WikiDer > Протеинкиназа D1

PRKD1
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKD1, PKC-MU, PKCM, PKD, PRKCM, протеинкиназа D1, CHDED
Внешние идентификаторы	OMIM: 605435 MGI: 99879 ГомолоГен: 55680 Генные карты: PRKD1
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 14 (человек)
Конец	30,191,898 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 12 (мышь)
Конец	50,649,098 бп
Экспрессия РНК шаблон
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• трансферазная активность; • связывание нуклеотидов; • активность протеинкиназы; • активность протеинкиназы C; • связывание ионов металлов; • киназная активность; • GO: 0001948 связывание с белками; • идентичное связывание с белками; • Связывание АТФ; • активность протеин-серин / треонинкиназы;
Сотовый компонент	• аппарат Гольджи; • мембрана; • клеточная мембрана; • неотъемлемый компонент плазматической мембраны; • мембрана аутофагосомы; • цитоплазма; • сеть транс-Гольджи; • цитозоль;
Биологический процесс	• отрицательная регуляция эндоцитоза; • дифференциация клеток; • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала; • положительная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток; • регулирование стабильности белка; • Организация Гольджи; • фосфорилирование; • иммунная система; • положительная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток; • передача сигналов протеинкиназы D; • процесс биосинтеза сфинголипидов; • отрицательная регуляция гибели клеток; • развитие нервной системы; • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-серина; • положительная регуляция ангиогенеза; • положительная регуляция миграции эндотелиальных клеток; • фосфорилирование белков; • положительная регуляция активности гистондеацетилазы; • положительная регуляция активности фактора транскрипции CREB; • сигнальный путь рецептора фактора роста эндотелия сосудов; • регуляция интегрин-опосредованного сигнального пути; • положительная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB; • ангиогенез; • положительное регулирование миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов; • положительная регуляция развития проекции нейронов; • положительная регуляция хемотаксиса эндотелиальных клеток с помощью VEGF-активируемого сигнального пути рецептора фактора роста эндотелия сосудов; • положительная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB; • интегрин-опосредованный сигнальный путь; • аутофосфорилирование; • клеточный ответ на окислительный стресс; • клеточный ответ на стимул фактора роста эндотелия сосудов; • Передача сигнала белка Ras; • клеточная пролиферация; • воспалительная реакция; • врожденная иммунная система; • преобразование сигнала; • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II; • апоптотический процесс; • положительное регулирование аутофагии; • клеточный ответ на аминокислотное голодание; • положительная регуляция активности фосфатидилинозитол-3-киназы; • клеточный ответ на гидропероксид; • регуляция пролиферации кератиноцитов; • положительная регуляция дифференцировки остеобластов; • Транспорт везикул Гольджи; • фосфорилирование пептидил-серина; • фосфорилирование пептидил-треонина;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	5587
	18760
	ENSG00000184304
	ENSMUSG00000002688
	Q15139
	Q62101
	NM_002742; NM_001330069; NM_001348390
	NM_008858
	NP_001316998; NP_002733; NP_001335319
	NP_032884; NP_001369743; NP_001369744; NP_001369745
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Protein kinase D1

Серин / треонин-протеинкиназа D1 является фермент что у людей кодируется PRKD1 ген.^[5]^[6]^[7]

Функция

Члены протеинкиназа D (PKD) функционируют во многих путях передачи сигнала, опосредованных внеклеточными рецепторами. Ген PRKCM кодирует цитозольную серин-треониновую киназу, которая связывается с сетью транс-Гольджи и регулирует деление транспортных носителей, специфически предназначенных для поверхности клетки. [Поставляется OMIM]^[7]

Взаимодействия

Было показано, что протеинкиназа D1 взаимодействовать с участием:

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000184304 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002688 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Йоханнес Ф.Дж., Престл Дж., Эйс С., Оберхагеманн П., Пфизенмайер К. (апрель 1994 г.). «PKCu представляет собой новый атипичный член семейства протеинкиназ C». J Biol Chem. 269 (8): 6140–8. PMID 8119958.
^ Owczarek CM, Portbury KJ, Kola I, Hertzog PJ (сентябрь 2000 г.). «Отнесение протеинкиназы C mu (PRKCM) к полосе хромосомы человека 14q11 с гибридами соматических клеток и гибридами с радиацией». Cytogenet Cell Genet. 89 (3–4): 240–1. Дои:10.1159/000015624. PMID 10965134.
^ ^а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа D1 PRKD1».
^ Йоханнес Ф.Дж., Хауссер А., Сторц П., Тракенмюллер Л., Линк Г., Каваками Т., Пфизенмайер К. (ноябрь 1999 г.). «Тирозинкиназа Брутона (Btk) связывается с протеинкиназой C mu». FEBS Lett. 461 (1–2): 68–72. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 01424-6. PMID 10561498.
^ ^а ^б Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32». J. Biol. Chem. 275 (32): 24601–7. Дои:10.1074 / jbc.M002964200. PMID 10831594.
^ Земликова Е., Дюбуа Т., Кераи П., Клоки С., Кроншоу А.Д., Уэйкфилд Р.И., Йоханнес Ф.Дж., Эйткен А. (август 2003 г.). «Центаурин-альфа (1) связывается с изоформами протеинкиназы C и фосфорилируется ими». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 307 (3): 459–65. Дои:10.1016 / s0006-291x (03) 01187-2. PMID 12893243.
^ Рао PS, Jaggi M, Smith DJ, Hemstreet GP, Balaji KC (октябрь 2003 г.). «Металлотионеин 2A взаимодействует с киназным доменом PKCmu при раке простаты». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 310 (3): 1032–8. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.09.118. PMID 14550308.
^ Хауссер А., Сторц П., Линк Г., Столл Х., Лю Ю. К., Альтман А., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф. Дж. (Апрель 1999 г.). «Протеинкиназа C mu отрицательно регулируется белками 14-3-3 сигнальной трансдукции». J. Biol. Chem. 274 (14): 9258–64. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9258. PMID 10092600.

дальнейшее чтение

Ван Линт Дж., Риккс А., Маеда Й, Вантус Т., Стурани С., Малхотра В., Ванденхид Дж. Р., Сеуферляйн Т. (2002). «Протеинкиназа D: регулятор внутриклеточного трафика в движении». Тенденции Cell Biol. 12 (4): 193–200. Дои:10.1016 / S0962-8924 (02) 02262-6. PMID 11978539.
Busch H, Eisenhart-Rothe BV (1976). «[Старые и новые опасности переливания крови (авторский перевод)]». MMW, Münchener medizinische Wochenschrift. 118 (22): 713–8. PMID 5668.
Якобовиц А., Розенталь А., Capon DJ (1990). «Для трансактивации экспрессии генов, направленной на LTR ВИЧ-1, с помощью tat требуется протеинкиназа C». EMBO J. 9 (4): 1165–70. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1990.tb08223.x. ЧВК 551792. PMID 2182321.
Дэвис Р.Дж., чешский депутат (1985). «Опухолевые сложные диэфиры форбола вызывают фосфорилирование рецепторов эпидермального фактора роста в нормальных фибробластах человека по треонину-654». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 82 (7): 1974–8. Дои:10.1073 / пнас.82.7.1974. ЧВК 397463. PMID 2984676.
Дэвис Р.Дж., чешский депутат (1985). «Фактор роста, полученный из тромбоцитов, имитирует действие сложного диэфира форбола на фосфорилирование рецептора эпидермального фактора роста по треонину-654». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 82 (12): 4080–4. Дои:10.1073 / пнас.82.12.4080. ЧВК 397938. PMID 2987962.
Конант К., Ма М., Нат А., майор Е. О. (1996). «Белок Tat внеклеточного вируса иммунодефицита человека типа 1 связан с увеличением как связывания NF-каппа B, так и активности протеинкиназы C в первичных астроцитах человека». Дж. Вирол. 70 (3): 1384–9. ЧВК 189957. PMID 8627654.
Сидоренко С.П., Закон CL, Клаус С.Дж., Чандран К.А., Таката М., Куросаки Т., Кларк Е.А. (1996). «Протеинкиназа C mu (PKC mu) связывается с рецепторным комплексом B-клеточного антигена и регулирует передачу сигналов лимфоцитов». Иммунитет. 5 (4): 353–63. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80261-7. PMID 8885868.
Холмс AM (1996). «Фосфорилирование in vitro белка Tat вируса иммунодефицита человека 1 типа протеинкиназой C: данные о фосфорилировании аминокислотного остатка серин-46». Arch. Biochem. Биофизы. 335 (1): 8–12. Дои:10.1006 / abbi.1996.0476. PMID 8914829.
Боргатти П., Заули Г., Cantley LC, Capitani S (1998). «Внеклеточный белок Tat ВИЧ-1 индуцирует быструю и селективную активацию протеинкиназы C (PKC) -альфа, а также изоформ -эпсилон и -зета в клетках PC12». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 242 (2): 332–7. Дои:10.1006 / bbrc.1997.7877. PMID 9446795.
Зидовецки Р., Ван Дж. Л., Чен П., Джеясилан Р., Хофман Ф. (1998). «Белок Tat вируса иммунодефицита человека индуцирует экспрессию мРНК интерлейкина 6 в эндотелиальных клетках головного мозга человека через протеинкиназу C- и цАМФ-зависимые протеинкиназные пути». AIDS Res. Гм. Ретровирусы. 14 (10): 825–33. Дои:10.1089 / помощь.1998.14.825. PMID 9671211.
Уолдрон Р.Т., Иглесиас Т., Розенгурт Э. (1999). «Домен гомологии плекстрина протеинкиназы D преимущественно взаимодействует с изоформой эта протеинкиназы C». J. Biol. Chem. 274 (14): 9224–30. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9224. PMID 10092595.
Хауссер А., Сторц П., Линк Г., Штолл Н., Лю Ю. К., Альтман А., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф. Дж. (1999). «Протеинкиназа C mu отрицательно регулируется белками 14-3-3 сигнальной трансдукции». J. Biol. Chem. 274 (14): 9258–64. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9258. PMID 10092600.
Джамора С., Ямануайе Н., Ван Линт Дж., Лауденслагер Дж., Ванденхид Дж. Р., Фолкнер Д. Д., Малхотра В. (1999). «Gbetagamma-опосредованная регуляция организации Гольджи осуществляется посредством прямой активации протеинкиназы D». Ячейка. 98 (1): 59–68. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80606-6. PMID 10412981.
Баговский С.П., Штайн-Герлах М., Чойдас А., Ульрих А. (1999). «Специфическое для клеточного типа фосфорилирование треонинов T654 и T669 с помощью PKD определяет сигнальную емкость рецептора EGF». EMBO J. 18 (20): 5567–76. Дои:10.1093 / emboj / 18.20.5567. ЧВК 1171625. PMID 10523301.
Йоханнес Ф.Дж., Хауссер А., Сторц П., Тракенмюллер Л., Линк Г., Каваками Т., Пфизенмайер К. (1999). «Тирозинкиназа Брутона (Btk) связывается с протеинкиназой C mu». FEBS Lett. 461 (1–2): 68–72. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 01424-6. PMID 10561498.
Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (2000). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32». J. Biol. Chem. 275 (32): 24601–7. Дои:10.1074 / jbc.M002964200. PMID 10831594.
Мейн М, Холден С.П., Нат А, Гейгер Дж. Д. (2000). «Высвобождение кальция из хранилищ, регулируемых инозитол-1,4,5-трифосфатным рецептором, с помощью ВИЧ-1 Tat регулирует продукцию TNF-альфа в макрофагах человека». J. Immunol. 164 (12): 6538–42. Дои:10.4049 / jimmunol.164.12.6538. PMID 10843712.
Мэтьюз С.А., Иглесиас Т., Розенгурт Э, Кантрелл Д. (2000). «Пространственная и временная регуляция протеинкиназы D (PKD)». EMBO J. 19 (12): 2935–45. Дои:10.1093 / emboj / 19.12.2935. ЧВК 203351. PMID 10856238.
Vertommen D, Rider M, Ni Y, Waelkens E, Merlevede W, Vandenheede JR, Van Lint J (2000). «Регулирование протеинкиназы D путем мультисайтового фосфорилирования. Идентификация сайтов фосфорилирования с помощью масс-спектрометрии и характеристика с помощью сайт-направленного мутагенеза». J. Biol. Chem. 275 (26): 19567–76. Дои:10.1074 / jbc.M001357200. PMID 10867018.

Эта статья о ген на хромосома человека 14 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000184304 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000002688 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid8119958-5] Йоханнес Ф.Дж., Престл Дж., Эйс С., Оберхагеманн П., Пфизенмайер К. (апрель 1994 г.). «PKCu представляет собой новый атипичный член семейства протеинкиназ C». J Biol Chem. 269 (8): 6140–8. PMID 8119958.

[pmid10965134-6] Owczarek CM, Portbury KJ, Kola I, Hertzog PJ (сентябрь 2000 г.). «Отнесение протеинкиназы C mu (PRKCM) к полосе хромосомы человека 14q11 с гибридами соматических клеток и гибридами с радиацией». Cytogenet Cell Genet. 89 (3–4): 240–1. Дои:10.1159/000015624. PMID 10965134.

[entrez-7] а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа D1 PRKD1».

[pmid10561498-8] Йоханнес Ф.Дж., Хауссер А., Сторц П., Тракенмюллер Л., Линк Г., Каваками Т., Пфизенмайер К. (ноябрь 1999 г.). «Тирозинкиназа Брутона (Btk) связывается с протеинкиназой C mu». FEBS Lett. 461 (1–2): 68–72. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 01424-6. PMID 10561498.

[pmid10831594-9] а ^б Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (август 2000 г.). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32». J. Biol. Chem. 275 (32): 24601–7. Дои:10.1074 / jbc.M002964200. PMID 10831594.

[pmid12893243-10] Земликова Е., Дюбуа Т., Кераи П., Клоки С., Кроншоу А.Д., Уэйкфилд Р.И., Йоханнес Ф.Дж., Эйткен А. (август 2003 г.). «Центаурин-альфа (1) связывается с изоформами протеинкиназы C и фосфорилируется ими». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 307 (3): 459–65. Дои:10.1016 / s0006-291x (03) 01187-2. PMID 12893243.

[pmid14550308-11] Рао PS, Jaggi M, Smith DJ, Hemstreet GP, Balaji KC (октябрь 2003 г.). «Металлотионеин 2A взаимодействует с киназным доменом PKCmu при раке простаты». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 310 (3): 1032–8. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.09.118. PMID 14550308.

[pmid10092600-12] Хауссер А., Сторц П., Линк Г., Столл Х., Лю Ю. К., Альтман А., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф. Дж. (Апрель 1999 г.). «Протеинкиназа C mu отрицательно регулируется белками 14-3-3 сигнальной трансдукции». J. Biol. Chem. 274 (14): 9258–64. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9258. PMID 10092600.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

v т е Ферменты
Мероприятия	Активный сайт Сайт привязки Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная распущенность Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы (список) EC2 Трансферазы (список) EC3 Гидролазы (список) EC4 Лиасы (список) EC5 Изомеразы (список) EC6 Лигазы (список) EC7 Транслоказы (список)

Navigation