WikiDer > Плакофилин-2 - Википедия

Plakophilin-2 - Wikipedia
ПКП2
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыПКП2, ARVD9, плакофилин 2
Внешние идентификаторыOMIM: 602861 MGI: 1914701 ГомолоГен: 3364 Генные карты: ПКП2
Расположение гена (человек)
Хромосома 12 (человек)
Chr.Хромосома 12 (человек)[1]
Хромосома 12 (человек)
Геномное расположение PKP2
Геномное расположение PKP2
Группа12p11.21Начинать32,790,745 бп[1]
Конец32,896,840 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PKP2 214154 s at fs.png

PBB GE PKP2 207717 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5318

67451

Ансамбль

ENSG00000057294

ENSMUSG00000041957

UniProt

Q99959

Q9CQ73

RefSeq (мРНК)

NM_004572
NM_001005242

NM_026163

RefSeq (белок)

NP_001005242
NP_004563

NP_080439

Расположение (UCSC)Chr 12: 32,79 - 32,9 МбChr 16: 16.21 - 16.27 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Плакофилин-2 это белок что у людей кодируется ПКП2 ген.[5][6] Плакофилин 2 экспрессируется в коже и сердечная мышца, где он предназначен для ссылки кадгерины к промежуточным филаментам в цитоскелет. В сердечная мышца, плакофилин-2 содержится в десмосома структуры, расположенные внутри вставные диски. Мутации в ПКП2 было показано, что они являются причиной аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка.

Структура

Два варианты стыковки из ПКП2 ген были идентифицированы. Первый имеет молекулярную массу 97,4 кДа (881 аминокислоты) и второй с молекулярной массой 92,7 кДа (837 аминокислоты).[7][8] Процессированный псевдоген с высоким сходством с этим локусом был картирован на хромосоме 12p13.[6]

Плакофилин-2 входит в состав броненосец повторить и плакофилин белок семья. Белки плакофилина содержат девять центральных консервативных броненосец повторить домены, окруженные N-концевой и C-терминал домены.[9] Поочередно сплайсированные транскрипты, кодирующие белок изоформы были идентифицированы.[10]

Плакофилин 2 локализуется в десмосомах и ядрах клеток и связывает плакоглобин, десмоплакин, а кадгерины десмосом через N-концевой головной домен.[11][12]

Функция

Плакофилин 2 связывает кадгерины с промежуточными филаментами цитоскелета. В кардиомиоциты, плакофилин-2 находится в десмосома структуры внутри вставные диски, которые связывают соседние сарколеммаль мембраны вместе.[13] В десмосомный белок, десмоплакин, является основным компонентом пластины, которая фиксирует промежуточные нити к сарколемма своим C-конец и косвенно сарколеммаль кадгерины своим N-конецпри содействии плакоглобин и плакофилин-2.[14] Плакофилин необходим для нормальной локализации и содержания десмоплакин к десмосомы, что частично может быть связано с привлечением протеинкиназа C альфа к десмоплакин.[15]

Удаление ПКП2 у мышей серьезно нарушает нормальный морфогенез сердца. Мутантные мыши являются эмбриональными летальными и демонстрируют дефицит в формировании прикрепляющихся соединений в кардиомиоциты, включая диссоциацию десмоплакин и формирование цитоплазматический зернистые агрегаты около 10.5-11 эмбрионального дня. Включенная дополнительная порок развития уменьшена трабекуляция, цитоскелет диссарай и разрыв сердечной стенки.[16] Дальнейшие исследования показали, что плакофилин-2 координируется с E-кадгерин требуется для правильной локализации RhoA рано в актин цитоскелет перестановка, чтобы правильно соединить сборку прилипает к стыкам к перемещению десмосома предшественники во вновь образованных межклеточных соединениях.[17]

Плакофилин-2 с течением времени оказался не просто компонентом межклеточных соединений; скорее, плакофилины появляются как универсальные каркасы для различных сигнальных путей, которые более глобально модулируют различные клеточные активности.[9] Плакофилин-2, как было показано, локализуется в ядрах в дополнение к десмосомальные бляшки в цитоплазма. Исследования показали, что плаккофиллин-2 обнаруживается в нуклеоплазме, в комплексе в составе холофермента РНК-полимеразы III с самой большой субъединицей РНК-полимеразы III, называемой RPC155.[11]

Имеются данные, подтверждающие молекулярные перекрестные помехи между плакофилином-2 и белками, участвующими в механических соединениях в кардиомиоциты, включая коннексин 43, основной компонент сердечной щелевые соединения; напряжение-управляемый натриевый канал Na (V) 1,5 и его взаимодействующая субъединица, Анкирин Г; и К (АТФ). Снижение экспрессии плакофилина-2 через миРНК приводит к уменьшению и перераспределению коннексин 43 белок, а также уменьшение сцепления соседних кардиомиоциты. Исследования также показали, что GJA1 и плакофилин-2 являются компонентами того же биомолекулярный комплекс.[18] Плакофилин-2 также связывается с Na (V) 1,5, и нокдаун плакофилина-2 в кардиомиоциты изменяет свойства натриевого тока, а также скорость потенциал действия размножение.[19] Также было продемонстрировано, что плакофилин-2 связывается с важным компонентом Na (V) 1,5 сложный, Анкирин Г, и потеря Анкирин Г через миРНК подавление неправильно локализованного плакофилина-2 и коннексин 43 в сердечных клетках, что согласовывалось с уменьшением электрического сцепления клеток и уменьшением силы адгезии.[20] Эти исследования были дополнительно подтверждены исследованием на модели мыши, несущей ПКП2-гетерозиготный нулевая мутация, которая показала уменьшение Na (V) 1,5 амплитуда, а также сдвиг стробирования и кинетики; фармакологическая проблема также вызвала желудочковый аритмии. Эти данные дополнительно подтверждают мнение о том, что десмосомы перекрестные помехи с натриевыми каналами в сердце и предполагают, что риск аритмии у пациентов с ПКП2 мутации могут быть обнаружены с помощью фармакологического исследования.[21] Доказательства также показали, что плакофилин-2 связывается с К (АТФ) канальный подблок, Kir6.2, и это в кардиомиоциты от гаплонедостаточного ПКП2 мышей, К (АТФ) плотность тока в канале была на ∼40% меньше, а региональная неоднородность К (АТФ) каналов были изменены, что позволяет предположить, что плакофилин-2 взаимодействует с К (АТФ) и обеспечивает взаимодействие между межклеточными соединениями и возбудимостью мембран.[22]

Клиническое значение

Мутации в ПКП2 были связаны с, как было показано, вызывают и считаются обычным явлением в аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка, который характеризуется фибро-жировым замещением кардиомиоциты, вентрикулярная тахикардия и внезапная сердечная смерть.[23][24][25][26][27][28][29][30] Подсчитано, что 70% всех мутаций, связанных с аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка находятся в пределах ПКП2 ген.[31] Эти мутации в целом, по-видимому, нарушают сборку и стабильность десмосомы.[32] Механистические исследования показали, что некоторые ПКП2 мутации приводят к нестабильности белка плакофилин-2 из-за повышенного Кальпаин-опосредованная деградация.[33]

Специфические и чувствительные маркеры ПКП2 и плакоглобин носители мутации в аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка были определены для включения Зубец Т инверсии, право желудочковый аномалии движения стенок и желудочковые экстрасистолия.[34] Кроме того, иммуногистохимический анализ белков, содержащих кардиомиоцит десмосомы оказался высокочувствительным и специфическим диагностическим индикатором.[35]

Клиническая и генетическая характеристика аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка в настоящее время проходит интенсивное расследование, чтобы понять пенетрантность связана с ПКП2 мутации, а также другие гены, кодирующие десмосомный белки, в развитии и исходе заболевания.[10][36][37][38][39][40][41][42][43][44][45]

ПКП2 мутации также сосуществуют с натриевые каннелопатии у пациентов с Синдром Бругада.[46][47]

Кроме того, плакофилин-2 был обнаружен в прилипает к стыкам из сердечные миксоматы опухоли проанализированы и отсутствуют у пациентов с некардиальным миксомы, предполагая, что плакофилин-2 может служить ценным маркером при клинической диагностике сердечные миксоматы.[48]

Взаимодействия

PKP2 был показан взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000057294 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041957 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Мертенс К., Кун С., Франке В.В. (январь 1997 г.). «Плакофилины 2a и 2b: конститутивные белки двойного расположения в кариоплазме и десмосомной бляшке». J Cell Biol. 135 (4): 1009–25. Дои:10.1083 / jcb.135.4.1009. ЧВК 2133394. PMID 8922383.
  6. ^ а б «Энтрез Ген: PKP2 плакофилин 2».
  7. ^ «Белковая последовательность человеческого PKP2 (Uniprot ID: Q99959)». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Получено 11 июля 2015.
  8. ^ «Белковая последовательность человеческого PKP2 (Uniprot ID: Q99959-2)». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Получено 11 июля 2015.
  9. ^ а б Басс-Зубек А.Е., Годсель Л.М., Дельмар М., Грин К.Дж. (октябрь 2009 г.). «Плакофилины: многофункциональные каркасы для адгезии и передачи сигналов». Текущее мнение в области клеточной биологии. 21 (5): 708–16. Дои:10.1016 / j.ceb.2009.07.002. ЧВК 3091506. PMID 19674883.
  10. ^ а б Groeneweg JA, Ummels A, Mulder M, Bikker H, van der Smagt JJ, van Mil AM, Homfray T., Post JG, Elvan A, van der Heijden JF, Houweling AC, Jongbloed JD, Wilde AA, van Tintelen JP, Hauer RN , Dooijes D (ноябрь 2014 г.). «Функциональная оценка возможных вариантов места сплайсинга при аритмогенной дисплазии / кардиомиопатии правого желудочка». Ритм сердца. 11 (11): 2010–7. Дои:10.1016 / j.hrthm.2014.07.041. PMID 25087486.
  11. ^ а б c d е ж грамм час я Чен X, Бонн С., Хатцфельд М., Ван Рой Ф., Грин К.Дж. (март 2002 г.). «Связывание белков и функциональная характеристика плакофилина 2. Доказательства его разнообразных ролей в десмосомах и передаче сигналов бета-катенина». Журнал биологической химии. 277 (12): 10512–22. Дои:10.1074 / jbc.M108765200. PMID 11790773.
  12. ^ Мертенс К., Хофманн И., Ван З., Тейхманн М., Сепери Чонг С., Шнёльцер М., Франке В.В. (июль 2001 г.). «Ядерные частицы, содержащие комплексы РНК-полимеразы III, связанные с белком соединительной бляшки плакофилином 2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (14): 7795–800. Дои:10.1073 / pnas.141219498. ЧВК 35421. PMID 11416169.
  13. ^ Гаррод Д., Чиджи М. (март 2008 г.). «Структура, состав и функции десмосом». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1778 (3): 572–87. Дои:10.1016 / j.bbamem.2007.07.014. PMID 17854763.
  14. ^ Джефферсон Дж. Дж., Леунг К. Л., Лием РК (июль 2004 г.). «Плакины: голиафы, которые связывают соединения клеток и цитоскелет». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 5 (7): 542–53. Дои:10.1038 / nrm1425. PMID 15232572. S2CID 32003509.
  15. ^ Басс-Зубек А.Е., Хоббс Р.П., Амарго Э.В., Гарсия Н.Дж., Шей С.Н., Чен Х, Валь Дж.К., Деннинг М.Ф., Грин К.Дж. (май 2008 г.). «Плакофилин 2: критический каркас для PKC альфа, который регулирует сборку межклеточных соединений». Журнал клеточной биологии. 181 (4): 605–13. Дои:10.1083 / jcb.200712133. ЧВК 2386101. PMID 18474624.
  16. ^ Гроссманн К.С., Грунд С., Хуэльскен Дж., Беренд М., Эрдманн Б., Франке В.В., Бирчмайер В. (октябрь 2004 г.). «Потребность в плакофилине 2 для морфогенеза сердца и формирования сердечного соединения». Журнал клеточной биологии. 167 (1): 149–60. Дои:10.1083 / jcb.200402096. ЧВК 2172504. PMID 15479741.
  17. ^ Годсель Л.М., Дубаш А.Д., Басс-Зубек А.Э., Амарго Е.В., Клесснер Дж.Л., Хоббс Р.П., Чен Х, Грин К.Дж. (август 2010 г.). «Плакофилин 2 соединяет актомиозин, ремоделирующий сборку десмосомных бляшек через RhoA». Молекулярная биология клетки. 21 (16): 2844–59. Дои:10.1091 / mbc.E10-02-0131. ЧВК 2921118. PMID 20554761.
  18. ^ Oxford EM, Musa H, Maass K, Coombs W, Taffet SM, Delmar M (сентябрь 2007 г.). «Ремоделирование коннексина 43, вызванное ингибированием экспрессии плакофилина-2 в клетках сердца». Циркуляционные исследования. 101 (7): 703–11. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.107.154252. PMID 17673670.
  19. ^ а б Сато П.Я., Муса Х., Кумбс В., Герреро-Серна Дж., Патиньо Г.А., Тафет С.М., Исом Л.Л., Дельмар М. (сентябрь 2009 г.). «Потеря экспрессии плакофилина-2 приводит к снижению тока натрия и замедлению проводимости в культивируемых сердечных миоцитах». Циркуляционные исследования. 105 (6): 523–6. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.109.201418. ЧВК 2742576. PMID 19661460.
  20. ^ а б Сато П.Ю., Кумбс В., Лин Х, Некрасова О., Грин К.Дж., Исом Л.Л., Таффет С.М., Делмар М. (июль 2011 г.). «Взаимодействие между анкирином-G, плакофилином-2 и коннексином 43 в интеркалированном диске сердца». Циркуляционные исследования. 109 (2): 193–201. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.111.247023. ЧВК 3139453. PMID 21617128.
  21. ^ Cerrone M, Noorman M, Lin X, Chkourko H, Liang FX, van der Nagel R, Hund T, Birchmeier W., Mohler P, van Veen TA, van Rijen HV, Delmar M (сентябрь 2012 г.). «Дефицит натрия и аритмогенез на мышиной модели гаплонедостаточности плакофилина-2». Сердечно-сосудистые исследования. 95 (4): 460–8. Дои:10.1093 / cvr / cvs218. ЧВК 3422082. PMID 22764151.
  22. ^ а б Хонг М., Бао Л., Кефалойанни Э., Агулло-Паскуаль Э, Чкурко Х., Фостер М., Таскин Э., Жандре М., Рид Д.А., Ротенберг Э., Дельмар М., Кутзи В.А. (ноябрь 2012 г.). «Неоднородность АТФ-чувствительных K + каналов в сердечных миоцитах: обогащение на вставочном диске». Журнал биологической химии. 287 (49): 41258–67. Дои:10.1074 / jbc.M112.412122. ЧВК 3510824. PMID 23066018.
  23. ^ Чжоу X, Чен М, Сон Х, Ван Б., Чен Х, Ван Дж, Ван В, Фэн С., Чжан Ф, Цзюй В, Ли М, Гу К., Цао К., Ван Д. В., Ян Б. (апрель 2015 г.). «Комплексный анализ мутаций гена десмосом у китайских пациентов хань с аритмогенной кардиомиопатией правого желудочка». Европейский журнал медицинской генетики. 58 (4): 258–65. Дои:10.1016 / j.ejmg.2015.02.009. PMID 25765472.
  24. ^ Li Mura IE, Bauce B, Nava A, Fanciulli M, Vazza G, Mazzotti E, Rigato I, De Bortoli M, Beffagna G, Lorenzon A, Calore M, Dazzo E, Nobile C, Mostacciuolo ML, Corrado D, Basso C, Далиенто Л., Тьене Г., Рампаццо А. (ноябрь 2013 г.). «Выявление делеции гена PKP2 в семье с аритмогенной кардиомиопатией правого желудочка». Европейский журнал генетики человека. 21 (11): 1226–31. Дои:10.1038 / ejhg.2013.39. ЧВК 3798844. PMID 23486541.
  25. ^ Чжан М., Тавора Ф., Оливейра Дж. Б., Ли Л., Франко М., Фаулер Д., Чжао З., Бурк А. (2012). «Мутации PKP2 при внезапной смерти от аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка (ARVC) и внезапной неожиданной смерти с отрицательным результатом вскрытия (SUDNA)». Тираж Журнал. 76 (1): 189–94. Дои:10.1253 / circj.cj-11-0747. PMID 22019812.
  26. ^ van der Zwaag PA, Cox MG, van der Werf C, Wiesfeld AC, Jongbloed JD, Dooijes D, Bikker H, Jongbloed R, Suurmeijer AJ, van den Berg MP, Hofstra RM, Hauer RN, Wilde AA, van Tintelen JP (декабрь 2010). «Повторяющиеся мутации и мутации-основатели в Нидерландах: мутация Plakophilin-2 p.Arg79X, вызывающая аритмогенную кардиомиопатию / дисплазию правого желудочка». Нидерланды Heart Journal. 18 (12): 583–91. Дои:10.1007 / s12471-010-0839-5. ЧВК 3018603. PMID 21301620.
  27. ^ Джерулл Б., Хойзер А., Вихтер Т., Пол М., Бассон К. Т., Макдермотт Д. А., Лерман Б. Б., Марковиц С. М., Эллинор П. Т., Макрей К. А., Петерс С., Гроссманн К. С., Дренкхан Дж., Мишели Б., Засс-Клаассен С., Бирчмайер В., Дитц Р., Брайтхардт Г., Шульце-Бар Э., Тирфельдер Л. (ноябрь 2004 г.). «Мутации в десмосомном белке плакофилине-2 часто встречаются при аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Природа Генетика. 36 (11): 1162–4. Дои:10,1038 / ng1461. PMID 15489853.
  28. ^ Сиррис П., Уорд Д., Асимаки А., Сен-Чоудри С., Эбрахим Х.Й., Эванс А., Хитоми Н., Норман М., Пантазис А., Шоу А. Л., Эллиотт П. М., Маккенна В. Дж. (Январь 2006 г.). «Клиническое проявление мутации плакофилина-2 при семейной аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка» (PDF). Тираж. 113 (3): 356–64. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.105.561654. PMID 16415378. S2CID 819048.
  29. ^ Каннанкерил П.Дж., Бхуйян З.А., Дарбар Д., Манненс М.М., Уайлд А.А., Роден Д.М. (август 2006 г.). «Аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка, вызванная новой мутацией плакофилина 2: широкий спектр заболеваний у носителей мутации в семье». Ритм сердца. 3 (8): 939–44. Дои:10.1016 / j.hrthm.2006.04.028. PMID 16876743.
  30. ^ Lahtinen AM, Lehtonen A, Kaartinen M, Toivonen L, Swan H, Widén E, Lehtonen E, Lehto VP, Kontula K (май 2008 г.). «Миссенс-мутации плакофилина-2 при аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Международный журнал кардиологии. 126 (1): 92–100. Дои:10.1016 / j.ijcard.2007.03.137. PMID 17521752.
  31. ^ van Tintelen JP, Entius MM, Bhuiyan ZA, Jongbloed R, Wiesfeld AC, Wilde AA, van der Smagt J, Boven LG, Mannens MM, van Langen IM, Hofstra RM, Otterspoor LC, Doevendans PA, Rodriguez LM, van Gelder IC, Хауэр Р.Н. (апрель 2006 г.). «Мутации Плакофилина-2 являются основным фактором, определяющим семейную аритмогенную дисплазию / кардиомиопатию правого желудочка». Тираж. 113 (13): 1650–8. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.105.609719. PMID 16567567.
  32. ^ Холл C, Ли С., Ли Х, Кризон В., Уол Дж. К. (2009). «Аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка, мутации плакофилина-2 нарушают сборку и стабильность десмосом». Связь и адгезия клеток. 16 (1–3): 15–27. Дои:10.1080/15419060903009329. PMID 19533476. S2CID 19077857.
  33. ^ Кирхнер Ф., Шуэц А., Болдт Л. Х., Мартенс К., Дитмар Дж., Хаверкамп В., Тирфельдер Л., Хайнеманн Ю., Герулл Б. (август 2012 г.). «Молекулярное понимание аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка, вызванной миссенс-мутациями плакофилина-2». Обращение: сердечно-сосудистая генетика. 5 (4): 400–11. Дои:10.1161 / CIRCGENETICS.111.961854. PMID 22781308.
  34. ^ Антониадис Л., Цацопулу А., Анастасакис А., Сиррис П., Асимаки А., Панайотакос Д., Замбартас С., Стефанадис С., МакКенна В. Дж., Протонотариос Н. (сентябрь 2006 г.). «Аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка, вызванная делециями в плакофилине-2 и плакоглобине (болезнь Наксоса) в семьях из Греции и Кипра: генотип-фенотипические отношения, диагностические особенности и прогноз». Европейский журнал сердца. 27 (18): 2208–16. Дои:10.1093 / eurheartj / ehl184. PMID 16893920.
  35. ^ ван Тинтелен Дж. П., Хауэр Р. Н. (июль 2009 г.). «Кардиомиопатии: новый тест на аритмогенную кардиомиопатию правого желудочка». Обзоры природы. Кардиология. 6 (7): 450–1. Дои:10.1038 / nrcardio.2009.97. PMID 19554004.
  36. ^ Cox MG, van der Zwaag PA, van der Werf C, van der Smagt JJ, Noorman M, Bhuiyan ZA, Wiesfeld AC, Volders PG, van Langen IM, Atsma DE, Dooijes D, van den Wijngaard A, Houweling AC, Jongbloed JD , Йорданс Л., Крамер М.Дж., Довенданс П.А., де Баккер Дж.М., Уайлд А.А., ван Тинтелен Дж. П., Хауэр Р. Н. (июнь 2011 г.). «Аритмогенная дисплазия правого желудочка / кардиомиопатия: патогенные мутации десмосом у основных пациентов предсказывают исход семейного скрининга: голландское последующее исследование генотипа-фенотипа аритмогенной дисплазии правого желудочка / кардиомиопатии». Тираж. 123 (23): 2690–700. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.110.988287. PMID 21606396.
  37. ^ Lahtinen AM, Lehtonen E, Marjamaa A, Kaartinen M, Heliö T, Porthan K, Oikarinen L, Toivonen L, Swan H, Jula A, Peltonen L, Palotie A, Salomaa V, Kontula K (август 2011 г.). «Преобладающие в популяции десмосомные мутации, предрасполагающие к аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Ритм сердца. 8 (8): 1214–21. Дои:10.1016 / j.hrthm.2011.03.015. PMID 21397041.
  38. ^ Сен-Чоудри С., Сиррис П., Уорд Д., Асимаки А., Севдалис Е., МакКенна В. Дж. (Апрель 2007 г.). «Клиническая и генетическая характеристика семей с аритмогенной дисплазией / кардиомиопатией правого желудочка позволяет по-новому взглянуть на паттерны проявления заболевания». Тираж. 115 (13): 1710–20. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.660241. PMID 17372169.
  39. ^ van Tintelen JP, Hofstra RM, Wiesfeld AC, van den Berg MP, Hauer RN, Jongbloed JD (май 2007 г.). «Молекулярная генетика аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка: горизонты зарождения?». Текущее мнение в кардиологии. 22 (3): 185–92. Дои:10.1097 / HCO.0b013e3280d942c4. PMID 17413274. S2CID 24552922.
  40. ^ Авад М.М., Калкинс Х., судья Д.П. (май 2008 г.). «Механизмы заболевания: молекулярная генетика аритмогенной дисплазии правого желудочка / кардиомиопатии».. Природа Клиническая практика Сердечно-сосудистая медицина. 5 (5): 258–67. Дои:10.1038 / ncpcardio1182. ЧВК 2822988. PMID 18382419.
  41. ^ den Haan AD, Tan BY, Zikusoka MN, Lladó LI, Jain R, Daly A., Tichnell C, James C, Amat-Alarcon N, Abraham T., Russell SD, Bluemke DA, Calkins H, Dalal D, Judge DP (октябрь 2009 г. ). «Комплексный анализ мутации десмосом у жителей Северной Америки с аритмогенной дисплазией / кардиомиопатией правого желудочка». Обращение: сердечно-сосудистая генетика. 2 (5): 428–35. Дои:10.1161 / CIRCGENETICS.109.858217. ЧВК 2801867. PMID 20031617.
  42. ^ Bauce B, Nava A, Beffagna G, Basso C, Lorenzon A, Smaniotto G, De Bortoli M, Rigato I, Mazzotti E, Steriotis A, Marra MP, Towbin JA, Thiene G, Danieli GA, Rampazzo A (январь 2010 г.). «Множественные мутации в десмосомных белках, кодирующих гены аритмогенной кардиомиопатии / дисплазии правого желудочка». Ритм сердца. 7 (1): 22–9. Дои:10.1016 / j.hrthm.2009.09.070. PMID 20129281.
  43. ^ Fressart V, Duthoit G, Donal E, Probst V, Deharo JC, Chevalier P, Klug D, Dubourg O, Delacretaz E, Cosnay P, Scanu P, Extramiana F, Keller D, Hidden-Lucet F, Simon F, Bessirard V, Roux-Buisson N, Hebert JL, Azarine A, Casset-Senon D, Rouzet F, Lecarpentier Y, Fontaine G, Coirault C, Frank R, Hainque B, Charron P (июнь 2010 г.). «Анализ десмосомных генов при аритмогенной дисплазии / кардиомиопатии правого желудочка: спектр мутаций и клиническое влияние на практике». Europace. 12 (6): 861–8. Дои:10.1093 / europace / euq104. PMID 20400443.
  44. ^ Герулл Б. (июнь 2014 г.). «Связь кожа-сердце: что эпидермис может рассказать нам о миокарде при аритмогенной кардиомиопатии?». Обращение: сердечно-сосудистая генетика. 7 (3): 225–7. Дои:10.1161 / CIRCGENETICS.114.000647. PMID 24951656.
  45. ^ Брун Ф., Барнс К.В., Синагра Дж., Славов Д., Барбати Дж., Жу Х, Грау С.Л., Спецзакатен А, Пинамонти Б., Мерло М., Сальседо Е.Е., Зауэр WH, Тейлор М.Р., Местрони Л. (октябрь 2014 г.). «Гены титина и десмосом в естествознании аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Журнал медицинской генетики. 51 (10): 669–76. Дои:10.1136 / jmedgenet-2014-102591. ЧВК 4465780. PMID 25157032.
  46. ^ Cerrone M, Lin X, Zhang M, Agullo-Pascual E, Pfenniger A, Chkourko Gusky H, Novelli V, Kim C, Tirasawadichai T., судья DP, Rothenberg E, Chen HS, Napolitano C, Priori SG, Delmar M (март 2014 г.) ). «Миссенс-мутации в плакофилине-2 вызывают дефицит тока натрия и связаны с фенотипом синдрома Бругада». Тираж. 129 (10): 1092–103. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.113.003077. ЧВК 3954430. PMID 24352520.
  47. ^ Cerrone M, Delmar M (июль 2014 г.). «Десмосомы и комплекс натриевых каналов: значение для аритмогенной кардиомиопатии и синдрома Бругада». Тенденции в сердечно-сосудистой медицине. 24 (5): 184–90. Дои:10.1016 / j.tcm.2014.02.001. ЧВК 4099253. PMID 24656989.
  48. ^ Rickelt S, Rizzo S, Doerflinger Y, Zentgraf H, Basso C, Gerosa G, Thiene G, Moll R, Franke WW (ноябрь 2010 г.). «Новый вид соединения с характеристикой типа опухоли: плакофилин-2 как основной белок сращений в сердечных миксомах». Современная патология. 23 (11): 1429–37. Дои:10.1038 / modpathol.2010.138. PMID 20693980.
  49. ^ Агулло-Паскуаль Э., Рид Д.А., Киган С., Сидху М., Феньо Д., Ротенберг Э., Дельмар М. (ноябрь 2013 г.). «Флуоресцентная микроскопия сверхвысокого разрешения сердечной коннексомы выявляет плакофилин-2 внутри бляшки коннексина 43». Сердечно-сосудистые исследования. 100 (2): 231–40. Дои:10.1093 / cvr / cvt191. ЧВК 3797628. PMID 23929525.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка