WikiDer > PRKAA2

PRKAA2
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2H6D, 2LTU, 2YZA, 3AQV, 4CFE, 4CFF, 4ZHX, 5EZV
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAA2, AMPK, AMPK2, AMPKa2, PRKAA, протеинкиназа, активированная AMP каталитическая субъединица альфа 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 600497 MGI: 1336173 ГомолоГен: 4551 Генные карты: PRKAA2
Номер ЕС	2.7.11.27
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 1 (человек)
Конец	56,715,335 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 4 (мышь)
Конец	105,109,890 бп
Экспрессия РНК шаблон
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• трансферазная активность; • связывание нуклеотидов; • активность протеинкиназы; • [ацетил-КоА карбоксилаза киназная активность]; • Активность AMP-активированной протеинкиназы; • активность гистон-серинкиназы; • связывание хроматина; • связывание ионов металлов; • киназная активность; • активность протеин-серин / треонинкиназы; • GO: 0001948 связывание с белками; • [гидроксиметилглутарил-КоА редуктаза (НАДФН) киназная активность]; • протеин-серин / треонин / тирозинкиназная активность; • Связывание АТФ;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • нуклеоплазма; • нуклеотид-активированный протеинкиназный комплекс; • ядро клетки; • аппарат Гольджи; • ядерное пятнышко; • Гранула стресса; • аксон; • дендрит; • тело нейрональной клетки;
Биологический процесс	• карнитин шаттл; • стероидный метаболический процесс; • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала; • клеточный ответ на голодание по глюкозе; • процесс биосинтеза стерола; • процесс биосинтеза липидов; • регуляция транскрипции, ДНК-шаблон; • гомеостаз глюкозы; • положительное регулирование аутофагии; • фосфорилирование; • ритмический процесс; • липидный обмен; • реакция на стресс; • отрицательная регуляция апоптотического процесса; • метаболический процесс холестерина; • Сигнальный путь Wnt; • регулирование процесса биосинтеза жирных кислот; • метаболический процесс жирных кислот; • транскрипция, ДНК-шаблон; • клеточный ответ на стимул простагландина Е; • аутофагия; • фосфорилирование белков; • отрицательная регуляция передачи сигналов TOR; • положительная регуляция макроаутофагии; • клеточный ответ на лекарство; • процесс биосинтеза жирных кислот; • гомеостаз жирных кислот; • регулирование циркадного ритма; • остановка клеточного цикла; • клеточный ответ на уровень питательных веществ; • регуляция экспрессии генов; • процесс биосинтеза холестерина; • ответ на мышечную активность; • положительная регуляция гликолитического процесса; • макроавтофагия; • преобразование сигнала; • процесс биосинтеза стероидов; • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53; • гистон-сериновое фосфорилирование; • регуляция макроаутофагии; • организация хроматина; • отрицательная регуляция экспрессии генов; • клеточный ответ на окислительный стресс; • регулирование сборки напряженных гранул; • регуляция организации цитоскелета микротрубочек; • клеточный ответ на ион кальция; • клеточный ответ на стимул глюкозы; • энергетический гомеостаз; • положительная регуляция локализации клеточного белка; • отрицательная регуляция деацетилирования тубулина; • положительное регулирование ацетилирования пептидил-лизина;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	5563
	108079
	ENSG00000162409
	ENSMUSG00000028518
	P54646
	Q8BRK8
	NM_006252
	NM_178143; NM_001356568
	NP_006243
	NP_835279; NP_001343497
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

PRKAA2

Каталитическая субъединица альфа-2 5'-АМФ-активированной протеинкиназы является фермент что у людей кодируется PRKAA2 ген.^[5]^[6]

Функция

В белок кодируемый этим геном каталитическая субъединица АМФ-активированная протеинкиназа (АМПК). AMPK представляет собой гетеротример, состоящий из альфа-каталитической субъединицы и некаталитических бета- и гамма-субъединиц. AMPK - важный чувствительный к энергии фермент, который контролирует энергетический статус клеток. В ответ на клеточные метаболические стрессы AMPK активируется и, следовательно, фосфорилаты и инактивирует ацетил-КоА карбоксилаза (АСС) и бета-гидрокси-бета-метилглутарил-КоА редуктаза (HMGCR), ключевые ферменты, участвующие в регуляции de novo биосинтез из жирная кислота и холестерин. Исследования на мышах предполагают, что эта каталитическая субъединица может контролировать все тело инсулин чувствительность и необходим для поддержания энергетического гомеостаза миокарда во время ишемия.^[6]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000162409 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028518 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Агуан К., Скотт Дж., См. С. Г., Саркар Н.Х. (декабрь 1994 г.). «Характеристика и хромосомная локализация человеческого гомолога крысиного AMP-активированного гена, кодирующего протеинкиназу: главный регулятор липидного обмена у млекопитающих». Ген. 149 (2): 345–50. Дои:10.1016/0378-1119(94)90174-0. PMID 7959015.
^ ^а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAA2, активированная АМФ, альфа-2 каталитическая субъединица».

дальнейшее чтение

Харди Д.Г., МакКинтош Р.В. (1995). «АМФ-активированная протеинкиназа - архетипический каскад протеинкиназ?». BioEssays. 14 (10): 699–704. Дои:10.1002 / bies.950141011. PMID 1365882.
Харди Д.Г. (1992). «Регулирование метаболизма жирных кислот и холестерина с помощью AMP-активированной протеинкиназы». Биохим. Биофиз. Acta. 1123 (3): 231–8. Дои:10.1016 / 0005-2760 (92) 90001-с. PMID 1536860.
Карлинг Д. (2004). «Каскад AMP-активируемых протеинкиназ - объединяющая система для контроля энергии». Trends Biochem. Наука. 29 (1): 18–24. Дои:10.1016 / j.tibs.2003.11.005. PMID 14729328.
Бери Р.К., Марли А.Е., См. К.Г., Сопвит В.Ф., Агуан К., Карлинг Д., Скотт Дж., Кэри Ф. (1995). «Молекулярное клонирование, экспрессия и хромосомная локализация человеческой AMP-активированной протеинкиназы». FEBS Lett. 356 (1): 117–21. Дои:10.1016/0014-5793(94)01247-4. PMID 7988703.
Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Genome Res. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID 8889548.
Ваввас Д., Апазидис А., Саха А. К., Гэмбл Дж., Патель А., Кемп Б. Е., Виттерс Л. А., Рудерман Н. Б. (1997). «Вызванные сокращением изменения ацетил-КоА-карбоксилазы и 5'-AMP-активированной киназы в скелетных мышцах». J. Biol. Chem. 272 (20): 13255–61. Дои:10.1074 / jbc.272.20.13255. PMID 9148944.
Стэплтон Д., Вуллатт Э, Митчелхилл К.И., Николл Дж. К., Фернандес С.С., Мичелл Б.Дж., Виттерс Л.А., Пауэр Д.А., Сазерленд Г.Р., Кемп Б.Е. (1997). «Семейство изоферментов AMP-активированной протеинкиназы: субъединичная структура и положение в хромосоме». FEBS Lett. 409 (3): 452–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00569-3. PMID 9224708.
Штейн С.К., Вудс А., Джонс Н.А., Дэвисон, доктор медицины, Карлинг Д. (2000). «Регулирование AMP-активированной протеинкиназы путем фосфорилирования». Biochem. J. 345 (3): 437–43. Дои:10.1042/0264-6021:3450437. ЧВК 1220775. PMID 10642499.
да Силва, Ксавье Дж., Леклерк И., Соль И.П., Дуарон Б., Харди Д.Г., Кан А., Руттер Г.А. (2000). «Роль AMP-активированной протеинкиназы в регуляции глюкозой экспрессии гена островковых бета-клеток». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 97 (8): 4023–8. Дои:10.1073 / пнас.97.8.4023. ЧВК 18135. PMID 10760274.
Му Дж, Брозиник Дж. Т., Валладарес О., Букан М., Бирнбаум М. Дж. (2001). «Роль AMP-активированной протеинкиназы в регулируемом сокращением и гипоксией транспорте глюкозы в скелетных мышцах». Мол. Ячейка. 7 (5): 1085–94. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00251-9. PMID 11389854.
Минокоши Ю., Ким Ю. Б., Перони О. Д., Фрайер Л. Г., Мюллер С., Карлинг Д., Кан BB (2002). «Лептин стимулирует окисление жирных кислот, активируя АМФ-активированную протеинкиназу». Природа. 415 (6869): 339–43. Дои:10.1038 / 415339a. PMID 11797013.
Dubbelhuis PF, Meijer AJ (2002). «Аминокислотно-зависимая передача сигналов в печени находится под контролем АМФ-зависимой протеинкиназы». FEBS Lett. 521 (1–3): 39–42. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 02815-6. PMID 12067722.
Эсуми Х., Изуиси К., Като К., Хашимото К., Курашима Ю., Кишимото А., Огура Т., Одзава Т. (2002). «Лечение гипоксии и оксида азота придает толерантность к глюкозному голоданию зависимым от 5'-АМФ протеинкиназным способом». J. Biol. Chem. 277 (36): 32791–8. Дои:10.1074 / jbc.M112270200. PMID 12091379.
Нильсен Дж. Н., Горчица К. Дж., Грэм Д. А., Ю. Х., Макдональд С. С., Пилегаард Н., Гудиер Л. Дж., Харди Д. Г., Рихтер Е. А., Войташевский Дж. Ф. (2003). «Активность 5'-АМФ-активированной протеинкиназы и экспрессия субъединиц в скелетных мышцах человека, тренированных с помощью физических упражнений». J. Appl. Физиол. 94 (2): 631–41. Дои:10.1152 / japplphysiol.00642.2002. PMID 12391032.
Войташевский JF, Mourtzakis M, Hillig T, Saltin B, Pilegaard H (2002). «Диссоциация активности AMPK и фосфорилирования ACCbeta в мышцах человека во время длительных упражнений». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 298 (3): 309–16. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 02465-8. PMID 12413941.
Hallows KR, McCane JE, Kemp BE, Witters LA, Foskett JK (2003). «Регулирование стробирования каналов с помощью AMP-активированной протеинкиназы модулирует активность регулятора трансмембранной проводимости при муковисцидозе в подслизистых клетках легких». J. Biol. Chem. 278 (2): 998–1004. Дои:10.1074 / jbc.M210621200. PMID 12427743.
Zong H, Ren JM, Young LH, Pypaert M, Mu J, Birnbaum MJ, Shulman GI (2003). «Киназа АМФ необходима для митохондриального биогенеза в скелетных мышцах в ответ на хроническую депривацию энергии». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (25): 15983–7. Дои:10.1073 / pnas.252625599. ЧВК 138551. PMID 12444247.

Эта статья о ген на хромосома человека 1 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000162409 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028518 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid7959015-5] Агуан К., Скотт Дж., См. С. Г., Саркар Н.Х. (декабрь 1994 г.). «Характеристика и хромосомная локализация человеческого гомолога крысиного AMP-активированного гена, кодирующего протеинкиназу: главный регулятор липидного обмена у млекопитающих». Ген. 149 (2): 345–50. Дои:10.1016/0378-1119(94)90174-0. PMID 7959015.

[entrez-6] а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAA2, активированная АМФ, альфа-2 каталитическая субъединица».

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

v т е Ферменты
Мероприятия	Активный сайт Сайт привязки Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная распущенность Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы (список) EC2 Трансферазы (список) EC3 Гидролазы (список) EC4 Лиасы (список) EC5 Изомеразы (список) EC6 Лигазы (список) EC7 Транслоказы (список)

Navigation

Navigation

Themenportale

WikiDer > PRKAA2

Функция

использованная литература

дальнейшее чтение