WikiDer > Рибонуклеаза H

Ribonuclease H
рибонуклеаза H
RNase H fix.png
Кристаллографическая структура Кишечная палочка РНКаза HI.[1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.26.4
Количество CAS9050-76-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
ретровирусная рибонуклеаза H
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.26.13
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Рибонуклеаза H (сокращенно РНКаза H или же RNH) - это семейство не-последовательность-специфический эндонуклеаза ферменты который катализировать расщепление РНК в РНК /ДНК субстрат через гидролитический механизм. Члены семейства РНКазы H можно найти почти во всех организмах, начиная с бактерии к археи к эукариоты.

Семья делится на эволюционно родственные группы с немного разными субстрат предпочтения, широко обозначаемые рибонуклеазами H1 и H2.[2] В человеческий геном кодирует как H1, так и H2. Рибонуклеаза Н2 человека представляет собой гетеротримерный комплекс, состоящий из трех субъединиц, мутации в любой из которых являются одной из генетических причин редкое заболевание известный как Синдром Айкарди – Гутьера.[3] Третий тип, тесно связанный с H2, встречается только у нескольких прокариоты,[4] тогда как H1 и H2 встречаются во всех области жизни.[4] Кроме того, РНКаза H1-подобная ретровирусная рибонуклеаза H домены встречаются в мультидоменных обратная транскриптаза белки, которые кодируются ретровирусы Такие как ВИЧ и необходимы для вирусной репликации.[5][6]

У эукариот рибонуклеаза H1 участвует в Репликация ДНК из митохондриальный геном. И H1, и H2 участвуют в задачах поддержания генома, таких как обработка R-петля конструкции.[2][7]

Классификация и номенклатура

Рибонуклеаза H представляет собой семейство эндонуклеаза ферменты с общим субстрат специфичность к цепи РНК РНК-ДНК дуплексы. По определению, РНКазы H расщепляют остов РНК. фосфодиэфир облигации оставить 3' гидроксил и 5' фосфат группа.[7] РНКазы H были предложены как члены эволюционно связанного суперсемейства, охватывающего другие нуклеазы и ферменты процессинга нуклеиновых кислот, такие как ретровирусные интегразы, ДНК транспозиции, Резольвасы холлидейского соединения, Пиви и Аргонавт белки, различные экзонуклеазы, а сплайсосомный белок Prp8.[8][9]

РНКазы H можно условно разделить на два подтипа, H1 и H2, которым по историческим причинам даны обозначения арабскими цифрами в эукариоты и обозначения римскими цифрами в прокариоты. Таким образом кишечная палочка РНКаза HI является гомологом Homo sapiens РНКаза H1.[2][7] В Кишечная палочка и многие другие прокариоты, rnhA ген кодирует HI и rnhB ген кодирует HII. Третий родственный класс, называемый HIII, встречается у нескольких бактерии и археи; он тесно связан с прокариотическими ферментами HII.[4]

Структура

Сравнение структур репрезентативных белков рибонуклеазы H каждого подтипа. в Кишечная палочка белка (бежевый, вверху слева), четыре консервативных остатка активного сайта показаны сферами. в Х. сапиенс белков, структурное ядро, общее между подтипами H1 и H2, показано красным. Структуры рендерится из: Кишечная палочка, PDB: 2РН2​; T. maritima, PDB: 303F​; B. stearothermophilus, PDB: 2D0B​; Х. сапиенс H1, PDB: 2QK9​; Х. сапиенс, PDB: 3П56​.

В структура РНКазы H обычно состоит из 5-нитевого β-лист окруженный распределением α-спирали.[10] Все РНКазы H имеют активный сайт сосредоточен на сохранении мотив последовательности состоит из аспартат и глутамат остатки, часто называемые мотивом DEDD. Эти остатки взаимодействуют с каталитически необходимыми магний ионы.[7][5]

РНКазы H2 крупнее H1 и обычно имеют дополнительные спирали. В домен организация ферментов различна; некоторые прокариотические и большинство эукариотических членов группы H1 имеют дополнительный небольшой домен на N-конец известный как «гибридный связывающий домен», который облегчает связывание с гибридными дуплексами РНК: ДНК и иногда увеличивает процессивность.[2][7][11] В то время как все члены группы H1 и прокариотические члены группы H2 действуют как мономеры, ферменты H2 эукариот являются облигатными. гетеротримеры.[2][7] Прокариотические ферменты HIII являются членами более широкой группы H2 и имеют большинство структурных особенностей с H2 с добавлением N-конца Домен привязки блока TATA.[7] Ретровирусные домены РНКазы H, встречающиеся в мультидоменных обратная транскриптаза белки имеют структуру, очень напоминающую группу H1.[5]

РНКазы H1 были тщательно изучены для изучения взаимосвязи между структурой и ферментативной активностью. Они также используются, особенно Кишечная палочка гомолог, как модельные системы учиться сворачивание белка.[12][13][14] Внутри группы H1 была выявлена ​​взаимосвязь между более высокой аффинностью связывания с субстратом и наличием структурных элементов, состоящих из спирали и гибкой петли, обеспечивающих большую и большую базовый субстрат-связывающая поверхность. C-спираль имеет разбросанное таксономическое распределение; он присутствует в Кишечная палочка и гомологи РНКазы H1 человека и отсутствуют в домене РНКазы H ВИЧ, но примеры ретровирусных доменов с С-спиралями действительно существуют.[15][16]

Функция

Ферменты рибонуклеазы Н расщепляют фосфодиэфир облигации РНК в двухцепочечном гибриде РНК: ДНК, оставляя 3' гидроксил и 5' фосфат группы на обоих концах участка разреза с механизмом катализа с двумя ионами металлов, в котором два двухвалентных катиона, такие как Mg2 + и Mn2 +, непосредственно участвуют в каталитической функции.[17] В зависимости от различий в их аминокислотных последовательностях эти РНКазы H классифицируются на РНКазы 1 и 2 типа H.[18][19] РНКазы H типа 1 содержат прокариотические и эукариотические РНКазы H1 и ретровирусные РНКазы H. РНКазы H типа 2 содержат прокариотические и эукариотические РНКазы H2 и бактериальные РНКазы H3. Эти РНКазы H существуют в мономерной форме, за исключением эукариотических РНКаз H2, которые существуют в гетеротримерной форме. [20][21]РНКазы H1 и H2 имеют разные субстрат предпочтения и различные, но перекрывающиеся функции в ячейке. У прокариот и низших эукариот ни один фермент не существенный, в то время как оба считаются важными для высших эукариот.[2] Комбинированная активность ферментов H1 и H2 связана с поддержанием геном стабильность из-за ферментов деградации РНК-компонента R-петли.[22][23]

Рибонуклеаза H1

Идентификаторы
СимволРНКаза H
PfamPF00075
Pfam кланCL0219
ИнтерПроIPR002156
PROSITEPS50879

Для ферментов рибонуклеазы H1 требуется не менее четырех рибонуклеотид-содержащий пар оснований в субстрате и не может удалить один рибонуклеотид из цепи, которая в противном случае состоит из дезоксирибонуклеотидов. По этой причине маловероятно, что ферменты РНКазы H1 участвуют в процессинге Праймеры РНК из Фрагменты Окадзаки в течение Репликация ДНК.[2] РНКаза H1 не является существенной для одноклеточных организмов, где она была исследована; в Кишечная палочка, РНКаза H1 нокауты придают чувствительный к температуре фенотип,[7] И в С. cerevisiae, они вызывают дефекты стрессовой реакции.[24]

У многих эукариот, в том числе млекопитающие, Гены РНКазы H1 включают митохондриальная нацеливающая последовательность, что приводит к выражению изоформы с присутствием МТС и без него. В результате РНКаза H1 локализуется в обоих митохондрии и ядро. В нокаутирующая мышь модели, нулевые мутанты по РНКазе H1 являются смертельный в течение эмбриогенез из-за дефектов воспроизведения митохондриальная ДНК.[2][25][26] Дефекты репликации митохондриальной ДНК, вызванные потерей РНКазы H1, вероятно, связаны с дефектами в R-петля обработка.[23]

Рибонуклеаза H2

Идентификаторы
СимволРНКаза HII
PfamPF01351
Pfam кланCL0219
ИнтерПроIPR024567

У прокариот РНКаза Н2 ферментативно активна как мономерный белок. У эукариот это облигатный гетеротример, состоящий из каталитической субъединицы A и структурных субъединиц B и C. В то время как субъединица A близко гомологична прокариотической РНКазе H2, субъединицы B и C не имеют явных гомологов у прокариот и плохо сохраняются в то последовательность уровень даже среди эукариот.[27][28] Субъединица B опосредует белок-белковые взаимодействия между комплексом H2 и PCNA, который локализует H2 на фокусы репликации.[29]

Как прокариотические, так и эукариотические ферменты H2 могут расщеплять отдельные рибонуклеотиды в цепи.[2] однако у них несколько разные паттерны расщепления и предпочтения субстратов: прокариотические ферменты имеют более низкую процессивность и гидролизуют последовательные рибонуклеотиды более эффективно, чем рибонуклеотиды с 5' дезоксирибонуклеотид, в то время как эукариотические ферменты более процессивны и гидролизуют оба типа субстрата с одинаковой эффективностью.[2][30] Субстратная специфичность РНКазы H2 придает ей роль в эксцизионная репарация рибонуклеотидов, удаляя неправильно включенные рибонуклеотиды из ДНК, в дополнение к R-петля обработка.[31][32][29] Хотя и H1, и H2 присутствуют у млекопитающих ядро клетки, H2 является доминирующим источником активности РНКазы H и важен для поддержания стабильности генома.[29]

Некоторые прокариоты обладают дополнительным геном Н2-типа, обозначенным РНКаза HIII в римско-цифровой номенклатуре, используемой для генов прокариот. Белки HIII более близки к группе H2 по идентичность последовательности и структурное сходство, но предпочтения субстрата более близки к H1.[7][33] В отличие от HI и HII, которые широко распространены среди прокариот, HIII обнаруживается только у нескольких организмов с разбросанным таксономическим распределением; это несколько чаще встречается в археи и редко или никогда не обнаруживается в том же прокариотическом геноме, что и HI.[34]

Механизм

Предлагаемый механизм реакции для катализа РНКазы H с использованием одного иона металла, используя ВИЧ-1 Домен РНКазы Н. в качестве примера.

В активный сайт почти всех РНКаз Н содержит четыре отрицательно заряженных аминокислотных остатка, известных как мотив DEDD; довольно часто гистидин тоже присутствует.[2][7]

Заряженные остатки связывают один или два иона металла, которые необходимы для катализа; в физиологических условиях это магний ионы, но марганец также обычно поддерживает ферментативную активность,[2][7] пока кальций может препятствовать этому.[11][35] Хотя каталитические механизмы с двумя ионами металлов очень распространены в ферментах, участвующих в фосфат биохимии, в литературе ведутся дискуссии о том, используются ли один или два иона в катализе РНКазы Н. В любом предложенном механизме по крайней мере один молекула воды участвует в реакции.[36][37]

Большинство экспериментальных доказательств механизма катализа РНКазы H поступает из измерений, выполненных на членах группы H1, обычно Кишечная палочка гомолог. Согласно измерениям этого белка, один из остатков аспартата имеет повышенный pKa, а у другого - аномально низкий pKa.[38] Неясно, участвует ли какой-либо из остатков активного центра в реакции в качестве общего основание.[7] Кроме того, возможно, что один из атомов кислорода субстрата непосредственно участвует в реакции в качестве основания.[39]

В биологии человека

В человеческий геном содержит четыре гена, кодирующих РНКазу H:

  • RNASEH1, пример подтипа H1 (мономерный)
  • RNASEH2A, каталитическая субъединица тримерного H2 комплекса
  • RNASEH2B, структурная субъединица тримерного комплекса H2
  • RNASEH2C, структурная субъединица тримерного комплекса H2

Кроме того, генетический материал ретровирусный происхождение часто появляется в геноме, что отражает интеграцию геномов эндогенные ретровирусы человека. Такие события интеграции приводят к наличию генов, кодирующих ретровирусные обратная транскриптаза, который включает домен РНКазы Н. Примером является ERVK6.[40] Длинный терминальный повтор (LTR) и недлинный терминальный повтор (не-LTR) ретротранспозоны также распространены в геноме и часто включают собственные домены РНКазы H со сложной историей эволюции.[41][42][43]

Роль в болезни

Структура тримерного комплекса Н2 человека: каталитическая субъединица A выделена синим, структурная субъединица B - коричневым, а структурная субъединица C - розовым. Хотя субъединицы B и C не взаимодействуют с активным сайтом, они необходимы для активности. Каталитические остатки в активный сайт показаны пурпурным цветом. Позиции, показанные желтым, соответствуют известным мутациям AGS. Самая распространенная мутация AGS - аланин к треонин в позиции 177 субъединицы B - показан зеленой сферой. Многие из этих мутаций не нарушают каталитическую активность in vitro, но дестабилизируют комплекс или мешают белок-белковые взаимодействия с другими белками в клетке.[44]

В небольших исследованиях мутации в человеческой РНКазе H1 были связаны с хроническая прогрессирующая наружная офтальмоплегия, общая черта митохондриальная болезнь.[26]

Мутации в любой из трех субъединиц РНКазы Н2 хорошо известны как причины редкий генетическое расстройство известный как Синдром Айкарди – Гутьера (AGS),[3] который проявляется как неврологический и дерматологический симптомы в раннем возрасте.[45] Симптомы AGS очень напоминают симптомы врожденной вирусной инфекции и связаны с несоответствующей активацией интерферон I типа. AGS также может быть вызван мутациями в других генах: TREX1, SAMHD1, АДАР, и MDA5/ IFIH1, все из которых участвуют в процессинге нуклеиновых кислот.[46] При характеристике распределения мутаций в популяции пациентов с AGS было обнаружено 5% всех мутаций AGS в RNASEH2A, 36% в 2B и 12% в 2C.[47] Мутации в 2B были связаны с несколько более легкими неврологическими нарушениями.[48] и с отсутствием индуцированной интерфероном активации гена, которая может быть обнаружена у пациентов с другими генотипами, связанными с AGS.[46]

В вирусах

Смотрите также: Ретровирусная рибонуклеаза H
Кристаллическая структура гетеродимера обратной транскриптазы ВИЧ (желтый и зеленый) с доменом РНКазы H, показанным синим цветом (активный центр в пурпурных сферах). Оранжевая цепь нуклеиновой кислоты - это РНК, красная цепь - это ДНК.[49]

Две группы вирусы использовать обратная транскрипция как часть их жизненных циклов: ретровирусы, которые кодируют свои геномы в одноцепочечной РНК и реплицируются через промежуточную двухцепочечную ДНК; и dsDNA-RT вирусы, которые реплицируют свои геномы двухцепочечной ДНК через промежуточный "прегеном" РНК. Патогенный примеры включают Вирус иммунодефицита человека и вирус гепатита В, соответственно. Оба кодируют большие многофункциональные обратная транскриптаза (RT) белки, содержащие домены РНКазы Н.[50][51]

Ретровирусные белки ОТ из ВИЧ-1 и вирус лейкемии мышей являются наиболее изученными членами семьи.[52][53] Ретровирусная ОТ отвечает за преобразование генома одноцепочечной РНК вируса в двухцепочечную ДНК. Этот процесс требует трех шагов: во-первых, РНК-зависимая ДНК-полимераза деятельность производит минус-прядь ДНК из матрицы РНК с положительной цепью, генерирующая промежуточный гибрид РНК: ДНК; во-вторых, цепь РНК разрушается; и в-третьих, ДНК-зависимая ДНК-полимераза активность синтезирует ДНК с положительной цепью, образуя двухцепочечную ДНК в качестве конечного продукта. Второй этап этого процесса выполняется доменом РНКазы H, расположенным в C-конец белка RT.[5][6][54][55]

РНКаза H выполняет три типа расщепляющих действий: неспецифическая деградация генома плюс-цепи РНК, специфическое удаление минус-цепи. тРНК праймер и удаление праймера богатого пурином полипуринового тракта (PPT) с плюсовой цепью.[56] РНКаза H играет роль в праймировании плюс-цепи, но не в обычном методе синтеза новой последовательности праймера. Скорее, РНКаза H создает «праймер» из PPT, который устойчив к расщеплению РНКазой H. Удалив все основания, кроме PPT, PPT используется в качестве маркера для конца области U3 его длинный терминальный повтор.[55]

Поскольку активность РНКазы H необходима для вирусной пролиферации, этот домен считается мишень для наркотиков для развития антиретровирусный препараты, используемые при лечении ВИЧ / СПИД и другие состояния, вызванные ретровирусами. Ингибиторы ретровирусной РНКазы H нескольких различных хемотипы были идентифицированы, многие из которых механизм действия на основе хелатирование катионов активного центра.[57] Ингибиторы обратной транскриптазы которые специфически ингибируют функцию полимеразы RT, широко используются в клинической практике, но не ингибиторы функции РНКазы H; это единственная ферментативная функция, кодируемая ВИЧ, на которую еще не нацелены лекарства, применяемые в клинической практике.[54][58]

Эволюция

РНКазы H широко распространены и встречаются во всех области жизни. Семья принадлежит к большему суперсемейству нуклеаза ферменты[8][9] и считается эволюционно древним.[59] В прокариотических геномах часто присутствуют множественные гены РНКазы H, но существует небольшая корреляция между встречаемостью генов HI, HII и HIII и общим филогенетические отношения, предлагая, что горизонтальный перенос генов могли сыграть роль в установлении распределения этих ферментов. РНКазы HI и HIII редко или никогда не появляются в одном геноме прокариот. Когда геном организма содержит более одного гена РНКазы Н, они иногда имеют значительные различия в уровне активности. Было высказано предположение, что эти наблюдения отражают эволюционный паттерн, который минимизирует функциональную избыточность среди генов РНКазы Н.[7][34] РНКаза HIII, уникальная для прокариот, имеет разбросанное таксономическое распределение и обнаруживается как в бактерии и археи;[34] считается, что он довольно рано отошел от HII.[60]

Эволюционная траектория РНКазы Н2 у эукариот, особенно механизм, с помощью которого эукариотические гомологи стали облигатными гетеротримерами, неясен; субъединицы B и C не имеют явных гомологов у прокариот.[2][28]

Приложения

Поскольку РНКаза H специфически расщепляет только РНК в двухцепочечных гибридах РНК: ДНК, она обычно используется в качестве лабораторный реактив в молекулярная биология. Очищенный подготовка Кишечная палочка РНКазы HI и HII коммерчески доступны. РНКаза HI часто используется для разрушения матрицы РНК после создания первой цепи. комплементарная ДНК (кДНК) синтез обратная транскрипция. Его также можно использовать для расщепления определенных последовательностей РНК в присутствии коротких комплементарных сегментов ДНК.[61] Высокочувствительные методы, такие как поверхностный плазмонный резонанс может использоваться для обнаружения.[62][63] РНКазу HII можно использовать для разрушения компонента праймера РНК Фрагмент Окадзаки или ввести одноцепочечные разрывы в положения, содержащие рибонуклеотид.[61] Вариант горячий старт ПЦР, известный как РНКаза H-зависимая ПЦР или rhPCR, была описана с использованием термостабильной РНКазы HII из гипертермофильный Археон Pyrococcus abyssi.[64] Следует отметить, что ингибитор рибонуклеазы белок, обычно используемый в качестве реагента, не эффективен при ингибировании активности HI или HII.[61]

История

Рибонуклеазы H были впервые открыты в лаборатории Питер Хаузен когда исследователи обнаружили гибрид РНК: ДНК эндонуклеаза деятельность в Телец вилочковая железа в 1969 году и дал ему название «рибонуклеаза ЧАС"обозначить свое гибридный специфичность.[27][65][66] Впоследствии активность РНКазы H была обнаружена в Кишечная палочка[67] и в образце онковирусы с РНК геномы во время ранних исследований вирусных обратная транскрипция.[68][69] Позже выяснилось, что экстракт тимуса теленка содержит более одного белка с активностью РНКазы Н.[70] и это Кишечная палочка содержал два гена РНКазы Н.[71][72] Первоначально фермент, ныне известный как РНКаза Н2 у эукариот, был обозначен как H1 и наоборот, но названия эукариотических ферментов были изменены, чтобы соответствовать названиям в Кишечная палочка для облегчения сравнительного анализа с получением современной номенклатуры, в которой прокариотические ферменты обозначены римскими цифрами, а эукариотические ферменты - арабскими цифрами.[2][27][73][74] Прокариотическая РНКаза HIII, о которой сообщалось в 1999 году, была последним идентифицированным подтипом РНКазы H.[73]

Характеристика эукариотической РНКазы Н2 исторически была сложной задачей, отчасти из-за ее низкой распространенности.[2] Тщательные усилия по очищение фермента предположили, что, в отличие от Кишечная палочка РНКаза Н2, эукариотический фермент, имеет несколько субъединиц.[75] В С. cerevisiae гомолог Кишечная палочка белок (то есть субъединица H2A) был легко идентифицирован по биоинформатика когда дрожжи геном был упорядочен,[76] но было обнаружено, что соответствующий белок не проявляет ферментативной активности изолированно.[2][24] В конце концов, дрожжевые субъединицы B и C были выделены совместной очисткой, и было обнаружено, что они необходимы для ферментативной активности.[77] Однако субъединицы B и C дрожжей имеют очень низкую идентичность последовательности к их гомологам в других организмах, и соответствующие человеческие белки были окончательно идентифицированы только после того, как мутации во всех трех были обнаружены, вызывая Синдром Айкарди – Гутьера.[2][3]

Рекомендации

  1. ^ PDB: 1JL1​; Goedken ER, Marqusee S (декабрь 2001 г.). «Энергетика в естественном состоянии термостабилизированного варианта рибонуклеазы HI». Журнал молекулярной биологии. 314 (4): 863–71. Дои:10.1006 / jmbi.2001.5184. PMID 11734003.
  2. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q Черрителли С.М., Крауч Р.Дж. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: ферменты эукариот». Журнал FEBS. 276 (6): 1494–505. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2009.06908.x. ЧВК 2746905. PMID 19228196.
  3. ^ а б c Кроу YJ, Leitch A, Hayward BE, Garner A, Parmar R, Griffith E, et al. (Август 2006 г.). «Мутации в генах, кодирующих субъединицы рибонуклеазы H2, вызывают синдром Айкарди-Гутьера и имитируют врожденную вирусную инфекцию головного мозга». Природа Генетика. 38 (8): 910–6. Дои:10,1038 / ng1842. PMID 16845400.
  4. ^ а б c Фигиел М, Новотны М (август 2014 г.). «Кристаллическая структура комплекса РНКаза H3-субстрат демонстрирует параллельную эволюцию распознавания гибрида РНК / ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (14): 9285–94. Дои:10.1093 / нар / gku615. ЧВК 4132731. PMID 25016521.
  5. ^ а б c d Дэвис Дж. Ф., Хостомска З., Хостомский З., Джордан С. Р., Мэтьюз Д. А. (апрель 1991 г.). «Кристаллическая структура домена рибонуклеазы Н обратной транскриптазы ВИЧ-1». Наука. 252 (5002): 88–95. Bibcode:1991 Наука ... 252 ... 88D. Дои:10.1126 / science.1707186. PMID 1707186.
  6. ^ а б Хансен Дж., Шульце Т., Меллерт В., Меллинг К. (январь 1988 г.). «Идентификация и характеристика ВИЧ-специфической РНКазы H с помощью моноклональных антител». Журнал EMBO. 7 (1): 239–43. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb02805.x. ЧВК 454263. PMID 2452083.
  7. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м Тадокоро Т., Каная С. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: молекулярное разнообразие, субстрат-связывающие домены и каталитический механизм прокариотических ферментов». Журнал FEBS. 276 (6): 1482–93. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2009.06907.x. PMID 19228197.
  8. ^ а б Майорек К.А., Дунин-Хоркавич С., Стечкевич К., Мушевска А., Новотны М., Гинальски К., Буйницкий Ю.М. (апрель 2014 г.). «Суперсемейство РНКазы Н: новые члены, сравнительный структурный анализ и эволюционная классификация». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (7): 4160–79. Дои:10.1093 / nar / gkt1414. ЧВК 3985635. PMID 24464998.
  9. ^ а б Райс П., Крейги Р., Дэвис Д.Р. (февраль 1996 г.). «Ретровирусные интегразы и их родственники». Текущее мнение в структурной биологии. 6 (1): 76–83. Дои:10.1016 / s0959-440x (96) 80098-4. PMID 8696976.
  10. ^ Шмитт Т.Дж., Кларк Дж.Э., Ноттс Т.А. (декабрь 2009 г.). «Термический и механический мультистатический фолдинг рибонуклеазы H». Журнал химической физики. 131 (23): 235101. Bibcode:2009JChPh.131w5101S. Дои:10.1063/1.3270167. PMID 20025349.
  11. ^ а б Новотны М., Черрителли С.М., Гирландо Р., Гайдамаков С.А., Крауч Р.Дж., Ян В. (апрель 2008 г.). «Специфическое распознавание гибрида РНК / ДНК и усиление активности РНКазы H1 человека посредством HBD». Журнал EMBO. 27 (7): 1172–81. Дои:10.1038 / emboj.2008.44. ЧВК 2323259. PMID 18337749.
  12. ^ Cecconi C, Shank EA, Bustamante C, Marqusee S (сентябрь 2005 г.). «Прямое наблюдение трехуровневого сворачивания одной белковой молекулы». Наука. 309 (5743): 2057–60. Bibcode:2005Sci ... 309.2057C. Дои:10.1126 / science.1116702. PMID 16179479.
  13. ^ Холлиен Дж., Маркиз С. (март 1999 г.). «Термодинамическое сравнение мезофильных и термофильных рибонуклеаз H». Биохимия. 38 (12): 3831–6. Дои:10.1021 / bi982684h. PMID 10090773.
  14. ^ Raschke TM, Marqusee S (апрель 1997 г.). «Промежуточный продукт кинетического сворачивания рибонуклеазы H напоминает расплавленную кислоту глобулу и частично развернутые молекулы, обнаруженные в естественных условиях». Структурная биология природы. 4 (4): 298–304. Дои:10.1038 / nsb0497-298. PMID 9095198.
  15. ^ Шульц SJ, Champoux JJ (июнь 2008 г.). «Активность РНКазы H: структура, специфичность и функция в обратной транскрипции». Вирусные исследования. 134 (1–2): 86–103. Дои:10.1016 / j.virusres.2007.12.007. ЧВК 2464458. PMID 18261820.
  16. ^ Champoux JJ, Schultz SJ (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: свойства, субстратная специфичность и роль в обратной транскрипции ретровирусов». Журнал FEBS. 276 (6): 1506–16. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2009.06909.x. ЧВК 2742777. PMID 19228195.
  17. ^ Ян В., Ли Дж.Й., Новотны М. (апрель 2006 г.). «Создание и разрушение нуклеиновых кислот: катализ двух ионов Mg2 + и субстратная специфичность». Молекулярная клетка. 22 (1): 5–13. Дои:10.1016 / j.molcel.2006.03.013. PMID 16600865.
  18. ^ Тадокоро Т., Каная С. (март 2009 г.). «Рибонуклеаза H: молекулярное разнообразие, субстрат-связывающие домены и каталитический механизм прокариотических ферментов». Журнал FEBS. 276 (6): 1482–93. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2009.06907.x. PMID 19228197.
  19. ^ Охтани Н., Харуки М., Морикава М., Каная С. (январь 1999 г.). «Молекулярное разнообразие РНКаз H». Журнал биологии и биоинженерии. 88 (1): 12–9. Дои:10.1016 / с 1389-1723 (99) 80168-6. PMID 16232566.
  20. ^ Бубек Д., Рейнс М.А., Грэм С.К., Астелл К.Р., Джонс Е.Ю., Джексон А.П. (май 2011 г.). «PCNA направляет активность РНКазы H типа 2 на субстратах репликации и репарации ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (9): 3652–66. Дои:10.1093 / nar / gkq980. ЧВК 3089482. PMID 21245041.
  21. ^ Фигиель М., Чон Х., Черрителли С.М., Цибульска М., Крауч Р.Дж., Новотны М. (март 2011 г.). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы H2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера». Журнал биологической химии. 286 (12): 10540–50. Дои:10.1074 / jbc.M110.181974. ЧВК 3060507. PMID 21177858.
  22. ^ Амон Дж. Д., Кошланд Д. (декабрь 2016 г.). «РНКаза H обеспечивает эффективное восстановление повреждений ДНК, вызванных R-петлей». eLife. 5: e20533. Дои:10.7554 / eLife.20533. ЧВК 5215079. PMID 27938663.
  23. ^ а б Лима В.Ф., Мюррей Х.М., Дамле СС, Харт С.Э., Хунг Дж., Де Ойос С.Л. и др. (Июнь 2016). «Мыши с нокаутом по жизнеспособной РНКазе Н1 показывают, что РНКаза Н1 необходима для процессинга петли R, митохондриальной функции и функции печени». Исследования нуклеиновых кислот. 44 (11): 5299–312. Дои:10.1093 / нар / gkw350. ЧВК 4914116. PMID 27131367.
  24. ^ а б Арудчандран А., Черрителли С., Наримацу С., Итая М., Шин Д. Ю., Шимада Ю., Крауч Р. Дж. (Октябрь 2000 г.). «Отсутствие рибонуклеазы H1 или H2 изменяет чувствительность Saccharomyces cerevisiae к гидроксимочевине, кофеину и этилметансульфонату: влияние на роль РНКаз H в репликации и репарации ДНК». Гены в клетки. 5 (10): 789–802. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2000.00373.x. PMID 11029655.
  25. ^ Черрителли С.М., Фролова Е.Г., Фенг С., Гринберг А., Лав П.Е., Крауч Р.Дж. (март 2003 г.). «Неспособность продуцировать митохондриальную ДНК приводит к эмбриональной летальности у мышей, нулевых по Rnaseh1». Молекулярная клетка. 11 (3): 807–15. Дои:10.1016 / с1097-2765 (03) 00088-1. PMID 12667461.
  26. ^ а б Reyes A, Melchionda L, Nasca A, Carrara F, Lamantea E, Zanolini A и др. (Июль 2015 г.). «Мутации RNASEH1 нарушают репликацию мтДНК и вызывают митохондриальную энцефаломиопатию у взрослых». Американский журнал генетики человека. 97 (1): 186–93. Дои:10.1016 / j.ajhg.2015.05.013. ЧВК 4572567. PMID 26094573.
  27. ^ а б c Холлис Т., Шабан Н.М. (01.01.2011). Николсон А.В. (ред.). Рибонуклеазы. Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология. Springer Berlin Heidelberg. стр.299–317. Дои:10.1007/978-3-642-21078-5_12. ISBN 978-3-642-21077-8.
  28. ^ а б Чон Х., Василев А., ДеПамфилис М.Л., Чжао Ю., Чжан Дж., Бургерс П.М. и др. (Январь 2009 г.). «Вклад двух дополнительных субъединиц, RNASEH2B и RNASEH2C, в активность и свойства комплекса РНКазы H2 человека». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (1): 96–110. Дои:10.1093 / nar / gkn913. ЧВК 2615623. PMID 19015152.
  29. ^ а б c Рейнс М.А., Джексон А.П. (август 2014 г.). «Рибонуклеаза Н2 в здоровье и болезни». Сделки Биохимического Общества. 42 (4): 717–25. Дои:10.1042 / BST20140079. PMID 25109948.
  30. ^ Чон Х., Василев А., ДеПамфилис М.Л., Чжао Ю., Чжан Дж., Бургерс П.М. и др. (Январь 2009 г.). «Вклад двух дополнительных субъединиц, RNASEH2B и RNASEH2C, в активность и свойства комплекса РНКазы H2 человека». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (1): 96–110. Дои:10.1093 / nar / gkn913. ЧВК 2615623. PMID 19015152.
  31. ^ Вахба Л., Амон Дж. Д., Кошланд Д., Вуйка-Росс М. (декабрь 2011 г.). «РНКаза H и множество факторов биогенеза РНК взаимодействуют, чтобы предотвратить гибриды РНК: ДНК от создания нестабильности генома». Молекулярная клетка. 44 (6): 978–88. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.10.017. ЧВК 3271842. PMID 22195970.
  32. ^ Ким Н., Хуанг С. Н., Уильямс Дж. С., Ли Ю. К., Кларк А. Б., Чо Дж. Э. и др. (Июнь 2011 г.). «Мутагенный процессинг рибонуклеотидов в ДНК дрожжевой топоизомеразой I». Наука. 332 (6037): 1561–4. Bibcode:2011Научный ... 332.1561K. Дои:10.1126 / science.1205016. ЧВК 3380281. PMID 21700875.
  33. ^ Охтани Н., Харуки М., Морикава М., Крауч Р.Дж., Итая М., Каная С. (январь 1999 г.). «Идентификация генов, кодирующих Mn2 + -зависимую РНКазу HII и Mg2 + -зависимую РНКазу HIII из Bacillus subtilis: классификация РНКаз H на три семейства». Биохимия. 38 (2): 605–18. Дои:10.1021 / bi982207z. PMID 9888800.
  34. ^ а б c Кочива Х., Томита М, Канаи А (июль 2007 г.). «Эволюция генов рибонуклеазы H у прокариот во избежание наследования избыточных генов». BMC Эволюционная биология. 7: 128. Дои:10.1186/1471-2148-7-128. ЧВК 1950709. PMID 17663799.
  35. ^ Роста Э, Ян В, Хаммер Г (февраль 2014 г.). «Кальциевое ингибирование катализа двухметаллических ионов рибонуклеазы Н1». Журнал Американского химического общества. 136 (8): 3137–44. Дои:10.1021 / ja411408x. ЧВК 3985467. PMID 24499076.
  36. ^ Klumpp K, Hang JQ, Rajendran S, Yang Y, Derosier A, Wong Kai In P и др. (Декабрь 2003 г.). «Двухметаллический механизм расщепления РНК РНКазой H ВИЧ и основанный на механизмах дизайн селективных ингибиторов РНКазы H ВИЧ». Исследования нуклеиновых кислот. 31 (23): 6852–9. Дои:10.1093 / nar / gkg881. ЧВК 290251. PMID 14627818.
  37. ^ Ян В., Ли Дж.Й., Новотны М. (апрель 2006 г.). «Создание и разрушение нуклеиновых кислот: катализ двух ионов Mg2 + и субстратная специфичность». Молекулярная клетка. 22 (1): 5–13. Дои:10.1016 / j.molcel.2006.03.013. PMID 16600865.
  38. ^ Ода Й., Ямадзаки Т., Нагаяма К., Каная С., Курода Й., Накамура Х. (май 1994 г.). «Индивидуальные константы ионизации всех карбоксильных групп в рибонуклеазе HI из Escherichia coli, определенные методом ЯМР». Биохимия. 33 (17): 5275–84. Дои:10.1021 / bi00183a034. PMID 7909691.
  39. ^ Де Виво М., Даль Пераро М., Кляйн М.Л. (август 2008 г.). «Расщепление фосфодиэфира в рибонуклеазе H происходит через ассоциативный каталитический механизм с двумя металлами». Журнал Американского химического общества. 130 (33): 10955–62. Дои:10.1021 / ja8005786. ЧВК 2745632. PMID 18662000.
  40. ^ Reus K, Mayer J, Sauter M, Scherer D, Müller-Lantzsch N, Meese E (март 2001 г.). «Геномная организация человеческого эндогенного ретровируса HERV-K (HML-2.HOM) (ERVK6) на хромосоме 7». Геномика. 72 (3): 314–20. Дои:10.1006 / geno.2000.6488. PMID 11401447.
  41. ^ Устянцев К., Блинов А., Смышляев Г. (14 марта 2017 г.). «Конвергенция ретротранспозонов у оомицетов и растений». Мобильная ДНК. 8 (1): 4. Дои:10.1186 / с13100-017-0087-у. ЧВК 5348765. PMID 28293305.
  42. ^ Устянцев К, Новикова О, Блинов А, Смышляев Г (май 2015). «Конвергентная эволюция рибонуклеазы h в ретротранспозонах LTR и ретровирусах». Молекулярная биология и эволюция. 32 (5): 1197–207. Дои:10.1093 / molbev / msv008. ЧВК 4408406. PMID 25605791.
  43. ^ Малик Х.С. (2005). «Эволюция рибонуклеазы H в ретротранспортабельных элементах». Цитогенетические и геномные исследования. 110 (1–4): 392–401. Дои:10.1159/000084971. PMID 16093691.
  44. ^ Фигиель М., Чон Х., Черрителли С.М., Цибульска М., Крауч Р.Дж., Новотны М. (март 2011 г.). «Структурная и биохимическая характеристика комплекса РНКазы H2 человека раскрывает молекулярную основу распознавания субстрата и дефектов синдрома Айкарди-Гутьера». Журнал биологической химии. 286 (12): 10540–50. Дои:10.1074 / jbc.M110.181974. ЧВК 3060507. PMID 21177858.
  45. ^ Орчези С., Ла Пиана Р., Фацци Е. (2009). «Синдром Айкарди-Гутьереса». Британский медицинский бюллетень. 89: 183–201. Дои:10.1093 / bmb / ldn049. PMID 19129251.
  46. ^ а б Crow YJ, Manel N (июль 2015 г.). «Синдром Айкарди-Гутьера и интерферонопатии I типа». Обзоры природы. Иммунология. 15 (7): 429–40. Дои:10.1038 / nri3850. PMID 26052098.
  47. ^ Crow YJ, Chase DS, Lowenstein Schmidt J, Szynkiewicz M, Forte GM, Gornall HL, et al. (Февраль 2015 г.). «Характеристика фенотипов заболеваний человека, связанных с мутациями в TREX1, RNASEH2A, RNASEH2B, RNASEH2C, SAMHD1, ADAR и IFIH1». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 167A (2): 296–312. Дои:10.1002 / ajmg.a.36887. ЧВК 4382202. PMID 25604658.
  48. ^ Райс Дж., Патрик Т., Пармар Р., Тейлор К.Ф., Эби А., Айкарди Дж. И др. (Октябрь 2007 г.). «Клинический и молекулярный фенотип синдрома Айкарди-Гутьереса». Американский журнал генетики человека. 81 (4): 713–25. Дои:10.1086/521373. ЧВК 2227922. PMID 17846997.
  49. ^ Сарафианос С.Г., Дас К., Тантилло С., Кларк А.Д., Динг Дж., Уиткомб Дж. М. и др. (Март 2001 г.). «Кристаллическая структура обратной транскриптазы ВИЧ-1 в комплексе с РНК полипуринового тракта: ДНК». Журнал EMBO. 20 (6): 1449–61. Дои:10.1093 / emboj / 20.6.1449. ЧВК 145536. PMID 11250910.
  50. ^ Сигер К., Мейсон В.С. (май 2015 г.). «Молекулярная биология вирусной инфекции гепатита В». Вирусология. 479-480: 672–86. Дои:10.1016 / j.virol.2015.02.031. ЧВК 4424072. PMID 25759099.
  51. ^ Мёллинг К., Брокер Ф., Керриган Дж. Э. (01.01.2014). «РНКаза H: специфичность, механизмы действия и противовирусная мишень». В Vicenzi E, Poli G (ред.). Человеческие ретровирусы. Методы молекулярной биологии. 1087. Humana Press. С. 71–84. Дои:10.1007/978-1-62703-670-2_7. ISBN 978-1-62703-669-6. PMID 24158815.
  52. ^ Мидзуно М., Ясукава К., Иноуэ К. (февраль 2010 г.). "Понимание механизма стабилизации обратной транскриптазы вируса мышиного лейкоза Молони путем устранения активности РНКазы Н". Биология, биотехнология и биохимия. 74 (2): 440–2. Дои:10.1271 / bbb.90777. PMID 20139597. S2CID 28110533.
  53. ^ Coté ML, Roth MJ (июнь 2008 г.). «Обратная транскриптаза вируса лейкемии мышей: структурное сравнение с обратной транскриптазой ВИЧ-1». Вирусные исследования. 134 (1–2): 186–202. Дои:10.1016 / j.virusres.2008.01.001. ЧВК 2443788. PMID 18294720.
  54. ^ а б Новотны М, Фигиель М (01.01.2013). LeGrice S, Gotte M (ред.). Обратная транскриптаза вируса иммунодефицита человека. Springer Нью-Йорк. С. 53–75. Дои:10.1007/978-1-4614-7291-9_3. ISBN 978-1-4614-7290-2.
  55. ^ а б Beilhartz GL, Götte M (апрель 2010 г.). «Рибонуклеаза H ВИЧ-1: структура, каталитический механизм и ингибиторы». Вирусы. 2 (4): 900–26. Дои:10.3390 / версия 2040900. ЧВК 3185654. PMID 21994660.
  56. ^ Кларманн Г.Дж., Хокинс М.Э., Ле Грайс С.Ф. (2002). «Раскрытие сложностей ретровирусной рибонуклеазы H раскрывает ее потенциал в качестве терапевтической мишени». Обзоры СПИДа. 4 (4): 183–94. PMID 12555693.
  57. ^ Трамонтано Э., Ди Санто Р. (2010). «Ингибиторы функции РНКазы H, ассоциированной с ОТ ВИЧ-1: последние достижения в разработке лекарств». Современная лекарственная химия. 17 (26): 2837–53. Дои:10.2174/092986710792065045. PMID 20858167.
  58. ^ Цао Л., Сонг В., Де Клерк Е., Чжан П., Лю X (июнь 2014 г.). «Недавний прогресс в исследовании низкомолекулярных ингибиторов РНКазы H ВИЧ-1». Современная лекарственная химия. 21 (17): 1956–67. Дои:10.2174/0929867321666140120121158. PMID 24438523.
  59. ^ Ма Б.Г., Чен Л., Джи Х.Ф., Чен Ж., Ян Ф.Р., Ван Л. и др. (Февраль 2008 г.). «Признаки очень древних белков». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 366 (3): 607–11. Дои:10.1016 / j.bbrc.2007.12.014. PMID 18073136.
  60. ^ Бриндефальк Б., Дессайли Б. Х., Йейтс С., Оренго С., Вернер Ф., Пул А. М. (март 2013 г.). «Эволюционная история суперсемейства TBP-доменов». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (5): 2832–45. Дои:10.1093 / nar / gkt045. ЧВК 3597702. PMID 23376926.
  61. ^ а б c Николс Н.М., Юэ Д. (2001-01-01). Рибонуклеазы. Текущие протоколы в молекулярной биологии. Глава 3. John Wiley & Sons, Inc., стр. 3.13. Дои:10.1002 / 0471142727.mb0313s84. ISBN 978-0-471-14272-0. PMID 18972385.
  62. ^ Лу Дж.Ф., Ван С.С., Пэн Ф., Хе Дж.А., Хе Л., Го Ю.С. и др. (Июль 2015 г.). «Платформа SPR без ПЦР с использованием РНКазы H для обнаружения MicroRNA 29a-3p из мазков из горла людей, инфицированных вирусом гриппа A H1N1». Аналитик. 140 (13): 4566–75. Bibcode:2015Ana ... 140.4566L. Дои:10.1039 / C5AN00679A. PMID 26000345. S2CID 28974459.
  63. ^ Гудрич Т.Т., Ли Х.Дж., Кукуруза RM (апрель 2004 г.). «Прямое обнаружение геномной ДНК с помощью ферментативно усиленных измерений SPR-визуализации микрочипов РНК». Журнал Американского химического общества. 126 (13): 4086–7. CiteSeerX 10.1.1.475.1922. Дои:10.1021 / ja039823p. PMID 15053580.
  64. ^ Добосы Дж. Р., Роуз С. Д., Бельц К. Р., Рупп С. М., Пауэрс К. М., Белке М. А., Вальдер Дж. А. (август 2011 г.). «РНКаза H-зависимая ПЦР (rhPCR): улучшенная специфичность и обнаружение однонуклеотидного полиморфизма с использованием блокированных расщепляемых праймеров». BMC Biotechnology. 11: 80. Дои:10.1186/1472-6750-11-80. ЧВК 3224242. PMID 21831278.
  65. ^ Штейн Х, Хаузен П. (октябрь 1969 г.). «Фермент тимуса теленка, разрушающий РНК-фрагмент гибридов ДНК-РНК: влияние на ДНК-зависимую РНК-полимеразу». Наука. 166 (3903): 393–5. Bibcode:1969Sci ... 166..393S. Дои:10.1126 / science.166.3903.393. PMID 5812039.
  66. ^ Хаузен П., Штейн Х (июнь 1970 г.). «Рибонуклеаза H. Фермент, разрушающий РНК-фрагмент гибридов ДНК-РНК». Европейский журнал биохимии. 14 (2): 278–83. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1970.tb00287.x. PMID 5506170.
  67. ^ Миллер Х.И., Риггс А.Д., Гилл Г.Н. (апрель 1973 г.). «Рибонуклеаза H (гибрид) в Escherichia coli. Идентификация и характеристика». Журнал биологической химии. 248 (7): 2621–4. PMID 4572736.
  68. ^ Mölling K, Bolognesi DP, Bauer H, Büsen W., Plassmann HW, Hausen P (декабрь 1971 г.). «Ассоциация вирусной обратной транскриптазы с ферментом, разрушающим РНК-фрагмент гибридов РНК-ДНК». Природа. 234 (51): 240–3. Дои:10.1038 / newbio234240a0. PMID 4331605.
  69. ^ Грандгенетт Д.П., Джерард Г.Ф., Грин М. (декабрь 1972 г.). «Рибонуклеаза H: повсеместная активность в вирионах опухолевых вирусов рибонуклеиновой кислоты». Журнал вирусологии. 10 (6): 1136–42. Дои:10.1128 / jvi.10.6.1136-1142.1972. ЧВК 356594. PMID 4118867.
  70. ^ Бюзен В., Хаузен П. (март 1975 г.). «Отчетливая активность рибонуклеазы H в тимусе теленка». Европейский журнал биохимии. 52 (1): 179–90. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1975.tb03985.x. PMID 51794.
  71. ^ Каная С., Крауч Р. Дж. (Январь 1983 г.). «Последовательность ДНК гена, кодирующего рибонуклеазу H Escherichia coli». Журнал биологической химии. 258 (2): 1276–81. PMID 6296074.
  72. ^ Итая М (ноябрь 1990 г.). «Выделение и характеристика второй РНКазы H (РНКазы HII) Escherichia coli K-12, кодируемой геном rnhB». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (21): 8587–91. Bibcode:1990PNAS ... 87.8587I. Дои:10.1073 / pnas.87.21.8587. ЧВК 55002. PMID 2172991.
  73. ^ а б Охтани Н., Харуки М., Морикава М., Крауч Р.Дж., Итая М., Каная С. (январь 1999 г.). «Идентификация генов, кодирующих Mn2 + -зависимую РНКазу HII и Mg2 + -зависимую РНКазу HIII из Bacillus subtilis: классификация РНКаз H на три семейства». Биохимия. 38 (2): 605–18. Дои:10.1021 / bi982207z. PMID 9888800.
  74. ^ Крауч Р.Дж., Арудчандран А., Черрителли С.М. (01.01.2001). "РНКаза H1 Saccharomyces cerevisiae: методы и номенклатура". Методы в энзимологии. 341: 395–413. Дои:10.1016 / с0076-6879 (01) 41166-9. ISBN 978-0-12-182242-2. PMID 11582793.
  75. ^ Франк П., Браунсхофер-Райтер С., Винтерсбергер Ю., Гримм Р., Бюзен В. (октябрь 1998 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей большую субъединицу РНКазы HI человека, гомолог прокариотической РНКазы HII». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (22): 12872–7. Bibcode:1998PNAS ... 9512872F. Дои:10.1073 / пнас.95.22.12872. ЧВК 23637. PMID 9789007.
  76. ^ Франк П., Браунсхофер-Райтер С., Винтерсбергер У. (январь 1998 г.). «Дрожжевая РНКаза H (35) является аналогом РНКазы HI млекопитающих и эволюционно связана с прокариотической РНКазой HII». Письма FEBS. 421 (1): 23–6. Дои:10.1016 / s0014-5793 (97) 01528-7. PMID 9462832.
  77. ^ Jeong HS, Backlund PS, Chen HC, Karavanov AA, Crouch RJ (2004-01-01). «РНКаза H2 Saccharomyces cerevisiae представляет собой комплекс из трех белков». Исследования нуклеиновых кислот. 32 (2): 407–14. Дои:10.1093 / нар / гх209. ЧВК 373335. PMID 14734815.

внешняя ссылка