. ^ Вилла-Комарофф Л., Эфстратиадис А., Брум С., Ломедико П., Тизард Р., Набер С.П. и др. (Август 1978 г.). «Бактериальный клон, синтезирующий проинсулин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 75 (8): 3727–31. Bibcode:1978PNAS ... 75,3727 В. Дои:10.1073 / pnas.75.8.3727. ЧВК 392859. PMID 358198.
  24. ^ Jeltsch A, Kröger M, Pingoud A (июль 1995 г.). «Доказательства эволюционной взаимосвязи между эндонуклеазами рестрикции типа II». Ген. 160 (1): 7–16. Дои:10.1016/0378-1119(95)00181-5. PMID 7628720.
  25. ^ Jeltsch A, Pingoud A (февраль 1996 г.). «Горизонтальный перенос генов способствует широкому распространению и развитию систем рестрикции-модификации типа II». Журнал молекулярной эволюции. 42 (2): 91–6. Bibcode:1996JMolE..42 ... 91J. Дои:10.1007 / BF02198833. PMID 8919860. S2CID 19989648.
  26. ^ Наито Т., Кусано К., Кобаяши И. (февраль 1995 г.). «Эгоистичное поведение систем ограничения-модификации». Наука. 267 (5199): 897–9. Bibcode:1995Научный ... 267..897N. Дои:10.1126 / science.7846533. PMID 7846533. S2CID 31128438.
  27. ^ Карта ограничений
  28. ^ а б c d е ж грамм час я j Pingoud A, Jeltsch A (сентябрь 2001 г.). «Структура и функция эндонуклеаз рестрикции II типа». Исследования нуклеиновых кислот. 29 (18): 3705–27. Дои:10.1093 / nar / 29.18.3705. ЧВК 55916. PMID 11557805.
  29. ^ Кларк Д.П. (2005). Молекулярная биология. Амстердам: Elsevier Academic Press. ISBN 0-12-175551-7.
  30. ^ Гудселл Д.С. (2002). «Молекулярная перспектива: эндонуклеазы рестрикции» (PDF). Стволовые клетки. 20 (2): 190–1. Дои:10.1634 / стволовые клетки.20-2-190. PMID 11897876. S2CID 222199041.
  31. ^ а б Бикл Т.А., Крюгер Д.Х. (июнь 1993 г.). «Биология рестрикции ДНК». Микробиологические обзоры. 57 (2): 434–50. Дои:10.1128 / MMBR.57.2.434-450.1993. ЧВК 372918. PMID 8336674.
  32. ^ Бойер HW (1971). «Механизмы рестрикции и модификации ДНК у бактерий». Ежегодный обзор микробиологии. 25: 153–76. Дои:10.1146 / annurev.mi.25.100171.001101. PMID 4949033.
  33. ^ Юань Р. (1981). «Структура и механизм многофункциональных эндонуклеаз рестрикции». Ежегодный обзор биохимии. 50: 285–319. Дои:10.1146 / annurev.bi.50.070181.001441. PMID 6267988.
  34. ^ а б Типы рестрикционных эндонуклеаз | NEB
  35. ^ а б Систла С., Рао Д. Н. (2004). «S-аденозил-L-метионин-зависимые рестрикционные ферменты». Критические обзоры в биохимии и молекулярной биологии. 39 (1): 1–19. Дои:10.1080/10409230490440532. PMID 15121719. S2CID 1929381.
  36. ^ Уильямс Р.Дж. (март 2003 г.). «Эндонуклеазы рестрикции: классификация, свойства и применение». Молекулярная биотехнология. 23 (3): 225–43. Дои:10.1385 / МБ: 23: 3: 225. PMID 12665693. S2CID 29672999.
  37. ^ а б Мюррей NE (июнь 2000 г.). «Ограничительные системы типа I: сложные молекулярные машины (наследие Бертани и Вейгле)». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 64 (2): 412–34. Дои:10.1128 / MMBR.64.2.412-434.2000. ЧВК 98998. PMID 10839821.
  38. ^ PDB: 1qps​ Гигореску А., Морват М., Вилкош П.А., Чандрасекхар К., Розенберг Дж. М. (2004). «Интеграция распознавания и расщепления: рентгеновские структуры комплекса до переходного состояния, постреактивного комплекса и эндонуклеазы, не содержащей ДНК». В Альфред М. Пингуд (ред.). Рестрикционные эндонуклеазы (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология, том 14). Берлин: Springer. С. 137–178. ISBN 3-540-20502-0.
  39. ^ Нинфа Дж. А., Балу Д. П., Бенор М. (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии. Хобокен, Нью-Джерси: Джон Уайли и сыновья. п. 341. ISBN 978-0-470-08766-4.
  40. ^ Сивек В., Чапинская Х., Бохтлер М., Буйницкий Ю.М., Сковронек К. (август 2012 г.). «Кристаллическая структура и механизм действия N6-метиладенин-зависимой эндонуклеазы рестрикции типа IIM R.DpnI». Исследования нуклеиновых кислот. 40 (15): 7563–72. Дои:10.1093 / нар / гкс428. ЧВК 3424567. PMID 22610857.
  41. ^ Mierzejewska K, Siwek W, Czapinska H, ​​Kaus-Drobek M, Radlinska M, Skowronek K, et al. (Июль 2014 г.). «Структурные основы специфичности метилирования R.DpnI». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (13): 8745–54. Дои:10.1093 / нар / gku546. ЧВК 4117772. PMID 24966351.
  42. ^ Драйден Д. Т., Мюррей Н. Э., Рао Д. Н. (сентябрь 2001 г.). «Нуклеозидтрифосфатзависимые рестрикционные ферменты». Исследования нуклеиновых кислот. 29 (18): 3728–41. Дои:10.1093 / nar / 29.18.3728. ЧВК 55918. PMID 11557806.
  43. ^ Meisel A, Bickle TA, Krüger DH, Schroeder C (январь 1992 г.). «Ферментам рестрикции типа III необходимы два обратно ориентированных сайта узнавания для расщепления ДНК». Природа. 355 (6359): 467–9. Bibcode:1992Натура.355..467М. Дои:10.1038 / 355467a0. PMID 1734285. S2CID 4354056.
  44. ^ Бурникель А.А., Бикл Т.А. (ноябрь 2002 г.). «Комплексные рестрикционные ферменты: молекулярные моторы, управляемые NTP». Биохимия. 84 (11): 1047–59. Дои:10.1016 / S0300-9084 (02) 00020-2. PMID 12595133.
  45. ^ а б Баррангу Р., Фремо С., Дево Х., Ричардс М., Боявал П., Муано С. и др. (Март 2007 г.). «CRISPR обеспечивает приобретенную устойчивость к вирусам у прокариот». Наука. 315 (5819): 1709–12. Bibcode:2007Научный ... 315.1709B. Дои:10.1126 / science.1138140. HDL:20.500.11794/38902. PMID 17379808. S2CID 3888761.
  46. ^ Хорват П., Баррангу Р. (январь 2010 г.). «CRISPR / Cas, иммунная система бактерий и архей». Наука. 327 (5962): 167–70. Bibcode:2010Sci ... 327..167H. Дои:10.1126 / science.1179555. PMID 20056882. S2CID 17960960.
  47. ^ Ким Ю.Г., Ча Дж., Чандрасегаран С. (февраль 1996 г.). «Гибридные рестрикционные ферменты: слияния цинковых пальцев с доменом расщепления Fok I». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (3): 1156–60. Bibcode:1996PNAS ... 93.1156K. Дои:10.1073 / пнас.93.3.1156. ЧВК 40048. PMID 8577732.
  48. ^ Урнов FD, Rebar EJ, Holmes MC, Zhang HS, Gregory PD (сентябрь 2010 г.). «Редактирование генома с помощью инженерных нуклеаз цинковых пальцев». Обзоры природы. Генетика. 11 (9): 636–46. Дои:10.1038 / nrg2842. PMID 20717154. S2CID 205484701.
  49. ^ Townsend JA, Wright DA, Winfrey RJ, Fu F, Maeder ML, Joung JK, Voytas DF (май 2009 г.). «Высокочастотная модификация генов растений с использованием сконструированных нуклеаз типа« цинковые пальцы »». Природа. 459 (7245): 442–5. Bibcode:2009Натура.459..442Т. Дои:10.1038 / природа07845. ЧВК 2743854. PMID 19404258.
  50. ^ Шукла В.К., Дойон Ю., Миллер Дж. К., Декелвер Р. К., Мёле Е. А., Уорден С. Е. и др. (Май 2009 г.). «Точная модификация генома сельскохозяйственных культур Zea mays с использованием нуклеаз типа« цинковые пальцы »». Природа. 459 (7245): 437–41. Bibcode:2009Натура.459..437S. Дои:10.1038 / природа07992. PMID 19404259. S2CID 4323298.
  51. ^ Эккер СК (2008). «Нокаутирующие удары на основе цинковых пальцев для генов рыбок данио». Данио. 5 (2): 121–3. Дои:10.1089 / зеб.2008.9988. ЧВК 2849655. PMID 18554175.
  52. ^ Geurts AM, Cost GJ, Freyvert Y, Zeitler B, Miller JC, Choi VM, et al. (Июль 2009 г.). «Нокаут крысам с помощью микроинъекции эмбрионов нуклеаз цинкового пальца». Наука. 325 (5939): 433. Bibcode:2009Sci ... 325..433G. Дои:10.1126 / science.1172447. ЧВК 2831805. PMID 19628861.
  53. ^ Товкач А., Зееви В., Цфира Т. (январь 2011 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика нуклеазы цинковых пальцев для клонирования». Журнал биотехнологии. 151 (1): 1–8. Дои:10.1016 / j.jbiotec.2010.10.071. PMID 21029755.
  54. ^ Кристиан М., Чермак Т., Дойл Е.Л., Шмидт С., Чжан Ф., Хаммель А. и др. (Октябрь 2010 г.). «Нацеливание на двухцепочечные разрывы ДНК с помощью эффекторных нуклеаз TAL». Генетика. 186 (2): 757–61. Дои:10.1534 / genetics.110.120717. ЧВК 2942870. PMID 20660643.
  55. ^ Ли Т., Хуанг С., Цзян В.З., Райт Д., Сполдинг М.Х., Weeks DP, Ян Б. (январь 2011 г.). «Нуклеазы TAL (TALN): гибридные белки, состоящие из эффекторов TAL и домена расщепления ДНК FokI». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (1): 359–72. Дои:10.1093 / nar / gkq704. ЧВК 3017587. PMID 20699274.
  56. ^ Сюй П.Д., Ландер Э.С., Чжан Ф. (июнь 2014 г.). «Разработка и применение CRISPR-Cas9 для геномной инженерии». Клетка. 157 (6): 1262–78. Дои:10.1016 / j.cell.2014.05.010. ЧВК 4343198. PMID 24906146.
  57. ^ Революция в биотехнологии с помощью искусственных рестрикционных ферментов. (отчет о Программируемые искусственные рестрикционные ферменты, управляемые ДНК)
  58. ^ Murtola M, Wenska M, Strömberg R (июль 2010 г.). «PNAzymes, которые представляют собой искусственные ферменты рестрикции РНК». Журнал Американского химического общества. 132 (26): 8984–90. Дои:10.1021 / ja1008739. PMID 20545354.
  59. ^ А. Пингоуд (2004). Эндонуклеазы рестрикции (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология). Springer. п. 3. ISBN 9783642188510.
  60. ^ Смит Х.О., Натанс Д. (декабрь 1973 г.). «Письмо: Предлагаемая номенклатура для бактериальных систем модификации и рестрикции и их ферментов». Журнал молекулярной биологии. 81 (3): 419–23. Дои:10.1016/0022-2836(73)90152-6. PMID 4588280.
  61. ^ Робертс Р.Дж., Белфорт М., Бестор Т., Бхагват А.С., Бикл Т.А., Битинаит Дж. И др. (Апрель 2003 г.). «Номенклатура рестрикционных ферментов, ДНК-метилтрансфераз, самонаводящихся эндонуклеаз и их генов». Исследования нуклеиновых кислот. 31 (7): 1805–12. Дои:10.1093 / nar / gkg274. ЧВК 152790. PMID 12654995.
  62. ^ Герлоф А. «Клонирование с использованием рестрикционных ферментов». Европейская лаборатория молекулярной биологии - Гамбург. Получено 2008-06-07.
  63. ^ Рассел Д. В., Сэмбрук Дж. (2001). Молекулярное клонирование: лабораторное руководство. Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. ISBN 0-87969-576-5.
  64. ^ Wolff JN, Gemmell NJ (февраль 2008 г.). «Объединение аллель-специфичных флуоресцентных зондов и рестрикционного анализа в ПЦР в реальном времени для достижения оценки SNP, превышающей соотношение аллелей 1: 1000». Биотехнологии. 44 (2): 193–4, 196, 199. Дои:10.2144/000112719. PMID 18330346.
  65. ^ Чжан Р., Чжу З., Чжу Х., Нгуен Т., Яо Ф, Ся К. и др. (Июль 2005 г.). «SNP Cutter: комплексный инструмент для разработки анализа SNP PCR-RFLP». Исследования нуклеиновых кислот. 33 (Проблема с веб-сервером): W489-92. Дои:10.1093 / нар / gki358. ЧВК 1160119. PMID 15980518.
  66. ^ «Картография». Природа.
  67. ^ Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (Пятое изд.). Сан-Франциско: W.H. Фримен. п. 122. ISBN 0-7167-4684-0.
  68. ^ Тебас П., Штейн Д., Тан В.В., Фрэнк И., Ван С.К., Ли Джи и др. (Март 2014 г.). «Редактирование генов CCR5 в аутологичных Т-лимфоцитах CD4 людей, инфицированных ВИЧ». Медицинский журнал Новой Англии. 370 (10): 901–10. Дои:10.1056 / NEJMoa1300662. ЧВК 4084652. PMID 24597865.
  69. ^ Вайенгера М (2003). «ВИЧ и генная терапия: предлагаемая [ферментативная R-M] модель для генной терапии против ВИЧ». Makerere Med J. 38: 28–30.
  70. ^ Вайенгера М, Каджумбула Х, Бьяругаба В (2007). «Частота и сайт-картирование последовательности гена HIV-1 / SIVcpz, HIV-2 / SIVsmm и другого расщепления SIV различными бактериальными ферментами рестрикции: предшественники нового продукта, ингибирующего ВИЧ». Afr J Biotechnol. 6 (10): 1225–1232.
  71. ^ Шиффер Дж. Т., Оберт М., Вебер Н. Д., Минцер Е., Стоун Д., Джером К. Р. (сентябрь 2012 г.). «Направленный мутагенез ДНК для лечения хронических вирусных инфекций». Журнал вирусологии. 86 (17): 8920–36. Дои:10.1128 / JVI.00052-12. ЧВК 3416169. PMID 22718830.
  72. ^ Манджунатх Н., Йи Г, Данг Й, Шанкар П. (ноябрь 2013 г.). «Новые технологии редактирования генов для генной терапии ВИЧ». Вирусы. 5 (11): 2748–66. Дои:10.3390 / v5112748. ЧВК 3856413. PMID 24284874.
  73. ^ Стетсон ДБ, Ко Дж. С., Хайдманн Т., Меджитов Р. (август 2008 г.). «Trex1 предотвращает внутриклеточное инициирование аутоиммунитета». Клетка. 134 (4): 587–98. Дои:10.1016 / j.cell.2008.06.032. ЧВК 2626626. PMID 18724932.
  74. ^ Gasior SL, Рой-Энгель AM, Deininger PL (июнь 2008 г.). «ERCC1 / XPF ограничивает ретротранспозицию L1». Ремонт ДНК. 7 (6): 983–9. Дои:10.1016 / днареп 2008.02.006. ЧВК 2483505. PMID 18396111.
  75. ^ Робертс Р.Дж. (январь 1980 г.). «Ферменты рестрикции и модификации и их последовательности распознавания». Исследования нуклеиновых кислот. 8 (1): r63 – r80. Дои:10.1093 / nar / 8.1.197-д. ЧВК 327257. PMID 6243774.
  76. ^ Робертс Р.Дж. (1988). «Рестрикционные ферменты и их изошизомеры». Исследования нуклеиновых кислот. 16 Suppl (Дополнение): r271-313. Дои:10.1093 / nar / 16.suppl.r271. ЧВК 340913. PMID 2835753.
  77. ^ а б c d е ж грамм Кригер М., Скотт М.П., ​​Мацудаира П.Т., Лодиш Х.Ф., Дарнелл Дж.Э., Зипурски Л., Кайзер С., Берк А. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания. ISBN 0-7167-4366-3.
  78. ^ «Стю I из Streptomyces tubercidicus». Сигма-Олдрич. Получено 2008-06-07.
  79. ^ Шимоцу Х, Такахаши Х, Сайто Х (ноябрь 1980 г.). «Новая сайт-специфическая эндонуклеаза StuI из Streptomyces tubercidicus». Ген. 11 (3–4): 219–25. Дои:10.1016/0378-1119(80)90062-1. PMID 6260571.

внешняя ссылка

Библиотечные ресурсы о
Ферменты рестрикции