WikiDer > Киназа тяжелой цепи миозина - Википедия
киназа тяжелой цепи миозина | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.7.11.7 | ||||||||
Количество CAS | 64763-54-8 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а киназа тяжелой цепи миозина (EC 2.7.11.7) является фермент который катализирует то химическая реакция
- АТФ + [тяжелая цепь миозина] АДФ + [тяжелая цепь миозина] фосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и тяжелая цепь миозина, а его два товары находятся ADP и фосфат тяжелой цепи миозина.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, особенно те, которые переносят фосфатную группу в боковую цепь кислород атом серин или же треонин остатки в белки (протеин-серин / треонинкиназы). В систематическое название этого класса ферментов АТФ: [тяжелая цепь миозина] О-фосфотрансфераза. Другие широко используемые имена включают
- АТФ: О-фосфотрансфераза тяжелой цепи миозина
- кальмодулин-зависимая киназа тяжелых цепей миозина
- MHCK
- Киназа MIHC
- киназа тяжелой цепи миозина
- киназа тяжелой цепи миозина I
- киназа тяжелой цепи миозина II
- [миозин-тяжелая цепь] киназа
- киназа тяжелой цепи миозина A
- СТК6.
Рекомендации
- Cote GP, Bukiejko U (1987). «Очистка и характеристика киназы тяжелой цепи миозина из Dictyostelium discoideum». J. Biol. Chem. 262 (3): 1065–72. PMID 3027076.
- Hammer JA III, Albanesi JP, Korn ED (1983). «Очистка и характеристика киназы тяжелой цепи миозина I из Acanthamoeba castellanii». J. Biol. Chem. 258 (16): 10168–75. PMID 6309772.
- Rieker JP, Swanljung-Collins H, Collins JH (1987). «Очистка и характеристика кальмодулин-зависимой киназы тяжелой цепи миозина из кишечной щеточной каймы». J. Biol. Chem. 262 (31): 15262–8. PMID 2822719.
- Равид С., Спудич Дж. А. (1989). «Киназа тяжелой цепи миозина из разработанных клеток Dictyostelium. Очистка и характеристика». J. Biol. Chem. 264 (25): 15144–50. PMID 2549052.
- Brzeska H, Lynch TJ, Martin B, Corigliano-Murphy A, Korn ED (1990). «Субстратная специфичность киназы тяжелой цепи миозина I Acanthamoeba, определенная с помощью синтетических пептидов». J. Biol. Chem. 265 (27): 16138–44. PMID 2168881.
- Равид С., Спудич Дж. А. (1992). «Мембраносвязанная киназа тяжелой цепи миозина Dictyostelium: регулируемый в процессе развития субстрат-специфический член семейства протеинкиназ C». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 89 (13): 5877–81. Дои:10.1073 / пнас.89.13.5877. ЧВК 49400. PMID 1321427.
- Фьюти Л.М., Medley QG, Cote GP, Egelhoff TT (1995). «Структурный анализ киназы тяжелой цепи миозина A от Dictyostelium. Доказательства сильно дивергентного домена протеинкиназы, амино-концевого домена спиральной спирали и домена, гомологичного бета-субъединице гетеротримерных G-белков». J. Biol. Chem. 270 (2): 523–9. Дои:10.1074 / jbc.270.2.523. PMID 7822274.
- Корн Э.Д., Бжеска Х (1998). «Влияние мутации регуляторного фосфосерина и консервативного треонина на активность экспрессированного каталитического домена киназы тяжелой цепи миозина I Acanthamoeba». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (8): 4146–51. Дои:10.1073 / пнас.95.8.4146. ЧВК 22456. PMID 9539704.
- Эгельхофф ТТ, Крофт Д., Штаймле ПА (2005). «Актиновая активация киназы А тяжелой цепи миозина в Dictyostelium: биохимический механизм пространственной регуляции разборки филаментов миозина II». J. Biol. Chem. 280 (4): 2879–87. Дои:10.1074 / jbc.M410803200. PMID 15545285.
Этот EC 2.7 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |